雞胸肉和鴨胸肉凝膠性能的差異*

康壯麗，李斌，馬漢軍，朱艷萍，宋照軍，潘潤淑，王珺一

1(河南科技學院食品學院，河南新鄉(xiāng)，453003)2(眾品集團，河南長葛，461500)

中國已經(jīng)成為世界上第二大雞肉消費國，同時也是最大的鴨肉生產(chǎn)和消費國，且生產(chǎn)量和消費量每年都在增加。消費需求量的增加促進了禽肉深加工產(chǎn)業(yè)的發(fā)展，雞肉和鴨肉在肉制品中的應(yīng)用逐步增加［1-2］。

肌原纖維蛋白是雞肉和鴨肉中主要的蛋白質(zhì)，約占總蛋白的50%～55%，對凝膠肉制品的品質(zhì)有著很大的影響，如硬度、彈性和多汁性等。雞胸肉全部是由白肌組成(IIB型肌肉)［3］，鴨肉是由混合型肌肉組成，主要是IIB型肌肉，也含有I型和IIA型，但數(shù)量較少，而不同類型肌肉的肌原纖維蛋白有不同的熱誘導(dǎo)凝膠特性［4］，本文研究了雞胸肉和鴨胸肉凝膠性能之間的差異。

1 材料與方法

1.1 材料與試劑

冷凍去皮雞胸肉和冷凍鴨胸肉購于本地市場;食鹽、三聚磷酸鈉、白砂糖、白胡椒粉等均為食品級。

1.2 儀器與設(shè)備

UMC-5C斬拌機，德國 Stephan機械公司;JR-130/160絞肉機，鄭州泓源食品機械廠;溫度計，美國LakeShore公司;TA-XT.plus質(zhì)構(gòu)儀，英國StableMicroSystem公司;pH計，意大利Hanna公司;T25高速勻漿器，德國IKA公司;AUY120電子天平，日本島津公司;CR-40色差計，日本美能達公司;離心機，美國Beckman公司;HH-42水浴鍋，常州國華電器有限公司;全自動凱式定氮儀(丹麥Kjeletc公司)。

1.3 實驗方法

1.3.1 肉糜凝膠的制備

肉糜配方如下:去皮白羽雞胸肉或櫻桃谷鴨胸肉 500 g，白砂糖15 g，食鹽10 g，三聚磷酸鈉1.5 g，白胡椒粉1 g，冰水100g，其中雞胸肉為T1，鴨胸肉為T2。

制備流程如下:去皮雞胸肉或鴨胸肉在2℃左右的冷庫中解凍12 h，中心溫度2℃左右;使用孔板為3 mm的絞肉機將雞胸肉和鴨胸肉絞碎。再將絞碎雞胸肉或鴨肉放入斬拌機，加入食鹽和三聚磷酸鈉快速斬拌2 min，加入其他輔料，斬拌2 min，中心溫度低于10℃;將加工好的35 g肉糜裝入50 mL的離心管中，500 r/min離心3 min，完全除去肉糜中的氣泡后放入80℃水浴鍋中煮制20 min(中心溫度72℃)，冷卻后放入0～4℃冷庫中待用。

1.3.2 pH值和蛋白質(zhì)含量測定

取10 g生肉糜，加入40 mL預(yù)冷的雙蒸水中，使用勻漿器15 000 r/min勻漿10 s，pH使用Hanna pH計測定，每組重復(fù) 3 次［5］。

生肉糜中蛋白質(zhì)含量的測定:微量凱氏定氮法［6］。

1.3.3 色差

使用CR-40色差計對凝膠中心部位進行測定，標準白色比色板為 L*=97.22，a*=-0.14，b*=1.82。每組樣品測定5次。其中L*代表亮度值，a*代表紅度值，b*代表黃度值。

1.3.4 蒸煮得率

蒸煮得率為肉糜蒸煮后質(zhì)量與蒸煮前質(zhì)量的百分比［7］。出品率按公式(1)計算:

式中:m1為肉糜蒸煮前質(zhì)量，kg;m2為肉糜蒸煮后質(zhì)量，kg。

1.3.5 質(zhì)構(gòu)測定

冷卻12 h后的蒸煮肉糜，放置在室溫環(huán)境中，回溫2 h，使蒸煮肉糜內(nèi)外溫度一致。在室溫下，使用質(zhì)構(gòu)儀對蒸煮肉糜的質(zhì)構(gòu)進行測定。采用直徑20 mm，高度20 mm的肉糜進行質(zhì)構(gòu)測定，參數(shù)如下:測試速度2.0 mm/s;壓縮比50%;時間5 s。使用P/50測試探頭進行測定，得到的相關(guān)質(zhì)構(gòu)參數(shù)為硬度、彈性、內(nèi)聚性、膠黏性和咀嚼性［8］。每組樣品測定5次。

1.3.6 流變學分析

參考Kang等［9］的方法并稍作修改。雞胸肉和鴨胸肉肉糜使用熱動態(tài)流變性使用MCR301型流變儀進行測定。用50 mm不銹鋼圓形平板探頭，間隙為0.6 mm，肉糜均勻涂抹在2個平板之間，外周涂一層薄硅油，防止水分蒸發(fā)。測定方法為20℃保溫10 min，然后從20℃到80℃，加熱速率為2℃/min。在加熱過程中，在一個振蕩模式和一個固定的頻率為0.1 Hz下對樣品進行連續(xù)剪切。在此過程中，測量存儲模量(G＇)的變化。每個處理組測量3次。

1.3.7 統(tǒng)計分析

使用統(tǒng)計軟件SPSS.v.18.0(SPSS Inc.美國)對數(shù)據(jù)進行分析。應(yīng)用獨立樣本t-檢驗分析雞胸肉和鴨胸肉肉糜凝膠特性的差異是否顯著。

2 結(jié)果與討論

2.1 生肉糜pH和蛋白質(zhì)含量及凝膠色差分析結(jié)果

由表1可知，雞胸肉和鴨胸肉生肉糜的pH值和蛋白質(zhì)含量差異顯著(P＜0.05)。雞胸肉生肉糜的pH值和蛋白質(zhì)含量顯著高于鴨胸肉。這種差異可能是因為鴨胸肉中肌紅蛋白含量比雞胸肉高，糖原的含量也高于雞胸肉。屠宰后胸肉中供氧量不足，發(fā)生糖酵解反應(yīng)，鴨胸肉生成的乳酸量要大于雞胸肉，造成鴨胸肉的pH值較低，也造成了鴨胸肉肉糜pH值較低。雞胸肉肉糜中蛋白質(zhì)的含量高于鴨胸肉肉糜3個百分點，這是由禽類品種不同造成的。王道營等［10］報道了番鴨鴨肉的蛋白質(zhì)含量為18.43%，pH值為6.20左右，與本研究結(jié)果一致。

表1 雞胸肉和鴨胸肉生肉糜pH值和蛋白質(zhì)含量及肉糜凝膠的色差(L*，a*，b*值)Table 1 Effect on pH and protein content(%)of raw chicken and duck breast meat batters，and color(L*，a*，b*value)of cooked batters

加熱后，2種肉糜的色差也有顯著差異(P＜0.05)。蒸煮雞胸肉肉糜有較高的L*和b*值，而鴨胸肉肉糜a*值較高。因為鴨與雞品種不同，鴨為水禽，鴨胸肉雖然主要由顏色較淺的白肌纖維組成，但紅肌纖維含量較高，且含有少量的血紅素［11］，血紅素是影響光的反射能力的主要因素。加熱后變成高鐵肌紅蛋白，造成L*值降低，a*值升高，因此蒸煮鴨胸肉肉糜看上去比雞胸肉肉糜較暗。

2.2 蒸煮得率

由圖1可知，雞胸肉肉糜的蒸煮得率顯著高于鴨胸肉肉糜(P＜0.05)。

圖1 雞胸肉和鴨胸肉肉糜的蒸煮得率不同字母表示縱列存在顯著差異(P＜0.05)Fig.1 The cooking yield of chicken and duck breast meat batters

因為雞胸肉有較高的蛋白質(zhì)含量和pH值，不同組分肉糜的鹽溶性蛋白質(zhì)溶解度也存在類似的狀況，如肌球蛋白和肌動蛋白是肌原纖維蛋白中含量最高的兩類蛋白，在肉制品的加工過程中起著重要作用，有助于在加熱后現(xiàn)成三維網(wǎng)狀凝膠結(jié)構(gòu)，影響乳化肉制品出品率［12］。較高的pH值能夠誘導(dǎo)更多的蛋白質(zhì)膨脹和溶解，提高蛋白質(zhì)的溶解度，有利于良好凝膠結(jié)構(gòu)的形成。凝膠中水分的保持主要依靠“毛細管”力，良好的凝膠結(jié)構(gòu)中孔徑較小，大小均勻，能夠提高保水性。以上結(jié)果表明，蛋白質(zhì)含量，pH值和禽類品種都能夠影響肉糜的蒸煮得率。

2.3 凝膠質(zhì)構(gòu)分析

由表2可知，雞胸肉和鴨胸肉肉糜的質(zhì)構(gòu)差異顯著(P＜0.05)，雞胸肉肉糜有較高的硬度、彈性、內(nèi)聚性、膠黏性和咀嚼性，這與肉糜的L*值和蒸煮得率一致。較高的蛋白質(zhì)含量和pH值有利于增加肉糜中肌原纖維蛋白的溶解度，較多的溶解肌原纖維蛋白有利于形成良好的網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)和蛋白質(zhì)基質(zhì)［13］，提高蒸煮肉糜的硬度、彈性和內(nèi)聚性等。Youssef等［14］報道了相同的結(jié)果:增加肉糜中鹽溶性蛋白的含量能夠形成較致密的結(jié)構(gòu)，提高肉制品的硬度、咀嚼性和膠黏性。因此，使用雞胸肉能夠提高肉糜凝膠的質(zhì)構(gòu)。

表2 雞胸肉和鴨胸肉肉糜的質(zhì)構(gòu)Table 2 The texture profile analysis of cooked chicken and duck breast meat batters

2.4 流變學分析

雞胸肉和鴨胸肉肉糜在加熱過程中G'的變化明顯不同(圖2)。在雞胸肉肉糜中，由蛋白質(zhì)變性引起的G'的變化分為3個階段。在第一個階段中，G'隨著溫度的增加，從45～49℃，而緩慢增加，是因為在此階段蛋白質(zhì)與蛋白質(zhì)的交聯(lián)剛剛開始［15］，僅形成較弱的凝膠結(jié)構(gòu)。這一階段結(jié)束后，立即進入第二階段，即溫度從50℃增加到55℃，由于肌球蛋白尾部的變性破壞了先前形成的凝膠結(jié)構(gòu)［16-17］，造成了G'的快速下降。最后進入第3階段，G'隨著溫度的升高快速增加，從56℃到80℃，肉糜從粘稠的溶膠結(jié)構(gòu)轉(zhuǎn)變?yōu)楦挥袕椥缘哪z網(wǎng)絡(luò)［18］。

圖2 雞胸肉和鴨胸肉肉糜在不同溫度下的儲能模量Fig.2 Changes in dynamic storage modulus with temperature for the chicken and duck breast meat batters

鴨胸肉肉糜在加熱的過程中流變曲線也產(chǎn)生3個階段。在第一個階段中，從20～47℃，G'隨著溫度的增加，主要是由于加熱過程中肌球蛋白頭部與頭部、尾部與尾部之間發(fā)生交聯(lián)，形成弱凝膠，說明鴨胸肉肌球蛋白在較低的溫度下就可以發(fā)生變性。這與XIONG等［19］及本研究中報道的雞胸肉蛋白的變性溫度不同。Sharp等［20］也報道了與此相矛盾的結(jié)果，在30℃加熱30 min后，肌球蛋白分子外觀沒有變化，35℃加熱后，肌球蛋白分子頭部仍舊是單體，但有新的分子結(jié)構(gòu)產(chǎn)生，如由頭部交聯(lián)形成的二聚體。這是由于蛋白質(zhì)來源于不同品種造成的。在第二階段，G'隨著溫度的升高，從48℃加熱到52℃緩慢下降，這是因為肌球蛋白尾部的變性破壞了肌球蛋白尾部之間的交聯(lián)，凝膠結(jié)構(gòu)發(fā)生變化，造成G＇降低。這一階段結(jié)束后，立即進入第三階段，加熱到52℃后，G'快速升高，形成凝膠結(jié)構(gòu)。兩者有相似的流變曲線，且從20℃加熱到80℃的過程中，雞胸肉肉糜的G'比鴨胸肉肉糜高，且產(chǎn)生拐點的溫度不同。這與兩者的質(zhì)構(gòu)一致，雞胸肉肉糜有高的G'和硬度，鴨胸肉肉糜有低的G'值和硬度。高的G'表明蒸煮肉糜具有較好的質(zhì)構(gòu)，可能具有良好的、緊密的凝膠結(jié)構(gòu)，而較低的G'表明肉制品的質(zhì)構(gòu)比較差，因此，肉糜的熱動態(tài)流變性表明了肌肉中肌原纖維蛋白變性對凝膠結(jié)構(gòu)的影響［21］。以上結(jié)果表明，雞胸肉和鴨胸肉肉糜蛋白質(zhì)熱變性溫度不同，對蒸煮肉糜的蒸煮得率和質(zhì)構(gòu)有顯著地影響。

3 結(jié)論

雞胸肉和鴨胸肉的加工特性有顯著差異，肉糜凝膠的性能也有明顯差異。雞胸肉生肉糜有較高的蛋白質(zhì)含量和pH值，由于雞胸肉屬于白肌，中肌紅蛋白含量較低，蒸煮后有較高的L*值和較低的a*值，而鴨胸肉中由于血紅素含量較高，造成L*值降低和a*值增加，肉糜色澤變暗。較高的蛋白質(zhì)含量和pH能夠誘導(dǎo)較多的肌原纖維蛋白溶解和溶出，形成較好的網(wǎng)狀凝膠結(jié)構(gòu)，提高肉糜的保水性和蒸煮得率，增加蒸煮肉糜的硬度、彈性咀嚼性等。流變學分析結(jié)果表明，鴨胸肉蛋白對溫度的變化比較敏感，在較低的溫度下就發(fā)生變性形成較弱的凝膠結(jié)構(gòu)，而雞胸肉蛋白比較穩(wěn)定，加熱到80℃時能夠形成較高的凝膠結(jié)構(gòu)。這些差異主要有由于品種不同造成的。

［1］ 馬漢軍，周光宏，余小領(lǐng)，等.鴨肉腸的加工工藝研究［J］.食品科學，2008，29(1l):183-185.

［2］ 李瀟，王鵬，徐幸蓮，等.雞肉制品消費情況調(diào)查報告［J］.中國家禽，2014，36(16):61-64.

［3］ Nakamura Y N，Iwamoto H，Shiba N，et al.Developmental states of the collagen content，distribution and architecture in the pectoralis，iliotibialis lateralis and puboischiofemoralis muscles of male Red Cornish×New Hampshire and normal broilers［J］.British Poultry Science，2004，45，31-40.

［4］ Xiong Y L，Blanchard S P.Rheological properties of saltsoluble protein from white and red skeletal muscles［J］.Journal of Agricultural and Food Chemistry，1994，42(8):1 624-1 628.

［5］ KANG Zhuang-li，ZOU Yu-feng，XU Xing-lian，et al.Effect of a beating process，as a means of reducing salt content in Chinese-style meatballs(kung-wan):A physico-chemical and textural study［J］.Meat Science，2014，96(1):147-152.

［6］ 張永華.食品分析［M］.北京:中國輕工業(yè)出版社，2008.

［7］ Sánchez-González I，Carmona P，Moreno P，et al.Protein and water structural changes in fish surimi during gelation as revealed by isotopic H/D exchange and Raman spectroscopy［J］.Food Chemistry，2008，106(1)，56-64.

［8］ Bourme M C.Texture profile analysis［J］.Food Technology，1978，32:62–66.

［9］ KANG Zhuang-li，WANG Peng，XU Xing-lian，et al.Effect of a beating process，as a means of reducing salt content in Chinese-style meatballs(kung-wan):A dynamic rheological and Raman spectroscopy study［J］.Meat Science，2014，96(3):669-674.

［10］ 王道營，諸永志，徐為民.不同品種冰鮮鴨肉加工特性和游離脂肪酸組成的比較分析［J］.安徽農(nóng)業(yè)科學，2008，36(18):7 900-7 901.

［11］ 周志剛，鴨肉宰后肌肉色差研究性分析［J］.肉類工業(yè)，2008(8):23-26.

［12］ Vega-Warner V，Merkel R A，Smith D M.Composition，solubility and gel properties of salt soluble proteins from two bovine muscle types［J］.Meat Science，1999，51(3):197-203.

［13］ Somboonpanyakula P，Barbut S，Jantawata P，et al.Textural and sensory quality of poultry meat batter containing malva nut gum，salt and phosphate［J］.LWT-Food Science and Technology，2007，40(3):498–505.

［14］ Youssef M K，Barbut S.Fat reduction in comminuted meat products effects of beef fat，regular and pre-emulsified canola oil［J］.Meat Science，2011，87(4):356-360.

［15］ Kanner，J.Oxidative processes in meat and meat products:Quality implications［J］.Meat Science，1994，36(1/2):169-189.

［16］ Ayo J，Carballo J，Solas M T，et al.Physicochemical and sensory properties of healthier frankfurters as affected by walnut and fat content［J］.Food Chemistry，2008，107(4):1 547-1 552.

［17］ Jimenez-Colmenero F，Herrero A，Pintado T，et al.Infuence of emulsified olive oil stabilizing system used for pork backfat replacement in frankfurters［J］.Food Research International，2010，43(8):2 068-2 076.

［18］ Youssef M K，Barbut S，Smith A.Effects of pre-emulsifying fat/oil on meat batter stability，texture and microstructure［J］.International Journal of Food Science and Technology，2011，46(6):1 216-1 224.

［19］ XIONG Y L，Brekke C J.Thermal transitions of salt-soluble proteins from pre-and postrigor chicken muscles［J］.Journal of Food Science，1990(55):1 540.

［20］ Sharp A，Offer G.The mechanism of formation of gels from myosin molecules［J］.Journal of Science Food and Agriculture，1992，58(1)，63-73.

［21］ SUN J X，WU Z，XU X L，et al.Effect of peanut protein isolate on functional properties of chicken salt-soluble proteins from breast and thigh muscles during heat-induced gelation［J］.Meat Science，2012，91(1):88-92.