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    丙氨酸二肽分子二級(jí)結(jié)構(gòu)與振動(dòng)光譜特性

    2012-11-30 10:56:38蔡開聰留珊紅劉的文
    物理化學(xué)學(xué)報(bào) 2012年8期
    關(guān)鍵詞:二肽丙氨酸酰胺

    蔡開聰 留珊紅 劉的文 林 深

    (福建師范大學(xué)化學(xué)與化工學(xué)院,福州350007)

    丙氨酸二肽分子二級(jí)結(jié)構(gòu)與振動(dòng)光譜特性

    蔡開聰*留珊紅 劉的文 林 深*

    (福建師范大學(xué)化學(xué)與化工學(xué)院,福州350007)

    利用從頭算方法探索蛋白質(zhì)模型分子——丙氨酸二肽的二級(jí)結(jié)構(gòu)布居特性以及體系勢(shì)能變化.引入對(duì)分子結(jié)構(gòu)敏感的振動(dòng)探針(酰胺振動(dòng)吸收帶),借助其光譜表象,尋求振動(dòng)光譜參數(shù)與分子結(jié)構(gòu)之間的聯(lián)系.研究結(jié)果表明:丙氨酸二肽分子處于C7eq構(gòu)型(Φ/Ψ=-80°/80°)時(shí)具有最低能量值,且分子易形成β折疊、PPII、C5及C7等能量較低的穩(wěn)定構(gòu)型.通過簡正模式分析,得到分子3N-6個(gè)振動(dòng)模式的吸收光譜,并通過勢(shì)能分布分析方法對(duì)分子骨架上酰胺振動(dòng)吸收帶的特征振動(dòng)模式進(jìn)行了指認(rèn).重點(diǎn)考察分子骨架上酰胺-I帶振動(dòng)光譜參數(shù)與分子構(gòu)型變化之間的相關(guān)性,建立振動(dòng)光譜參數(shù)與蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)之間的聯(lián)系,為在化學(xué)鍵水平上研究蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)及其發(fā)揮作用的機(jī)制提供科學(xué)依據(jù).

    從頭算;丙氨酸二肽;振動(dòng)光譜;酰胺-I帶;簡正模式分析;勢(shì)能分布

    1 引言

    蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)檢測(cè)與鑒定技術(shù)一直受到廣泛的關(guān)注,研究蛋白質(zhì)多肽分子體系結(jié)構(gòu)漲落的動(dòng)力學(xué)信息,認(rèn)識(shí)蛋白質(zhì)功能與結(jié)構(gòu)的關(guān)系有著十分重要的意義.由于分子的振動(dòng)頻率和振動(dòng)吸收線型對(duì)分子的結(jié)構(gòu)及其所處的化學(xué)微環(huán)境極為敏感,因此,振動(dòng)光譜技術(shù)常用于分子結(jié)構(gòu)的檢測(cè)鑒定研究.1借助于泵浦-探測(cè)和光子回波技術(shù)的飛秒激光二維紅外光譜2-4(femtosecond two-dimensional infrared spectroscopy,2D IR)能夠以飛秒的時(shí)間分辨率跟蹤分子動(dòng)態(tài)結(jié)構(gòu)波動(dòng)狀況,根據(jù)非諧振子的相互作用來測(cè)定化學(xué)基團(tuán)之間的空間結(jié)構(gòu)關(guān)系.這項(xiàng)新穎的光譜學(xué)手段具有測(cè)定凝聚相中分子動(dòng)態(tài)結(jié)構(gòu)的潛力,在蛋白質(zhì)多肽、糖類、核酸、脂類分子體系乃至分子聚集體中得到廣泛的應(yīng)用.5-11

    酰胺-I帶(amide I)在中紅外區(qū)域具有強(qiáng)烈的振動(dòng)吸收,其振動(dòng)模式主要由多肽分子骨架上C=O雙鍵的伸縮振動(dòng)引起,因此該振動(dòng)吸收帶對(duì)分子骨架結(jié)構(gòu)的變化十分敏感.由于蛋白質(zhì)和多肽分子體系中含有多個(gè)酰胺單元,因此酰胺-I帶通常是由多個(gè)C=O伸縮振動(dòng)耦合產(chǎn)生的吸收帶,其振動(dòng)吸收譜帶位于1600-1700 cm-1.已有研究結(jié)果表明,多肽分子骨架上酰胺單元的不同取向會(huì)導(dǎo)致振動(dòng)耦合有所不同,從而影響其光譜表象.當(dāng)多肽分子處于α-螺旋時(shí),酰胺-I帶在1650 cm-1處形成較寬的單個(gè)吸收峰;12-14而當(dāng)分子處于β折疊時(shí),在1633和1677 cm-1處出現(xiàn)兩個(gè)吸收峰.14正是由于它對(duì)分子結(jié)構(gòu)以及所處的化學(xué)微環(huán)境十分敏感,因此被廣泛用作蛋白質(zhì)和多肽體系的結(jié)構(gòu)探針.15-22

    圖1 丙氨酸二肽分子結(jié)構(gòu)示意圖Fig.1 Molecular structure of alanine dipeptideThe peptide backbone dihedral is denoted as(Φ/Ψ).

    為精確描述多肽鏈構(gòu)型,更好地表達(dá)分子的動(dòng)態(tài)結(jié)構(gòu)信息,人們?cè)诙嚯逆溨卸x了兩個(gè)骨架二面角Φ和Ψ(如圖1所示),并借助這兩個(gè)骨架二面角的分布來描繪多肽的二級(jí)結(jié)構(gòu).本文選取了典型的蛋白質(zhì)模型分子體系——丙氨酸二肽,23使用從頭算方法,對(duì)氣相中分子的二級(jí)結(jié)構(gòu)特性、體系勢(shì)能分布及酰胺基團(tuán)的振動(dòng)光譜參數(shù)進(jìn)行了系統(tǒng)的研究,致力于構(gòu)建酰胺吸收帶振動(dòng)頻率與分子二級(jí)結(jié)構(gòu)之間的聯(lián)系,從而借助光譜參數(shù)預(yù)測(cè)分子可能的瞬態(tài)構(gòu)型,為在化學(xué)鍵水平上預(yù)測(cè)多肽分子動(dòng)態(tài)結(jié)構(gòu)特性提供了一個(gè)新的途徑.

    2 計(jì)算方法

    在B3LYP/6-31+G(d)水平上對(duì)丙氨酸二肽分子(圖1)的骨架二面角進(jìn)行了結(jié)構(gòu)掃描.我們將∠C―N―C―C和∠N―C―C―N分別定義為Φ和Ψ(其中-180°≤Φ≤180°,-180°≤Ψ≤180°),掃描過程中固定其中一個(gè)二面角,對(duì)另一個(gè)二面角進(jìn)行旋轉(zhuǎn)掃描(二面角的變化步長為10°),同時(shí)進(jìn)行分子結(jié)構(gòu)優(yōu)化,從而獲得了1369個(gè)穩(wěn)定的中間結(jié)構(gòu).在MP2/6-31+ G(d)水平上對(duì)這些中間體進(jìn)行單點(diǎn)能計(jì)算,考察處于不同二級(jí)結(jié)構(gòu)時(shí),丙氨酸二肽分子體系的能量及穩(wěn)定性.

    選取具有最低體系勢(shì)能的分子結(jié)構(gòu),在B3LYP/ 6-31+G(d)水平上開展簡正模式分析,獲得了丙氨酸二肽分子的3N-6(N為分子中所有原子的個(gè)數(shù))個(gè)振動(dòng)模式的振動(dòng)頻率、吸收強(qiáng)度等光譜信息.借助勢(shì)能分布(PED)分析方法,24對(duì)分子的主要振動(dòng)模式進(jìn)行了指認(rèn).同時(shí)以對(duì)分子結(jié)構(gòu)敏感的、在中紅外區(qū)域具有較強(qiáng)吸收的振動(dòng)生色團(tuán)(酰胺-I帶)為結(jié)構(gòu)探針,研究振動(dòng)光譜參數(shù)與分子二級(jí)結(jié)構(gòu)之間的相關(guān)性,進(jìn)而建立起振動(dòng)光譜參數(shù)與蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)之間的聯(lián)系.

    計(jì)算所選用的6-31+G(d)基組包含了一個(gè)彌散函數(shù)(+)和一個(gè)極化函數(shù)(d).其中,對(duì)于重原子添加的極化函數(shù)(d)有利于能量的準(zhǔn)確計(jì)算,而彌散函數(shù)(+)則有助于描述體系中的孤對(duì)電子運(yùn)動(dòng),因此該基組被廣泛認(rèn)為適用于多肽分子的結(jié)構(gòu)優(yōu)化和頻率計(jì)算.19結(jié)構(gòu)優(yōu)化、單點(diǎn)能計(jì)算以及簡正模式分析均在Gaussian 09程序25中進(jìn)行.

    3 結(jié)果與討論

    3.1 分子結(jié)構(gòu)掃描及單點(diǎn)能計(jì)算

    圖2 丙氨酸二肽能量分布圖Fig.2 Energy contour plot for alanine dipeptide

    氣相中丙氨酸二肽分子能量隨分子骨架二面角(Φ/Ψ)的變化如圖2所示.當(dāng)骨架二面角處于(Φ/ Ψ=-80°/80°)時(shí)候,體系能量最低,分子呈現(xiàn)C7eq結(jié)構(gòu).當(dāng)分子骨架二面角處于(Φ/Ψ=-120°--60°/ 0-180°,-180°--60°/-180--150°,50°-90°/-100°--20°)范圍內(nèi),體系具有較小的能量,分子穩(wěn)定性也較高,此時(shí)分子傾向于形成β折疊、PPII、C5以及C7構(gòu)型.這與已有的氣相中的計(jì)算結(jié)果26以及2D IR在溶液中觀測(cè)到的分子二級(jí)結(jié)構(gòu)27十分相近.而當(dāng)分子骨架二面角處于(Φ/Ψ=-10°/-160°,10°/170°)左右時(shí),體系具有較高的能量,分子活性較大,穩(wěn)定性相對(duì)較低.表1中列出了丙氨酸二肽分子呈現(xiàn)出的具有代表性的二級(jí)結(jié)構(gòu)及處于該結(jié)構(gòu)時(shí)體系的能量值.其中,PPII、C5、C7和β折疊都具有較低的能量,而π螺旋和αL1螺旋相對(duì)具有較高的能量,這與文獻(xiàn)28報(bào)道的在密度泛函理論(DFT)和MP2方法下不同基組計(jì)算得到的結(jié)果相一致.

    3.2 振動(dòng)光譜及勢(shì)能分布分析

    選取分子能量最低點(diǎn)的穩(wěn)定構(gòu)型(Φ/Ψ=-80°/ 80°)進(jìn)行簡正模式分析,在中紅外區(qū)域中觀測(cè)到了幾個(gè)典型的振動(dòng)吸收譜帶(圖3A).其中在1750 cm-1附近觀測(cè)到了最強(qiáng)的振動(dòng)吸收峰,而3500及1550 cm-1處也出現(xiàn)了較為明顯的振動(dòng)吸收,其吸收峰成對(duì)出現(xiàn),其強(qiáng)度呈現(xiàn)出對(duì)稱或不對(duì)稱的分布.

    圖3 不同構(gòu)型下丙氨酸二肽的紅外振動(dòng)光譜Fig.3 Simulated vibrational spectroscopy of alanine dipeptide under different conformationsA:(Φ/Ψ=-80°/80°);B:(Φ/Ψ=-10°/-160°);str:stretching

    借助PED分析對(duì)處于上述構(gòu)型下的丙氨酸二肽分子的3N-6個(gè)振動(dòng)模式進(jìn)行了指認(rèn),分析了較強(qiáng)的振動(dòng)模式的各個(gè)振動(dòng)組分.表2中列出了多肽骨架主要振動(dòng)吸收帶的振動(dòng)頻率及勢(shì)能分布數(shù)據(jù).由于二肽分子中具有兩個(gè)重復(fù)的酰胺單元,因此在1200-1800 cm-1,3500-3700 cm-1處出現(xiàn)成對(duì)的酰胺振動(dòng)吸收峰,其在中紅外區(qū)域有著較強(qiáng)的振動(dòng)吸收.為了便于區(qū)別,我們將二肽乙酰端的振動(dòng)模式定義為酰胺-I、-II、-A帶,而將氨基端的振動(dòng)模式定義為酰胺-I?、-II?、-A?帶.其中,酰胺-A帶主要為N―H基團(tuán)伸縮振動(dòng)的貢獻(xiàn),該模式局域化程度較高,兩個(gè)酰胺-A帶的PED數(shù)值高達(dá)100%和99%.相比之下,酰胺-I、-II帶表現(xiàn)出一定的離域化特征,該振動(dòng)吸收帶容易受到其它振動(dòng)模式的影響.酰胺-I帶主要由C=O雙鍵伸縮振動(dòng)組成,而酰胺-II帶中C―N伸縮振動(dòng)的同時(shí)伴隨著C―N―H的彎曲振動(dòng).

    表1 丙氨酸二肽處于不同二級(jí)結(jié)構(gòu)時(shí)的體系能量及酰胺-I帶振動(dòng)頻率Table 1 Potential energy and vibrational frequency of amide-I mode of alanine dipeptide under different secondary structures

    表2 酰胺振動(dòng)模式勢(shì)能分布Table 2 Potential energy distribution of the amide motions

    從圖3A中可以看出,酰胺-I帶具有最強(qiáng)的振動(dòng)吸收信號(hào),酰胺-II帶次之,而且不同的分子構(gòu)型對(duì)酰胺振動(dòng)吸收的影響十分顯著.當(dāng)(Φ/Ψ=-10°/-160°)時(shí),體系能量較高,分子穩(wěn)定性降低,在該結(jié)構(gòu)下計(jì)算得到的振動(dòng)光譜有明顯的變化(圖3B).其中,酰胺-I帶仍然具有最大的吸收強(qiáng)度,但是成對(duì)出現(xiàn)的酰胺-I和-I?帶振動(dòng)模式的強(qiáng)度差有所不同.由于結(jié)構(gòu)的扭曲,酰胺單元的取向發(fā)生變化,振動(dòng)模式之間的耦合作用導(dǎo)致原本具有較強(qiáng)吸收的酰胺-A帶變得較為微弱.當(dāng)分子結(jié)構(gòu)發(fā)生扭轉(zhuǎn)的時(shí)候,振動(dòng)模式的躍遷偶極矩發(fā)生變化,振動(dòng)耦合發(fā)生變化,從而導(dǎo)致吸收峰位置產(chǎn)生一定的頻移甚至高低頻位置發(fā)生翻轉(zhuǎn),其對(duì)應(yīng)的吸收強(qiáng)度也受到影響.

    3.3 酰胺-I帶振動(dòng)頻率與二級(jí)結(jié)構(gòu)的相關(guān)性

    為了系統(tǒng)研究處于不同二級(jí)結(jié)構(gòu)的多肽分子在光譜特征參數(shù)中的表象,借助振動(dòng)光譜手段更好地探索多肽分子結(jié)構(gòu)的動(dòng)態(tài)特征,我們選取了吸收強(qiáng)度最強(qiáng),對(duì)分子結(jié)構(gòu)敏感的振動(dòng)生色團(tuán)——酰胺-I帶作為結(jié)構(gòu)探針,考察振動(dòng)頻率與多肽分子二級(jí)結(jié)構(gòu)之間的聯(lián)系.研究結(jié)果表明,二肽分子乙酰端和氨基端的兩個(gè)酰胺-I帶的振動(dòng)頻率對(duì)分子二級(jí)結(jié)構(gòu)變化十分敏感(圖4).酰胺-I和-I?帶在整個(gè)頻率分布圖中沿反對(duì)角線方向呈對(duì)稱分布,如果在垂直圖4方向以(Φ/Ψ=0°/0°)為原點(diǎn),則頻率分布呈現(xiàn)出明顯的C2對(duì)稱性.

    當(dāng)分子骨架處于(Φ/Ψ=-80°/60°)時(shí),酰胺-I帶振動(dòng)頻率具有最小值(1717.1 cm-1);而酰胺-I?帶的最小值則出現(xiàn)在(Φ/Ψ=10°/-10°).從圖4中可以看出,酰胺-I帶的振動(dòng)頻率分布范圍較廣(1717.1至1822.1 cm-1),其平均值為1759.9 cm-1;而酰胺-I?帶則分布在1714.7至1797.4 cm-1,其平均值為1750.4 cm-1.通過對(duì)圖4中的1369個(gè)數(shù)據(jù)進(jìn)行統(tǒng)計(jì)分析,酰胺-I帶最可幾頻率出現(xiàn)在1753.0 cm-1,而酰胺-I?帶位于1750.0 cm-1,無論是平均值或最可幾分布值,酰胺-I帶的頻率均略高于-I?帶.這與實(shí)驗(yàn)中觀測(cè)到溶液中丙氨酸二肽分子的紅外振動(dòng)光譜結(jié)果有所不同,在沒有同位素取代的條件下,酰胺-I帶的振動(dòng)頻率低于酰胺-I?帶.27,29溶液環(huán)境中,由于存在溶質(zhì)-溶劑相互作用,二肽分子傾向于形成一定的二級(jí)結(jié)構(gòu)(如重水環(huán)境下丙氨酸二肽易形成PPII構(gòu)型),從而導(dǎo)致酰胺單元取向發(fā)生變化,酰胺-I帶間的振動(dòng)耦合作用有所改變,其振動(dòng)頻率產(chǎn)生一定的頻移.表1中列出了處于不同二級(jí)結(jié)構(gòu)的丙氨酸二肽分子中兩個(gè)酰胺-I帶的振動(dòng)頻率,當(dāng)分子處于PPII構(gòu)型時(shí),酰胺-I和-I?帶的振動(dòng)頻率分別為1747.5和1754.4 cm-1,酰胺-I?帶的振動(dòng)頻率高出酰胺-I帶6.9 cm-1,這與溶液中的光譜特征相似.結(jié)果表明,在特定的分子構(gòu)型下(尤其是能量較低的穩(wěn)定構(gòu)型),氣相中酰胺-I帶的振動(dòng)頻率低于酰胺-I?帶.僅當(dāng)分子骨架二面角呈310-helix排布時(shí),酰胺-I帶的頻率略高.

    圖4 酰胺-I帶振動(dòng)頻率隨二肽骨架二面角(Φ/Ψ)變化分布Fig.4 Amide-I frequency fluctuation due to the varied peptide backbone dihedral(Φ/Ψ) A:amide-I;B:amide-I?

    圖5 C=O鍵長(rC=O)與酰胺-I帶振動(dòng)頻率的相關(guān)性(A,B)以及C=O鍵長與鍵力常數(shù)(k-1/3)的相關(guān)性(C,D)Fig.5 Correlation between the C=O bond length(rC=O)and amide-I frequency(A,B)and the C=O bond length against bond strength constant(k-1/3)(C,D)

    為進(jìn)一步探索酰胺-I和-I?帶振動(dòng)頻率與分子構(gòu)型的關(guān)系,我們考查了結(jié)構(gòu)掃描得到的1369個(gè)丙氨酸二肽的振動(dòng)頻率與C=O鍵長之間的相關(guān)性.從圖5A中可以看出,在整個(gè)構(gòu)型變化中,酰胺-I帶的頻率紅移超過了100 cm-1.當(dāng)C=O雙鍵伸長,鍵的力常數(shù)減小,頻率發(fā)生紅移;反之,當(dāng)C=O雙鍵縮短,頻率往高頻方向移動(dòng).

    采用最小二乘法,對(duì)酰胺-I帶振動(dòng)頻率(ωC=O)和C=O鍵長(rC=O)進(jìn)行了一元線型回歸擬合,其線性關(guān)系如圖5(A,B)中實(shí)線所示.從圖中可以看出,頻率和鍵長并不是單純地聚集在直線兩側(cè)分布,而呈現(xiàn)出一定的劈裂.這是由于在分子骨架二面角旋轉(zhuǎn)過程中,分子體系可能處于能量較低的穩(wěn)定狀態(tài),也可能處于高能的不穩(wěn)定狀態(tài),受到分子所處二級(jí)結(jié)構(gòu)穩(wěn)定性的影響,鍵長與頻率之間的變化并不簡單地遵循線性關(guān)系.進(jìn)一步考察了線性擬合的相關(guān)系數(shù)發(fā)現(xiàn)ωC=O和rC=O之間存在強(qiáng)烈的線性反相關(guān),其相關(guān)系數(shù)分別為-0.9355(酰胺-I帶)和-0.8463(酰胺-I?帶).

    通過振動(dòng)頻率能夠進(jìn)一步計(jì)算得到鍵力常數(shù)(k),ω=(2πc)-1(k/m)1/2,其中c為光速,m為折合質(zhì)量.根據(jù)Badger定則,30,31我們知道鍵長和鍵力常數(shù)的(-1/3)次方之間存在著一個(gè)經(jīng)驗(yàn)的線性關(guān)系.圖5 (C,D)中給出了鍵長與化學(xué)鍵力常數(shù)之間的關(guān)聯(lián),可以看出,化學(xué)鍵力常數(shù)與振動(dòng)頻率隨鍵長變化的分布有著相同的輪廓.

    4 結(jié)論

    采用從頭算方法對(duì)蛋白質(zhì)模型分子——丙氨酸二肽進(jìn)行了結(jié)構(gòu)優(yōu)化、勢(shì)能掃描以及振動(dòng)光譜參數(shù)解析,探索氣相中分子結(jié)構(gòu)特性,了解對(duì)分子結(jié)構(gòu)敏感的振動(dòng)探針的光譜表象,致力于建立振動(dòng)光譜信息與多肽分子二級(jí)結(jié)構(gòu)之間的聯(lián)系.研究表明,氣相中丙氨酸二肽分子傾向于形成β折疊、PPII、C5以及C7構(gòu)型,分子處于該折疊構(gòu)型下具有較低的能量值.通過簡正模式分析方法得到分子3N-6個(gè)振動(dòng)模式的振動(dòng)光譜參數(shù),并借助于PED分析方法對(duì)酰胺振動(dòng)吸收帶(酰胺-I,-II,-A帶等)進(jìn)行了詳細(xì)指認(rèn).將在中紅外區(qū)域具有強(qiáng)烈吸收的酰胺-I帶作為對(duì)分子結(jié)構(gòu)敏感的振動(dòng)探針,發(fā)現(xiàn)其振動(dòng)頻率對(duì)二肽分子二級(jí)結(jié)構(gòu)具有良好的敏感性.二肽分子結(jié)構(gòu)變化所引起的光譜頻移譜帶帶寬達(dá)到約100 cm-1,不同的二級(jí)結(jié)構(gòu)下呈現(xiàn)出的振動(dòng)頻率有所不同,同時(shí)酰胺-I帶振動(dòng)頻率、鍵力常數(shù)與C=O雙鍵的鍵長呈現(xiàn)出顯著的相關(guān)性.研究結(jié)果為我們建立關(guān)鍵基團(tuán)振動(dòng)光譜參數(shù)與分子結(jié)構(gòu)之間的聯(lián)系,開展多維光譜模擬,深入理解多肽分子體系的結(jié)構(gòu)特性和功能機(jī)理提供了必要的理論依據(jù).

    致謝:感謝中國科學(xué)院大連化學(xué)物理研究所莊巍研究員在計(jì)算機(jī)資源方面提供的無私幫助,感謝中國科學(xué)院超算中心網(wǎng)格計(jì)算提供的高性能計(jì)算服務(wù).

    (1) Krimm,S.;Bandekar,J.Adv.Protein Chem.1986,38,181.doi: 10.1016/S0065-3233(08)60528-8

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    March 12,2012;Revised:May 2,2012;Published on Web:May 2,2012.

    Secondary Structure and Vibrational Spectral Feature of Alanine Dipeptide

    CAI Kai-Cong*LIU Shan-Hong LIU Di-Wen LIN Shen*
    (College of Chemistry and Chemical Engineering,Fujian Normal University,Fuzhou 350007,P.R.China)

    Ab initio calculation was performed on the model peptide compound alanine dipeptide.The population of the secondary structures and the corresponding potential energies of alanine dipeptide were investigated.Normal mode analysis was performed on the amide vibrational modes,which are known to be quite sensitive to the molecular structure,and the correlation between the vibrational feature and the molecular structure was then revealed.The results show that alanine dipeptide has a minimum potential energy when the backbone dihedral is positioned at Φ/Ψ=-80°/80°,which can be denoted as a C7eqconformation.It is also possible to form the secondary structures with β sheet,PPII,C5,and C7conformations for their low potential energies.The vibrational parameters of the 3N-6 vibrational motions were obtained through normal mode analysis.The amide vibrational modes were then assigned by the potential energy distribution analysis.The amide-I mode,mostly consisting of backbone C=O stretching, was introduced for the prediction of the secondary structure of alanine dipeptide.The correlation between the amide-I vibrational parameters and the molecular structures is then demonstrated.Thus is a new way for the prediction of structural features of peptide and protein systems at the chemical bond level.

    Ab initio calculation;Alanine dipeptide;Vibrational spectroscopy;Amide-I mode; Normal mode analysis;Potential energy distribution

    10.3866/PKU.WHXB201205021

    O641

    ?Corresponding authors.CAI Kai-Cong,Email:ckc1117@iccas.ac.cn;Tel:+86-15960001958.LIN Shen,Email:shenlin@fjnu.edu.cn;

    Tel:+86-591-22867399.

    The project was supported by the National Natural Science Foundation of China(21103021),Natural Science Foundation of Fujian Province, China(2011J05022),and Outstanding Young Teachers Research Foundation of Fujian Normal University,China(fjsdjk2012066).

    國家自然科學(xué)基金(21103021),福建省自然科學(xué)基金(2011J05022)和福建師范大學(xué)優(yōu)秀青年骨干教師培養(yǎng)基金(fjsdjk2012066)資助項(xiàng)目

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