乳清分離蛋白聚集體乳化性能及其Pickering乳液穩(wěn)定性

劉 佩，陳 澄，秦新光，張海枝，胡中澤，吳 瓊，姚人勇，王學(xué)東，劉 剛,4,*

（1.武漢輕工大學(xué)食品科學(xué)與工程學(xué)院，湖北 武漢 430023；2.紐迪希亞制藥（無(wú)錫）有限公司，江蘇 無(wú)錫 214000；3.中糧米業(yè)（岳陽(yáng)）有限公司，湖南 岳陽(yáng) 414100；4.武漢輕工大學(xué) 湖北省農(nóng)產(chǎn)品加工與轉(zhuǎn)化重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室，湖北 武漢 430023）

乳清分離蛋白（whey protein isolate，WPI）是奶酪工業(yè)的副產(chǎn)物，蛋白質(zhì)含量在90%以上，其具有人體所需的全部必需氨基酸，營(yíng)養(yǎng)價(jià)值極高。因此，WPI被廣泛應(yīng)用于食品與藥品中，而其在食品中的作用主要是作為飲料、冰淇淋、蛋黃醬等乳化型食品的表面活性劑[1-3]。WPI與大多數(shù)蛋白質(zhì)類似，對(duì)環(huán)境中pH值、溫度、鹽離子濃度的變化非常敏感，這些因素也會(huì)導(dǎo)致蛋白質(zhì)變性聚集[4]。

近年來(lái)國(guó)內(nèi)外研究學(xué)者為解決蛋白質(zhì)對(duì)外界環(huán)境敏感的問(wèn)題，提高蛋白質(zhì)的乳化性能進(jìn)行了大量研究，方法有對(duì)蛋白質(zhì)進(jìn)行修飾、糖基化改性、形成聚集體等，例如姚玉靜等[5]制備了磷酸化大豆分離蛋白，研究發(fā)現(xiàn)其溶解性、乳化能力和持水性均明顯提高；Liu Gang等[6-7]報(bào)道了WPI與乳糖通過(guò)糖基化結(jié)合后在pH 2.0的條件下加熱會(huì)使蛋白質(zhì)形成納米纖維，此時(shí)蛋白質(zhì)形成纖維狀聚集體，這種由糖基化WPI形成的納米纖維擁有更高的疏水性，并且制備的乳液也更穩(wěn)定；王金梅[8]對(duì)大豆蛋白的熱聚集行為進(jìn)行研究，通過(guò)控制pH值和加熱溫度調(diào)控大豆蛋白的聚集形態(tài)，與天然大豆蛋白相比其聚集體穩(wěn)定的乳液界面蛋白含量、離子強(qiáng)度耐受性和pH值穩(wěn)定性均有改善，而且擁有較高的熱穩(wěn)定性。目前已有大量文獻(xiàn)表明，通過(guò)改變蛋白質(zhì)存在環(huán)境可以形成不同的聚集體：在酸性條件下（pH≤2.0）進(jìn)行熱處理（＞80 ℃），蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)會(huì)發(fā)生去折疊現(xiàn)象，使更多的疏水基團(tuán)外露，蛋白質(zhì)大分子由于疏水相互作用、范德華力、分子間作用力等多種因素而發(fā)生聚集行為，導(dǎo)致蛋白質(zhì)分子進(jìn)行重新排列和交叉，從而形成了纖維狀聚集體[9-10]；在pH值靠近等電點(diǎn)時(shí)對(duì)蛋白質(zhì)進(jìn)行熱處理（＞80 ℃），由于肽鏈構(gòu)象改變而造成的蛋白質(zhì)高級(jí)結(jié)構(gòu)去折疊，受疏水相互作用的主導(dǎo)并伴隨著氫鍵和二硫鍵的作用，蛋白質(zhì)分子之間相互連接形成球狀聚集體[11]。

Pickering乳液是以固體顆粒直接吸附在油-水界面上形成抗聚結(jié)的穩(wěn)定乳液。相較于傳統(tǒng)乳液，Pickering乳液除具有傳統(tǒng)乳液的功能特性之外，其利用固體顆粒穩(wěn)定乳液不僅降低了體系的自由能，為液滴之間提供了良好的界面機(jī)械屏障，保護(hù)了乳液液滴形態(tài)，使乳液更加穩(wěn)定，而且具有粒徑分布可控、低毒性、制備方法簡(jiǎn)單等諸多優(yōu)點(diǎn)[12]。研究表明，Pickering乳液的穩(wěn)定性受離子強(qiáng)度、pH值、固體顆粒形狀、濃度等因素的影響。例如Mikulcová等[13]研究了pH值對(duì)羧基化纖維素納米晶形成水/油性乳液的影響，發(fā)現(xiàn)乳化性能主要受連續(xù)相的pH值影響；Zhu Yuqing等[14]通過(guò)改變制備條件中的pH值、離子強(qiáng)度、含油量，利用小麥醇溶蛋白制得一種流變性能可控的乳液凝膠。蛋白質(zhì)顆粒由于具有兩親性質(zhì)及營(yíng)養(yǎng)價(jià)值成為制備食品級(jí)Pickering乳液的重要原料，且主要的研究方向集中在對(duì)蛋白質(zhì)顆粒進(jìn)行修飾和糖基化改性，但是對(duì)蛋白質(zhì)不同聚集體的理化性質(zhì)及其Pickering乳液穩(wěn)定性的研究卻鮮有報(bào)道。

本實(shí)驗(yàn)通過(guò)改變環(huán)境的pH值熱誘導(dǎo)WPI形成纖維狀聚集體和球狀聚集體，探究原蛋白與聚集體的結(jié)構(gòu)特性（微觀結(jié)構(gòu)、Zeta電位）和乳化特性（乳化活性指數(shù)（emulsifying activity index，EAI））的差異，分析蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的變化與乳化特性的關(guān)系。研究不同pH值、鹽離子濃度、溫度條件對(duì)Pickering乳液乳化特性和粒徑分布的影響，以期為蛋白質(zhì)聚集體穩(wěn)定Pickering乳液在乳飲料中的應(yīng)用奠定一定理論基礎(chǔ)。

1 材料與方法

1.1 材料與試劑

WPI（蛋白含量96.88%） 美國(guó)Hilmar Ingredients公司；中鏈甘油三酯（medium chain triglycerides，MCT）武漢遠(yuǎn)誠(chéng)科技發(fā)展有限公司；氯化鈉、鹽酸、氫氧化鈉（均為分析純） 國(guó)藥集團(tuán)化學(xué)試劑有限公司。

1.2 儀器與設(shè)備

FE20實(shí)驗(yàn)室pH計(jì)、ME104E電子分析天平 梅特勒-托利多國(guó)際貿(mào)易（上海）有限公司；C-MAG HS10恒溫磁力攪拌器、T18型高速分散儀 德國(guó)IKA工業(yè)設(shè)備集團(tuán)；UV-1000紫外-可見(jiàn)分光光度計(jì) 翱藝儀器（上海）有限公司；Zetasizer Nano-ZS馬爾文激光粒度儀、Mastersizer 3000激光粒度儀 英國(guó)馬爾文儀器有限公司；CX40光學(xué)顯微鏡 舜宇光學(xué)科技（集團(tuán)）有限公司；Libra 200MC型透射電子顯微鏡 蔡司光學(xué)儀器（上海）國(guó)際貿(mào)易有限公司。

1.3 方法

1.3.1 WPI聚集體的制備

用超純水配制質(zhì)量濃度5 mg/mL的WPI溶液，室溫下磁力攪拌2 h使其充分溶解。取3 份上述WPI溶液，記為1號(hào)、2號(hào)、3號(hào)。將1號(hào)和2號(hào)溶液調(diào)至pH 7.0，3號(hào)溶液調(diào)至pH 2.0。然后，將1號(hào)溶液置于室溫下磁力攪拌12 h，2號(hào)和3號(hào)溶液置于85 ℃油浴鍋中加熱攪拌12 h。2號(hào)和3號(hào)取出后立即冷卻至室溫。最后將三者置于4 ℃冰箱保存?zhèn)溆谩?/p>

1.3.2 WPI纖維狀聚集體和球狀聚集體的形貌表征

分別用pH 2.0、7.0的去離子水稀釋W(xué)PI溶液到質(zhì)量濃度為0.5 mg/mL。移取少量樣品至銅網(wǎng)上吸附20 min，使用濾紙對(duì)銅網(wǎng)進(jìn)行干燥處理，運(yùn)用透射電鏡在100 kV電壓下觀察并拍照。

1.3.3 Zeta電位的測(cè)定

分別調(diào)節(jié)1.3.1節(jié)中制得的WPI、纖維狀聚集體和球狀聚集體溶液至pH 2.0～7.0，使用Malvern Nano-ZS型激光粒度儀測(cè)定Zeta電位。

1.3.4 Pickering乳液的制備及其EAI的測(cè)定

參考Pearce[15]與崔珊珊[16]等的方法測(cè)定EAI。以WPI溶液作為水相，MCT作為油相，將水相和油相以質(zhì)量比1∶1混合，使用高速分散機(jī)于室溫、20 000 r/min處理1 min制得乳液。室溫靜置2 h使蛋白顆粒充分吸附到油水界面上，取底部液體10 μL，并用質(zhì)量濃度為1 mg/mL的十二烷基硫酸鈉溶液稀釋至1 mL。充分混勻后，利用紫外-可見(jiàn)分光光度計(jì)測(cè)其500 nm波長(zhǎng)處的吸光度。乳化性用EAI表示，其計(jì)算公式如下：

式中：T=2.303；A500nm為乳液在波長(zhǎng)500 nm處的吸光度；C為蛋白質(zhì)質(zhì)量濃度/（g/mL）；φ為油相所占體積分?jǐn)?shù)（φ=1/2）；n為稀釋倍數(shù)（n=100）。

1.3.4.1 pH值對(duì)WPI及其聚集體乳化性能的影響

分別將3 種WPI溶液調(diào)至pH 4.0～9.0，以上述不同pH值梯度蛋白溶液制備Pickering乳液并測(cè)定EAI。

1.3.4.2 鹽離子濃度對(duì)WPI及其聚集體乳化性能的影響

取3 種WPI溶液分別調(diào)至pH 7.0，加入NaCl使其鹽離子濃度分別為0、50、100 mmol/L，以上述不同鹽離子蛋白濃度溶液制備Pickering乳液并測(cè)定EAI。

1.3.5 Pickering乳液的微觀結(jié)構(gòu)

取Pickering乳液乳化層少量，稀釋一定的倍數(shù)，分散均勻后取10 μL分散液進(jìn)行制片，在光學(xué)顯微鏡下觀察乳液的微觀形貌并拍照分析。

1.3.6 Pickering乳液的粒徑分析

使用Malvern Mastersizer 3000激光粒度儀分別測(cè)定Pickering乳液的粒徑大小及其粒徑分布情況（測(cè)試時(shí)取乳化層）。參數(shù)為：顆粒吸收率為0.001，顆粒折射率為1.450，分散劑折射率為1.330，密度為0.945。

1.3.7 熱穩(wěn)定性分析

取3 種WPI溶液，并分別調(diào)至pH 7.0，分別置于室溫（25 ℃）、65、85 ℃和105 ℃加熱15 min，取出冷卻至室溫后，再對(duì)Pickering乳液進(jìn)行粒徑分析。

1.4 數(shù)據(jù)統(tǒng)計(jì)

2 結(jié)果與分析

2.1 WPI纖維狀聚集體和球狀聚集體的形貌表征

使用透射電子顯微鏡觀察在不同pH值下制備的WPI聚集體的微觀形貌，結(jié)果如圖1所示。在pH 2.0時(shí)，WPI溶液經(jīng)85 ℃加熱處理12 h，WPI顆粒的形貌呈纖維狀聚集（圖1A），這與朱連昌[17]的報(bào)道較為一致。對(duì)于蛋白質(zhì)纖維狀聚集的作用機(jī)理已有廣泛報(bào)道，普遍認(rèn)為蛋白質(zhì)去折疊過(guò)程是形成纖維狀聚集的關(guān)鍵[18]。黃穎等[19]報(bào)道了β-乳球蛋白纖維狀聚集體產(chǎn)生過(guò)程中的形貌變化，發(fā)現(xiàn)加熱初期β-乳球蛋白粒子分散性更好，而加熱2 h后蛋白質(zhì)開(kāi)始呈纖維狀聚集。而在pH 7.0時(shí)，WPI經(jīng)85 ℃加熱處理12 h后呈現(xiàn)球狀聚集（圖1B），與圖1A形成完全不同的形貌。這2 種聚集體的形成主要是由于不同酸熱條件，蛋白質(zhì)分子間發(fā)生疏水相互作用以及形成二硫鍵。不僅這2 種聚集體的形貌迥異，而且會(huì)表現(xiàn)出截然不同的界面性質(zhì)[20]。

圖1 WPI聚集體的透射電鏡圖像Fig.1 TEM pictures of WPI and its aggregates

2.2 WPI不同聚集體Zeta電位隨pH值的變化情況

根據(jù)圖2所示，2 種聚集體的Zeta電位隨pH值的變化趨勢(shì)與WPI相似，總體呈現(xiàn)隨pH值的增大而減小的趨勢(shì)，且Zeta電位均存在顯著差異（P＜0.05）。同時(shí)，可以看出2 種聚集體的等電點(diǎn)相較于WPI均發(fā)生了右移，其中纖維狀聚集體的等電點(diǎn)右移更為明顯。在蛋白質(zhì)等電點(diǎn)附近（pH 5.0）時(shí)，WPI聚集體的Zeta電位絕對(duì)值明顯小于原蛋白，這說(shuō)明蛋白表面電荷的減少，造成這一現(xiàn)象的原因可能是在蛋白質(zhì)聚集體形成的過(guò)程中，蛋白表面帶電的氨基酸殘基內(nèi)收，從而降低了WPI在等電點(diǎn)附近的攜帶電荷的能力[21-22]。

圖2 WPI、纖維狀聚集體及球狀聚集體的Zeta電位分析Fig.2 Zeta-potential of WPI, fibrous aggregates, and spherical aggregates

2.3 pH值對(duì)WPI聚集體乳化性能及其Pickering乳液的影響

2.3.1 pH值對(duì)WPI及其聚集體乳化性能的影響

EAI是蛋白質(zhì)吸附到界面能力的量度[23-24]，是直接反映乳液性能的常用指標(biāo)之一。從圖3可知，pH值對(duì)WPI及其聚集體的EAI影響非常顯著，整體上EAI隨著pH值的增加呈現(xiàn)先減小后增大的趨勢(shì)，且EAI均存在顯著差異（P＜0.05）。在pH 5.0時(shí)，WPI及其聚集體的EAI值最低，這可能是因?yàn)榈鞍踪|(zhì)在等電點(diǎn)附近時(shí)，蛋白質(zhì)的表面電荷幾乎為0，溶解性最差，顆粒間的排斥作用減弱，吸附在乳液油水界面上的蛋白質(zhì)最少，因此此時(shí)EAI值最低[25-26]。而在pH 4.0的條件下，WPI纖維狀聚集體的EAI顯著高于WPI和球狀聚集體，達(dá)到（21.62±0.56）m2/g，這與2.2節(jié)中pH 4.0時(shí)纖維狀聚集體的Zeta電位絕對(duì)值較大相一致，說(shuō)明pH 4.0時(shí)纖維狀聚集體的表面負(fù)載有更多的電荷，蛋白顆粒間排斥作用增強(qiáng)，吸附在油水界面上的蛋白質(zhì)增加，導(dǎo)致此時(shí)EAI值增大。

圖3 pH值對(duì)WPI及其聚集體EAI的影響Fig.3 Effect of pH on EAI of WPI and its aggregates

2.3.2 不同pH值條件下Pickering乳液的微觀結(jié)構(gòu)

如圖4所示，WPI原蛋白所制備的Pickering乳液對(duì)pH值的變化尤為敏感，乳液結(jié)構(gòu)不穩(wěn)定，乳滴形狀不均一且易破乳。但2 種聚集體制備的Pickering乳液具有穩(wěn)定的乳液結(jié)構(gòu)，均可形成大小較為均一的球狀液滴，這可能是因?yàn)槔w維狀聚集體與球狀聚集體的形成增強(qiáng)了蛋白表面的疏水性，這樣的顆粒在油-水界面上的吸附性更強(qiáng)，毛細(xì)管力更大，所形成的Pickering乳液液滴均一，穩(wěn)定性也越好[27]。

圖4 不同pH值條件下Pickering乳液微觀結(jié)構(gòu)Fig.4 Microstructures of Pickering emulsions under different pH conditions

2.4 鹽離子濃度對(duì)WPI聚集體乳化性能及其Pickering乳液粒徑的影響

2.4.1 鹽離子濃度對(duì)WPI及其聚集體乳化性能的影響

如圖5所示，WPI和球狀聚集體的EAI均呈現(xiàn)先增大后減小的趨勢(shì)，這表明低濃度的鹽離子有助于提高WPI及其球狀聚集體的乳化活性，這可能是因?yàn)榈蜐舛塞}離子存在時(shí)，水的結(jié)構(gòu)發(fā)生改變，蛋白溶解度降低但不至于聚集[28]，進(jìn)而加強(qiáng)了其乳化性能；當(dāng)NaCl濃度達(dá)到100 mmol/L時(shí)，蛋白質(zhì)的EAI相較于0 mmol/L時(shí)變化不大，可能是因?yàn)檫^(guò)高的NaCl濃度使蛋白質(zhì)表面電位降低，鹽離子會(huì)導(dǎo)致蛋白質(zhì)之間的交聯(lián)，同時(shí)產(chǎn)生靜電屏蔽作用。值得注意的是，纖維狀聚集體乳化性能受鹽離子濃度影響不顯著（P＞0.05），在0、50、100 mmol/L的條件下分別為（18.02±1.08）、（18.33±1.14）、（18.00±0.83）m2/g，原因可能是在形成纖維狀聚集體的過(guò)程中，帶電的氨基酸殘基的空間位點(diǎn)發(fā)生了改變，使其乳化性能不易受鹽離子濃度影響。

圖5 NaCl濃度對(duì)WPI及其聚集體EAI的影響Fig.5 Effect of NaCl concentration on E AI of WPI and its aggregates

2.4.2 鹽離子濃度對(duì)Pickering乳液粒徑的影響

圖6A～D反映WPI及其聚集體穩(wěn)定Pickering乳液的粒徑變化情況。由圖6B、D可以看出，在0、50、100 mmol/L的鹽離子濃度下，纖維狀聚集體穩(wěn)定的Pickering乳液，其粒徑分布圖的3 條曲線幾乎重合，乳液的平均粒徑也幾乎不受鹽離子濃度影響，顯示了粒徑受鹽離子濃度影響不顯著（P＞0.05），這說(shuō)明纖維狀聚集體穩(wěn)定的Pickering乳液有良好的鹽離子耐受性。這也與纖維狀聚集體良好的乳化性能有關(guān)，由于纖維狀聚集體在兩相界面上的吸附能力對(duì)鹽離子濃度變化并不敏感，造成了其Pickering乳液具有較好的穩(wěn)定性[29]。由圖6A、C和D可知，鹽離子濃度對(duì)WPI與球狀聚集體穩(wěn)定的Pickering乳液的平均粒徑影響顯著（P＜0.05），乳液粒徑均會(huì)在NaCl濃度50 mmol/L時(shí)減小，在NaCl濃度100 mmol/L時(shí)增大，這可能是由于鹽離子的加入起到靜電屏蔽的作用，增加了蛋白顆粒的表面疏水性，而低濃度的鹽離子又不至于使其聚集，從而小幅度地降低了乳液粒徑。同時(shí)，球狀聚集體本身的疏水性要強(qiáng)于WPI，當(dāng)乳液中鹽離子濃度到達(dá)100 mmol/L后，其受靜電屏蔽的影響大于原蛋白，從而導(dǎo)致了乳液平均粒徑的增幅較大[30]。

根據(jù)圖6A、B、C對(duì)比可知，鹽離子的添加引起纖維狀聚集體和球狀聚集體穩(wěn)定Pickering乳液的粒徑分布曲線的峰強(qiáng)變強(qiáng)，乳液更加均一，這可能是因?yàn)樘砑恿他}離子后，水的結(jié)構(gòu)和分子排列發(fā)生改變、顆粒在界面上的分布更有序。

圖6 NaCl濃度對(duì)Pickering乳液粒徑分布的影響Fig.6 Effect of NaCl concentration on particle size distribution of Pickering emulsions

2.5 熱穩(wěn)定性分析

在食品生產(chǎn)加工過(guò)程中不可避免會(huì)進(jìn)行熱處理。因此，必須研究溫度對(duì)蛋白質(zhì)乳液體系的影響，而乳液的粒徑則是評(píng)判乳液性質(zhì)的重要參數(shù)。由圖7可以看出，經(jīng)過(guò)熱處理后，WPI及其聚集體所制得的Pickering乳液粒徑分布良好。圖7A顯示經(jīng)過(guò)熱處理后WPI穩(wěn)定的Pickering乳液的峰強(qiáng)增強(qiáng)，說(shuō)明熱處理提高了其穩(wěn)定性；圖7B顯示纖維狀聚集體穩(wěn)定的Pickering乳液峰強(qiáng)也有增強(qiáng)的趨勢(shì)，但是在65 ℃處理后峰寬加大，峰強(qiáng)減小，這是因?yàn)閃PI纖維狀聚集體的蛋白分子質(zhì)量大，較低的加熱溫度便足以使其分子之間發(fā)生聚集，從而使乳液平均粒徑增大、均一性下降；圖7C顯示球狀聚集體穩(wěn)定的Pickering乳液在加熱處理后峰強(qiáng)均減小，特別是在85 ℃時(shí)不僅峰強(qiáng)下降程度更深，峰寬也加大，這說(shuō)明在85 ℃處理后，乳液的粒徑差別較大、且分布不均勻。

圖7 處理溫度對(duì)Pickering乳液粒徑分布的影響Fig.7 Effect of different treatment temperatures on particle size distribution of Pickering emulsions

從圖7D可知，WPI及其聚集體在加熱處理后其平均粒徑均呈現(xiàn)先減小后增大的趨勢(shì)，這可能是因?yàn)檩^低溫度（65 ℃）的熱處理使Pickering乳液的流動(dòng)性增強(qiáng)、蛋白表面攜帶了正負(fù)電荷的基團(tuán)發(fā)生中和，使顆粒表面變得柔順，而當(dāng)處理溫度升高后（85、105 ℃），蛋白顆粒發(fā)生聚集，顆粒分散性有所下降，乳液的平均粒徑也增大了[31]。并且原蛋白與纖維狀聚集體穩(wěn)定的Pickering乳液在105 ℃處理后發(fā)生大量聚集，平均粒徑分別增至（55.5±0.76）μm與（45.2±1.02） μm。不僅如此，對(duì)不同處理溫度后的Pickering乳液進(jìn)行倒置宏觀觀察，纖維狀聚集體穩(wěn)定的Pickering乳液在105 ℃處理后，由于纖維狀聚集體的交聯(lián)使Pickering乳液出現(xiàn)明顯的凝膠化，而球狀聚集體穩(wěn)定的Pickering乳液在整個(gè)過(guò)程中其平均粒徑變化較小，加熱處理后仍舊保持良好的流動(dòng)性。雖然球狀聚集體穩(wěn)定的Pickering乳液的粒徑分布情況并不理想，但其在熱處理后平均粒徑變化最小，且仍保持了良好的流動(dòng)性，并未有明顯凝膠結(jié)構(gòu)的生成，所以球狀聚集體穩(wěn)定的Pickering乳液是原蛋白、纖維狀聚集體、球狀聚集體中穩(wěn)定性最佳的。

3 結(jié) 論

本實(shí)驗(yàn)分別在pH 2.0和pH 7.0熱處理制備WPI纖維狀聚集體和球狀聚集體，這2 種聚集體在形貌上具有截然不同的特點(diǎn)，表現(xiàn)出其不同的乳化性能和熱穩(wěn)定性。在pH 2.0～7.0時(shí)，WPI聚集體Zeta電位的變化趨勢(shì)與原蛋白相似，均由攜帶正電荷逐漸變?yōu)閹ж?fù)電荷。在不同的pH值環(huán)境下，兩種聚集體比原蛋白具有更好的乳化性能，并且由聚集體穩(wěn)定的Pickering乳液在較廣泛的pH值范圍均能保持液滴的形態(tài)。在不同鹽離子濃度下，纖維狀聚集體的乳化性能幾乎不受影響，并且所穩(wěn)定的Pickering乳液也非常穩(wěn)定。最后對(duì)WPI及其聚集體所穩(wěn)定的Pickering乳液進(jìn)行熱穩(wěn)定性分析，由聚集體穩(wěn)定的Pickering乳液相較于WPI能夠更好地抵御溫度的變化。因此，WPI聚集體相較于WPI在外部環(huán)境變化中擁有更好的乳化性能以及穩(wěn)定性，蛋白質(zhì)聚集體的乳化與液滴結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性、耐溫性等優(yōu)勢(shì)有望應(yīng)用于食品和飲料等研究領(lǐng)域。