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    鹽漬對鴨蛋的白蛋白影響

    2018-09-12 11:11:48伍佰鑫劉成國編譯
    家禽科學(xué) 2018年9期
    關(guān)鍵詞:鹽漬鴨蛋分子量

    伍佰鑫 ,鄧 平 ,劉成國 (編譯)

    (1.湖南省畜牧獸醫(yī)研究所,湖南 長沙 410131;2.湖南農(nóng)業(yè)大學(xué)食品科技學(xué)院,湖南 長沙 410128)

    鹽鴨蛋又稱腌蛋或咸蛋,用食鹽腌制,成熟期短,費(fèi)用低廉;其蛋白軟嫩潔白,蛋黃松沙可口,中心油分積聚,外圍油分四溢,色澤桔紅或橙黃;是人們喜愛的傳統(tǒng)食品[1]。鹽鴨蛋中的蛋白含有4%~7%的氯化鈉(味道感覺太咸),可采用脫鹽工藝和電滲析法去除蛋白中的鹽[2]。也可預(yù)先分離新鮮鴨蛋中的白蛋白(用作其它食糜原材料),直接腌制蛋黃[3]。一般情況下,鴨蛋在鹽漬過程中,白蛋白的理化性質(zhì)會(huì)發(fā)生改變,水分含量逐漸下降,而鹽、灰分、蛋白質(zhì)和脂類含量增加;隨著腌制時(shí)間的延長,蒸煮全鴨蛋中的白蛋白硬度變得更低[4]。為了探索鴨蛋腌制期間(30d)白蛋白化學(xué)成分、胰蛋白酶抑制活性與凝膠特性的變化,泰國學(xué)者做了如下研究[5],可為國內(nèi)蛋品加工行業(yè)創(chuàng)新提供“藥引子”。

    1 研究方法

    按 1個(gè)蛋/100ml的比例,室溫(28~30℃)配制鹵水或濃鹽水(25%,w/v)備用。從鴨場采集新鮮鴨蛋(產(chǎn)出后24h內(nèi)),用自來水洗干凈,浸入鹵水或濃鹽水。每隔5d隨機(jī)取出一些鹽鴨蛋,手工敲碎、將白蛋白與蛋黃分離,對白蛋白進(jìn)行分析。白蛋白中的水分、蛋白質(zhì)和鹽分含量的測定,分別采用AOAC2000、雙縮尿(反應(yīng))法和 AOAC2011。運(yùn)用8-苯胺-1-萘磺酸(德國)為探針,根據(jù)熒光強(qiáng)度對蛋白質(zhì)濃度(線性回歸分析)的初始斜率,計(jì)算白蛋白的表面疏水性。

    胰蛋白酶抑制活性的測定:取200μl白蛋白和 200μl豬胰蛋白酶(0.05mg/ml)37℃培養(yǎng) 15min;添加1000μl反應(yīng)緩沖液 (50mM三羥甲基氨基甲烷鹽酸鹽,其中含有 20mM CaCl2,pH8.2); 添加200μl苯甲酰-DL-精氨酸-ρ-硝基苯胺(2mg/ml,美國);混合物 37℃培養(yǎng) 15min;添加 200μl的30%乙酸(v/v);用分光光度計(jì)(日本)測量410nm處的吸光度,對ρ-硝基苯胺的釋放進(jìn)行監(jiān)測;當(dāng)酶引起吸光度增加0.01個(gè)單位/min,就定義為1個(gè)單位的胰蛋白酶活性;使胰蛋白酶活性降低1個(gè)單位,就定義為1個(gè)單位的胰蛋白酶抑制活性。

    十二烷基硫酸鈉-聚丙烯酰胺凝膠電泳:取2ml白蛋白與12ml 5%十二烷基硫酸鈉(德國)混合(制備蛋白質(zhì)樣品);取15μg蛋白質(zhì)樣品置于凝膠(12%電泳膠和4%積層凝膠)之上進(jìn)行電泳(恒流 15mA/凝膠,美國);用染色液(德國,0.125%考馬斯藍(lán)Coomassie blue R-125滴入25%甲醇和10%乙酸之中)對凝膠進(jìn)行染色;脫色采用40%甲醇和10%乙酸;最后估算蛋白條帶的分子量。

    抑制活性染色:取白蛋白樣品與緩沖液(不含β-巰基乙醇)混合;混合樣不做熱處理,分別取15μg置于2個(gè)相同的凝膠之上,通過電泳將蛋白質(zhì)分離,電泳裝置嵌在碎冰中以便減少產(chǎn)生的熱量;其中1個(gè)凝膠固定,用考馬斯藍(lán)R-250染色,作為對照組凝膠;另外1個(gè)凝膠用2.5%聚乙二醇辛基苯基醚沖洗15min,去除十二烷基硫酸鈉,再用蒸餾水沖洗,浸入50ml胰蛋白酶(0.2mg/ml)50mM三羥甲基氨基甲烷的緩沖液中 (其中含有20mM CaCl2,pH8.2);該凝膠 0~4℃培養(yǎng) 30min、置于室溫60min,讓胰蛋白酶擴(kuò)散到凝膠中;用蒸餾水沖洗后浸入酪蛋白溶液(酪蛋白10mg/ml、50mM三羥甲基氨基甲烷的緩沖液,pH8.2),37℃培養(yǎng)90min;凝膠用蒸餾水漂洗、固定、用考馬斯藍(lán)R-250染色,形成抑制條帶,在清晰的背景上檢測暗帶;通過對照組比較標(biāo)準(zhǔn)的蛋白質(zhì)遷移率,估算胰蛋白酶抑制劑的表觀分子量。

    白蛋白凝膠制備與分析:先用蒸餾水作溶劑,制備白蛋白溶液(10%固形物),輕輕攪拌均勻;倒入套管 (直徑25mm),兩端都緊緊密封,加熱至90℃保持30min;立即冷卻至4℃并過一夜;分析之前將白蛋白凝膠切割成圓筒狀(直徑25mm、高度30mm)。 采用質(zhì)構(gòu)儀(Model TA-XT2i,英國)分析紋理輪廓:用壓縮圓柱形鋁探頭(直徑50mm)將凝膠壓縮至原始高度的40%;在3mm/s的十字頭速度下,記錄力距變形曲線,記錄速度也是3mm/s;用分析軟件(MicroStable,版本6,英國)評價(jià)硬度、膠粘性、彈性、粘聚性、彈力、咀嚼性和膠質(zhì)。采用色度計(jì)(ColorFlex,美國)分析凝膠的亮度(L*)、紅度(a*)和黃度(b*);通過公式 100-[(100-L*)2+a*2+b*2]1/2計(jì)算出白色度。用掃描電子顯微鏡檢測腌制0、15d和30d的鹽鴨蛋蛋白凝膠的顯微結(jié)構(gòu):將白蛋白凝膠切成小塊(1×1×1mm3),用含有 2.5%戊二醛的0.2M磷酸鹽緩沖液(pH7.2,德國)固定12h;用蒸餾水漂洗1h;用6種濃度 (25%、50%、70%、80%、90%和100%)的乙醇脫水,每個(gè)濃度的脫水15min;對脫水樣品進(jìn)行臨界點(diǎn)干燥;涂上一層100%金子(濺射噴涂機(jī)SPI-Module,美國);用掃描電鏡(JEOL JSM-5800LV,日本)觀察凝膠微觀結(jié)構(gòu)。

    所有試驗(yàn)一式三份,一共三批樣品;數(shù)據(jù)采用單向方差分析(ANOVA),結(jié)果用平均值和標(biāo)準(zhǔn)差表示;采用多重比較分析樣本之間的差異,統(tǒng)計(jì)分析軟件是SPSS11.0(美國)。

    2 研究結(jié)果

    2.1 鹽漬時(shí)間對鴨蛋蛋白化學(xué)成分的影響 鹽漬期間,鴨蛋蛋白中的水分持續(xù)減少,從初期的87.93%減少到鹽漬30d的81.20%;同時(shí),鹽分隨鹽漬時(shí)間延長而增加,從初期的0.31%增加到鹽漬 30d 的 6.19%。 蛋白的亮度(L*)減少、紅度(a*)、黃度(b*)和白色度增加,見表 1。

    蛋白質(zhì)表面疏水位點(diǎn)的數(shù)量和相對大小,通常決定蛋白質(zhì)的溶解度,在pH、溫度和離子強(qiáng)度等生理?xiàng)l件下的聚集傾向。鴨蛋蛋白的表面疏水性隨鹽漬時(shí)間延長而逐漸增加,從初期的735.04增加到鹽漬20d的821.45,表明鹽漬誘導(dǎo)了蛋白質(zhì)構(gòu)象變化。在鹽漬的前15d期間,鴨蛋的胰蛋白酶抑制活性持續(xù)下降,只保持63%的活性;鹽漬30d的抑制活性最低 (5.68千單位/mg固體),因此,胰蛋白酶抑制劑的變性可能與其生物活性的喪失有關(guān),從而推斷抗蛋白酶活性的降低與一些關(guān)鍵蛋白(如類卵母細(xì)胞和卵黃抑制劑)的退化有關(guān)。

    表1 鹽漬期間鴨蛋蛋白的水分/鹽分/色澤變化

    電泳結(jié)果發(fā)現(xiàn),鴨蛋蛋白最主要的蛋白質(zhì)是卵清蛋白,分子量為44kda。在非還原條件下,發(fā)現(xiàn)有分子量分別為81、70和16kda的蛋白質(zhì),分子量為81kda的蛋白質(zhì)更可能是卵傳鐵蛋白,分子量為16kda的蛋白質(zhì)更可能是溶菌酶。對于抑制活性染色,只保留了分子量為44kda的蛋白帶,這種蛋白 (分子量類似)貌似卵清蛋白或其他蛋白質(zhì),對胰蛋白酶有抑制作用。抑制活性染色未檢出類卵母細(xì)胞和卵黃抑制劑,當(dāng)十二烷基硫酸鈉用于電泳時(shí),那些抑制劑可能失去了抑制活性,經(jīng)胰蛋白酶消化后,那些蛋白條帶未被保留。鹽漬20d后,分子量為44kda的蛋白帶淡于新鮮鴨蛋和鹽漬10d鴨蛋的蛋白帶,這表明鹽漬期間,有抑制活性的蛋白質(zhì)失去了一些活性,可能歸因于抑制蛋白的構(gòu)象發(fā)生了改變,這一結(jié)果與鴨蛋白在鹽漬過程中降低了胰蛋白酶抑制活性是吻合的,也就是說,鹽漬時(shí)間對降低胰蛋白酶抑制活性有顯著影響。

    2.2 鹽漬時(shí)間對白蛋白凝膠特性的影響 隨著鹽漬時(shí)間的增加,白蛋白凝膠的硬度降低 (P<0.05);新鮮鴨蛋的白蛋白凝膠硬度值(19.08N)最高,鹽漬30d鴨蛋的白蛋白凝膠硬度值(3.77N)最低,差異顯著(P<0.05);鹽漬5d鴨蛋的白蛋白凝膠硬度值(9.26N)就降低了50%,見表2。

    表2 鹽漬期間鴨蛋的白蛋白凝膠質(zhì)地變化

    與鹽漬鴨蛋的白蛋白凝膠相比,新鮮鴨蛋的網(wǎng)絡(luò)更加密集、空隙更小;鹽漬鴨蛋的白蛋白凝膠有較大的空隙,鹽漬15d的白蛋白凝膠網(wǎng)絡(luò)變得較粗糙,均勻度較低;鹽漬30d與鹽漬15d的白蛋白凝膠質(zhì)地沒有明顯差異,但由于鹽漬 (特別是30d)白蛋白中的蛋白質(zhì)濃度更低、鹽分含量更高,蛋白質(zhì)之間的相互聯(lián)系變得越來越少 (圖1),這與蛋白質(zhì)網(wǎng)絡(luò)強(qiáng)度降低(表2)是吻合的。

    圖1 鴨蛋的白蛋白凝膠掃描電鏡照片(放大 1萬倍/比例尺 5μm)

    總而言之,鹽漬影響鴨蛋的白蛋白化學(xué)組成和凝膠特性,特別是蛋白酶抑制劑受鹽漬時(shí)間影響,鹽漬可將胰蛋白酶抑制活性減少到一定的程度。分子量為44kda的蛋白質(zhì)在鴨蛋的白蛋白中充當(dāng)胰蛋白酶抑制劑的角色。隨著鹽漬時(shí)間的延長,白蛋白的膠性變得更弱(吃起來感覺無韌性)、白色度增加。鹽漬白蛋白可應(yīng)用于魚糜或其他肉制品,通過強(qiáng)化膠粘性、抑制蛋白質(zhì)水解,改善其適口性等特性。

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