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      卵白蛋白修飾改性對(duì)功能活性影響的研究進(jìn)展

      2013-12-31 00:00:00熊舟翼馬美湖蔡朝霞等
      湖北農(nóng)業(yè)科學(xué) 2013年15期

      摘要:結(jié)合前人已有研究成果,介紹了卵白蛋白的修飾改性對(duì)其功能活性影響的國(guó)內(nèi)外研究現(xiàn)狀及發(fā)展,旨在為開(kāi)發(fā)高性能卵白蛋白新產(chǎn)品提供理論指導(dǎo)與實(shí)際參考。

      關(guān)鍵詞:卵白蛋白;修飾改性;功能活性

      中圖分類(lèi)號(hào):Q512+.1 文獻(xiàn)標(biāo)識(shí)碼:A 文章編號(hào):0439-8114(2013)15-3473-05

      卵白蛋白又稱卵清蛋白,是蛋清中最主要的蛋白質(zhì),占蛋清中蛋白質(zhì)總量的54%~69%;卵白蛋白是典型的球蛋白,也是蛋清中惟一含有埋藏于疏水核心內(nèi)部的自由巰基的蛋白質(zhì)。卵白蛋白為單體、球狀磷酸糖蛋白,相對(duì)分子質(zhì)量為43 000,有A1、A2、A3 3種成分,其差別就在于含有磷酸基的數(shù)量不同。等電點(diǎn)為4.5,是由385個(gè)氨基酸殘基組成,疏水性氨基酸占50%以上。卵白蛋白含3.5%的糖基和埋藏在疏水中心內(nèi)部的4個(gè)自由巰基及1個(gè)二硫鍵。在天然卵白蛋白晶體結(jié)構(gòu)中,α-螺旋突出成為反應(yīng)中心,5股β-折疊平行于分子的長(zhǎng)軸;結(jié)構(gòu)中的二硫鍵和巰基對(duì)卵白蛋白的聚集結(jié)構(gòu)有很大影響。

      卵白蛋白的主要功能特性有乳化特性、起泡性、持水性和成膜性能等,可作為乳化劑、保濕劑、可食性包裝膜、凝膠劑等,在食品中起著改善食品的口感和質(zhì)地、提高產(chǎn)品的穩(wěn)定性和延長(zhǎng)保質(zhì)期的作用。對(duì)卵白蛋白進(jìn)行改性能夠提高或改善卵白蛋白的功能特性,進(jìn)一步擴(kuò)大其在食品中的應(yīng)用。目前,對(duì)卵白蛋白進(jìn)行改性的方法主要有物理、化學(xué)以及酶法,通過(guò)改變卵白蛋白的氨基酸組成、順序以及蛋白質(zhì)分子大小、疏水基團(tuán)數(shù)量及表面靜電荷等,起到改善或提高卵白蛋白生物活性的作用。本文對(duì)卵白蛋白的修飾改性及其功能活性的變化進(jìn)行了較全面的論述。

      1 修飾改性的物理方法

      物理方法修飾改性是利用機(jī)械能、熱能及聲波能等對(duì)蛋白質(zhì)進(jìn)行改性,其中,熱處理和高壓處理對(duì)卵白蛋白功能性的影響是研究的熱點(diǎn)。

      1.1 熱處理改性法

      熱處理能減弱氫鍵、范德華力和靜電作用力等,加熱使維持蛋白質(zhì)二級(jí)和三級(jí)結(jié)構(gòu)的相互作用力、氫鍵被打斷,蛋白質(zhì)分子伸展,改變了蛋白質(zhì)的生物活性。1965年,Smith等[1]將卵白蛋白溶液于55 ℃熱處理20 h,隨后冷卻、透析,于-20 ℃貯存,他們將95%的卵白蛋白轉(zhuǎn)化為了S-卵白蛋白。1984年,Nguyen等[2]研究發(fā)現(xiàn),在20 ℃條件下,pH 9.2時(shí)S-卵白蛋白轉(zhuǎn)化量最大;pH 7.9時(shí)轉(zhuǎn)化量最小。2001年,Matsudomi等[3]研究報(bào)道了熱處理對(duì)卵白蛋白功能特性的影響,隨著溫度的增加,卵白蛋白表面巰基增加且總巰基數(shù)目減少。蛋白質(zhì)變性使表面的巰基暴露,增強(qiáng)了分子內(nèi)和分子間的相互作用。巰基的氧化及二硫鍵的形成對(duì)干熱處理過(guò)的蛋清產(chǎn)生良好的凝膠性有著重要作用。2010年,張銀等[4]以蛋清為原料,采用加熱和動(dòng)態(tài)超高壓均質(zhì)處理改變蛋清中卵白蛋白的抗原性。結(jié)果表明,卵白蛋白抗原性隨著加熱溫度的升高而降低,最高降低68%,且抗原性急劇降低的臨界溫度是80 ℃;經(jīng)動(dòng)態(tài)超高壓均質(zhì)處理后,其抗原性隨著壓力的升高先降低后回升;經(jīng)二者結(jié)合處理后,卵白蛋白抗原性與單獨(dú)加熱處理的變化趨勢(shì)相似,但無(wú)單獨(dú)加熱處理變化幅度大。研究表明,加熱處理對(duì)卵白蛋白抗原性的影響比動(dòng)態(tài)超高壓均質(zhì)處理大。

      1.2 高壓處理改性法

      高壓處理改性是通過(guò)改變蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)來(lái)改善其生物功能特性。高壓使蛋白質(zhì)分子間的疏水鍵、氫鍵和二硫鍵等發(fā)生改變,從而誘導(dǎo)蛋白質(zhì)凝集形成凝膠。2007年,Van der Plancken等[5]將卵白蛋白溶液置于超高靜壓力(525~600 MPa)下進(jìn)行處理發(fā)現(xiàn),隨著改性壓力的增大,蛋白質(zhì)表面的巰基含量降低,溶解度下降,疏水性和濁度增加;同時(shí)還發(fā)現(xiàn)在低溫下進(jìn)行超高靜壓改性效果相對(duì)較好。2008年,Wang等[6]通過(guò)超高靜壓處理不同品種的大豆分離蛋白發(fā)現(xiàn),隨著靜壓力的增大,蛋白質(zhì)的溶解度呈非線性變化;同時(shí)他們測(cè)定了其表面巰基和表面疏水性,結(jié)果表明,蛋白質(zhì)的高級(jí)結(jié)構(gòu)在高靜壓處理過(guò)程中不斷發(fā)生變化,這是由共價(jià)鍵(二硫鍵)和疏水作用力的變化引起的。2011年,涂宗財(cái)?shù)萚7]采用動(dòng)態(tài)超高壓微射流均質(zhì)處理卵白蛋白發(fā)現(xiàn),卵白蛋白溶解性、持水性、凝膠強(qiáng)度都有所提升。卵白蛋白的溶解性隨著壓力的增加而增加,在80 MPa時(shí)達(dá)到最大,持水力由1.50 g/g增加到5.05 g/g,而在160 MPa下卵白蛋白的凝膠硬度最大。

      1.3 超聲波處理改性法

      超聲波產(chǎn)生的瞬態(tài)空化作用能夠使能量高度聚集,并產(chǎn)生高溫、高壓等一系列的物理效應(yīng),從而使蛋白質(zhì)分子發(fā)生了結(jié)構(gòu)的變化。利用超聲波處理能改善蛋白質(zhì)的生物活性。2008年,Chanasattru等[8]研究發(fā)現(xiàn),超聲波處理后球狀蛋白質(zhì)分子性質(zhì)和溶劑化能力發(fā)生改變,蛋白質(zhì)體積縮小、可壓縮性增強(qiáng),蛋白質(zhì)更易分散于溶劑中。2009年,Jambrak等[9]采用超聲波處理乳清蛋白和大豆蛋白發(fā)現(xiàn),其溶解性能明顯提高,原因是超聲波的空化作用使蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)伸展,肽鍵斷裂,處在外層的親水性氨基酸增加。

      2 修飾改性的化學(xué)方法

      蛋白質(zhì)化學(xué)改性是對(duì)多肽中的巰基、氨基、羧基和羥基進(jìn)行改性,改善蛋白質(zhì)的溶解性、表面性質(zhì)及凝膠性等。其實(shí)質(zhì)是改變蛋白質(zhì)的疏水基團(tuán)及靜電荷等,從而改變蛋白質(zhì)的功能性質(zhì)。修飾改性的化學(xué)方法主要有糖基化改性、磷酸化改性及?;男缘取?/p>

      2.1 糖基化改性

      糖基化改性是多羥基化合物以共價(jià)鍵與蛋白質(zhì)分子的羧基或氨基相結(jié)合的化學(xué)反應(yīng),也稱為蛋白質(zhì)的糖基化作用。這種作用已被廣泛用來(lái)改變卵白蛋白的生物活性。

      2.1.1 糖基化蛋白質(zhì)的抗原性 2007年,Van de Lagemaat等[10]利用干粉和液體二種反應(yīng)體系研究低聚果糖與大豆分離蛋白的糖基化反應(yīng),研究發(fā)現(xiàn),糖基化蛋白的抗原性降低;通過(guò)果糖與不同比例的氨基酸反應(yīng)發(fā)現(xiàn),果糖參與的糖基化反應(yīng)降低了蛋白質(zhì)的抗原性;糖基化有效修飾了7 S和11 S蛋白質(zhì)片段,降低了大豆蛋白的抗原性。2011年,麻小娟[11]對(duì)卵白蛋白進(jìn)行糖基化處理,通過(guò)圓二色譜和熒光光譜分析卵白蛋白加工前后的構(gòu)象變化,研究發(fā)現(xiàn),糖基化導(dǎo)致卵白蛋白構(gòu)象發(fā)生了變化,卵白蛋白的二級(jí)結(jié)構(gòu)β-折疊和β-轉(zhuǎn)角產(chǎn)生了變化,疏水性和紫外吸光度增加,蛋白質(zhì)構(gòu)象由折疊變?yōu)檎归_(kāi);她同時(shí)采用ELISA法研究了卵白蛋白的抗原性和過(guò)敏原性的變化,結(jié)果表明,糖基化的增加導(dǎo)致卵白蛋白的抗原性升高、過(guò)敏原性降低。

      2.1.2 糖基化蛋白質(zhì)的凝膠特性 美拉德反應(yīng)提高了凝膠的形成能力,主要有兩個(gè)方面的作用。一方面,在高溫條件下,酸性副產(chǎn)物的產(chǎn)生導(dǎo)致體系的pH下降,使蛋白質(zhì)變性;另一方面,在蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)處,形成凝膠所需的蛋白質(zhì)濃度降低。因此,美拉德反應(yīng)中的pH變化可以用來(lái)改變凝膠特性。2002年,Matsudomi等[12]在干熱的條件下加熱蛋清粉和半乳甘露聚糖混合物,配制成溶液后,于90 ℃加熱30 min,所得凝膠的破裂強(qiáng)度顯著提高。Mitchell等[13]發(fā)現(xiàn),摻入適量還原糖可以使熱誘導(dǎo)凝膠所需蛋白質(zhì)的濃度明顯下降;當(dāng)體系的溫度高于100 ℃時(shí),球蛋白所形成的凝膠脫水收縮能力較低。

      2.1.3 糖基化蛋白質(zhì)的抗氧化性 Huang等[14]將卵白蛋白與葡萄糖、乳糖、麥芽糖和可溶性淀粉分別在120 ℃、濕熱條件下糖基化處理20 min,結(jié)果表明,DPPH·自由基清除活性隨著卵白蛋白-糖類(lèi)化合物濃度的增加而增加,在低濃度(0.1~0.4 mg/mL)下活性增加顯著,其中卵白蛋白-葡萄糖和卵白蛋白-麥芽糖顯示更強(qiáng)的自由基清除率,糖基化化合物比天然卵白蛋白顯示出更高的活性;對(duì)總抗氧化能力的測(cè)定結(jié)果表明,卵白蛋白-糖類(lèi)化合物比未加熱處理的天然卵白蛋白和加熱處理的卵白蛋白有更強(qiáng)的總抗氧化能力,這說(shuō)明美拉德反應(yīng)可以顯著提高卵白蛋白的機(jī)體抗氧化能力。

      2.2 磷酸化改性

      食品蛋白質(zhì)通過(guò)磷酸化改性引入了大量帶有負(fù)電荷的磷酸基團(tuán),大大增加了蛋白質(zhì)分子間的靜電斥力,從而增加了它們的乳化性和溶解度,并改變了其等電點(diǎn),有效地拓寬了其在食品工業(yè)的應(yīng)用范圍。另外,磷酸基團(tuán)的導(dǎo)入能增加磷酸鈣的可溶能力,有利于鈣的吸收。蛋白質(zhì)的磷酸化作用可通過(guò)酶法或非酶法實(shí)現(xiàn)。

      2.2.1 酶法磷酸化 在酶催化蛋白質(zhì)磷酸化的作用中,根據(jù)底物專一性不同,用于酶法磷酸化作用的酶主要分為兩種,即酪蛋白激酶和組蛋白激酶。Ross等[15]提純了依賴于cAMP激活的組蛋白激酶(cAMPdpk)上的催化亞基,并將其用于大豆蛋白磷酸化,研究結(jié)果表明,這種亞基對(duì)于蛋白質(zhì)分子鏈上遠(yuǎn)離堿性氨基酸的蘇氨酸和絲氨酸表現(xiàn)出強(qiáng)烈的催化活性。但是因?yàn)閏AMPdpk成本較高,使用受到限制。酪蛋白激酶不依賴cAMP激活,是從酵母中提取和純化的一種蛋白質(zhì)激酶,它不僅能識(shí)別Ser/Thr-X-X-Asp/Glu順序中可磷酸化的Ser和Thr,還能與Tyr發(fā)生磷酸化反應(yīng),另外,大豆球蛋白上的11 S亞基易受到此酶的催化。

      1989年,Ross等[15]用酶法對(duì)大豆蛋白實(shí)現(xiàn)了磷酸化并對(duì)其功能特性進(jìn)行了研究,結(jié)果表明,大豆蛋白經(jīng)酶法磷酸化后,其溶解性有明顯的改善。1992年,Campbell等[16]用酶法磷酸化改性大豆分離蛋白,結(jié)果表明,磷酸化后蛋白質(zhì)的乳化性、溶解性、起泡性等都有明顯改善。2004年,Krupa等[17]探討了酶法磷酸化的具體部位,結(jié)果是磷酸激酶只對(duì)Ser、Tyr和Thr的特定部位實(shí)現(xiàn)磷酸化。

      2.2.2 非酶法磷酸化 由于非酶法磷酸化具有反應(yīng)簡(jiǎn)單、成本低和反應(yīng)效率高等特點(diǎn),其在食品中有較大的應(yīng)用價(jià)值。1983年,Woo等[18]發(fā)現(xiàn),60 g/L磷酸化β-乳球蛋白在pH 5.0、100 mmol/L Ca2+條件下不經(jīng)加熱便可形成凝膠。磷酸化也能改善β-乳球蛋白的乳化特性,65%磷酸化β-乳球蛋白的玉米油乳化液在100 mmol/L Ca2+條件下,溶液黏度為原β-乳球蛋白的2倍。這是Ca2+與帶負(fù)電荷的磷酸基團(tuán)之間形成交聯(lián)的結(jié)果。1984年,Matheis等[19]詳細(xì)介紹了磷酸化試劑磷酰氯(POCl3)與環(huán)狀磷酸三鈉(STMP)最有可能進(jìn)行工業(yè)化應(yīng)用。用POCl3可對(duì)大豆蛋白進(jìn)行磷酸化改性,使其凝膠形成能力提高、結(jié)合Ca2+的能力增加;采用STMP作為磷酸化試劑,蛋白質(zhì)的功能性和營(yíng)養(yǎng)性得到改善。但是二者也存在一定的缺陷,如POCl3磷酸化部位不專一,易引起蛋白質(zhì)交聯(lián)與變性;STMP的磷酸化作用需要在弱堿性反應(yīng)條件下進(jìn)行,且一些副反應(yīng)易產(chǎn)生。1994年,Mine等[20]發(fā)現(xiàn)磷脂酰膽堿可以與卵白蛋白發(fā)生吸附,這個(gè)聚合物具有很好的熱穩(wěn)定性與乳化性;并且磷脂和卵白蛋白間的相互作用以及它們?cè)谟退缑娴南嗷ノ浆F(xiàn)象已經(jīng)用核磁共振光譜和CD圓二色譜進(jìn)行了分析,研究發(fā)現(xiàn),磷脂酰膽堿不會(huì)影響卵白蛋白的蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu),但是磷脂酰膽堿改變了卵白蛋白的構(gòu)象,增加了α-螺旋的含量,減少了β-折疊的含量,并且這個(gè)聚合物應(yīng)該是通過(guò)磷脂酰膽堿酰胺鍵的疏水相互作用結(jié)合到蛋白質(zhì)上,從而改變蛋白質(zhì)的構(gòu)象。2006年,Nayak等[21]利用POCl3對(duì)牛乳蛋白進(jìn)行磷酸化改性發(fā)現(xiàn),其溶解性能顯著提高,且其親水性磷酸基團(tuán)與蛋白質(zhì)側(cè)鏈發(fā)生交聯(lián),導(dǎo)致蛋白質(zhì)的親水性和溶解性能增加。2012年,Lv等[22]將卵白蛋白在存在焦磷酸、85 ℃、pH 4.0的條件下干燥加熱3 d,卵白蛋白中的磷含量上升到0.86%;用31P核磁共振光譜發(fā)現(xiàn)磷酸酯、多聚磷酸鹽和磷酸二酯進(jìn)入到磷酸化的卵白蛋白中;在干燥加熱下,天然卵白蛋白CD圓二色譜結(jié)果不改變;然而,在焦磷酸存在下,α-螺旋含量從31.2%下降到27.8%。且磷酸化改變了卵白蛋白熱誘導(dǎo)的不溶性、乳化性質(zhì)和對(duì)水和油的結(jié)合能力;此外,卵白蛋白-磷酸鈣增溶能力明顯增強(qiáng)。因此,推測(cè)磷酸化卵白蛋白可能會(huì)增加其對(duì)鈣的吸收。這些結(jié)果表明干燥加熱磷酸化是一個(gè)改善卵白蛋白功能特性的有用的方法。

      2.3 ?;男?/p>

      蛋白質(zhì)?;磻?yīng)是氨基酸中親核性基團(tuán)(氨基等)與?;噭ㄧ晁狒龋┌l(fā)生反應(yīng)。?;磻?yīng)主要發(fā)生在Lys的ε-NH2上,使羥基與氨基間的引力作用變?yōu)槌饬ψ饔?,?dǎo)致螺旋結(jié)構(gòu)向伸展?fàn)顟B(tài)轉(zhuǎn)變,蛋白質(zhì)分子間相互作用減弱,而蛋白質(zhì)-水之間的相互作用增強(qiáng),導(dǎo)致蛋白質(zhì)的持水性能、溶解性能增加等。Franzen等[23]指出,琥珀?;鸵阴;亲罾硐氲牡鞍踪|(zhì)?;椒?,琥珀酰化可以提高蛋白質(zhì)的水溶性、持水力,改善表面活性、乳化性和起泡性。乙?;岣叩鞍踪|(zhì)水溶性,降低等電點(diǎn)以及熱凝膠形成能力。1994年,Yeom等[24]先對(duì)大豆分離蛋白中的賴氨酸殘基進(jìn)行酰化處理,然后進(jìn)行水解,其苦味下降。1997年,Barman等[25]研究了乙?;瘜?duì)大豆分離蛋白性能的影響,發(fā)現(xiàn)中性乙?;c游離氨基相互作用使蛋白質(zhì)的正電荷減少,其溶解度提高(pH 4.7~7.0),與水分子的結(jié)合減少,降低了持水性能;另一方面,電荷數(shù)的減少使相鄰分子間的離子作用減弱,從而使乙?;鞍踪|(zhì)在較高黏度下仍然不易形成凝膠。

      蛋白質(zhì)琥珀?;瘜?duì)蛋白質(zhì)的營(yíng)養(yǎng)與利用的影響還有待進(jìn)一步的研究與完善,將琥珀?;鞍踪|(zhì)應(yīng)用于食品工業(yè)中,還有待于進(jìn)一步研究與探討。

      3 修飾改性的酶法

      酶法改性是在溫和條件下利用蛋白酶水解蛋白質(zhì)而達(dá)到蛋白質(zhì)改性的目的,不降低食品營(yíng)養(yǎng)價(jià)值,又能提高蛋白質(zhì)的功能性。酶誘導(dǎo)的交聯(lián)鍵的形成可顯著改變蛋白質(zhì)的溶解性、乳化能力、起泡性或凝膠特性,利用酶水解卵白蛋白,可改善卵白蛋白的功能性質(zhì),拓寬其應(yīng)用范圍。1974年,Kuehler等[26]研究了蛋白酶水解卵白蛋白及其功能特性的變化,結(jié)果表明,蛋白質(zhì)的功能性大大提高,其作用機(jī)理還不是很明確。1994年,Sakamoto等[27]比較分析了轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶交聯(lián)反應(yīng)條件對(duì)多種蛋白質(zhì)凝膠硬度的影響,結(jié)果發(fā)現(xiàn),卵白蛋白和蛋黃蛋白在65 ℃交聯(lián),所得交聯(lián)蛋白的凝膠硬度較大,高于其他蛋白質(zhì)(大豆分離蛋白、酪蛋白),蛋黃蛋白在pH 9時(shí)交聯(lián),所形成的交聯(lián)蛋白的凝膠硬度較大,而卵白蛋白卻是在pH 6時(shí)凝膠硬度較大。1997年,Were等[28]利用木瓜蛋白酶對(duì)大豆分離蛋白進(jìn)行水解,研究發(fā)現(xiàn),大豆分離蛋白的起泡性提高;在中性條件下酶法改性后的大豆分離蛋白與卵白蛋白的起泡性相當(dāng)。2012年,Giosafatto等[29]研究了熱處理對(duì)經(jīng)谷氨酰胺轉(zhuǎn)胺酶處理的卵白蛋白的影響,結(jié)果表明,經(jīng)谷氨酰胺轉(zhuǎn)胺酶改性后的卵白蛋白在80 ℃下熱處理1 h后,蛋白質(zhì)分子內(nèi)和分子間交聯(lián)所形成的高分子聚合物和單體具有相似的分子質(zhì)量,但比未改性的卵白蛋白有更高的電泳流動(dòng)性。對(duì)模擬胃和十二指腸生理?xiàng)l件下的消化試驗(yàn)進(jìn)行分析發(fā)現(xiàn),經(jīng)谷氨酰胺轉(zhuǎn)胺酶處理得到的生物高聚物更耐胃和十二指腸的消化;當(dāng)與胃蛋白酶一起孵化5 min后,這些高聚物開(kāi)始逐漸消化,而部分高聚物與十二指腸酶、胰蛋白酶和糜蛋白酶共同孵化60 min仍然存在;此外,谷氨酰胺轉(zhuǎn)胺酶的存在導(dǎo)致卵白蛋白形成一個(gè)發(fā)達(dá)的黏彈性凝膠網(wǎng)絡(luò),且具有較高的彈性模量和較低的相位角值;經(jīng)谷氨酰胺轉(zhuǎn)胺酶改性的卵白蛋白在食品工業(yè)應(yīng)用中具有潛在的用途,可以提高產(chǎn)品的功能特性,比如消化率和機(jī)械性能。

      4 其他

      此外,還有一些學(xué)者通過(guò)其他的方法對(duì)卵白蛋白進(jìn)行改性,并對(duì)改性后的卵白蛋白的功能活性進(jìn)行研究。蒲萬(wàn)霞等[30]研究了活化卵白蛋白在冷、熱兩種應(yīng)激情況下對(duì)淋巴器官的影響,結(jié)果表明,在冷、熱環(huán)境中,小鼠活化卵白蛋白處理組的胸腺體重百分比顯著高于冷、熱應(yīng)激組;活化卵白蛋白可減輕冷、熱應(yīng)激引起的淋巴器官萎縮,可保護(hù)小鼠機(jī)體免受由應(yīng)激造成的免疫抑制,即活化卵白蛋白可以減輕冷、熱應(yīng)激對(duì)胸腺、脾臟的影響。

      5 總結(jié)

      目前對(duì)于卵白蛋白的提取、分離和純化研究較深入,很多方法較成熟并能應(yīng)用于工業(yè)化生產(chǎn),而對(duì)于卵白蛋白的功能活性研究相對(duì)較少,缺乏系統(tǒng)和深入的研究;對(duì)于卵白蛋白的改性多集中于糖基化改性,而改性的方向多為改善功能性質(zhì);改性的方法單一,對(duì)改性后功能活性的探討較少,是卵白蛋白研究較為空白的一部分。如何從原子和分子水平探索卵白蛋白的功能活性并闡明結(jié)構(gòu)與功能活性的關(guān)系及其規(guī)律,是國(guó)內(nèi)外研究的發(fā)展趨勢(shì)。

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