食品添加劑與蛋白質(zhì)相互作用的研究方法及進展

段 然，吳 笛，胡 霞，梅 森，楊 浩

(成都大學 藥學與生物工程學院，四川 成都 610106)

0 引 言

蛋白質(zhì)在我們?nèi)粘５娘嬍辰Y(jié)構(gòu)中占重要地位，是人體中不可缺少的物質(zhì).目前，有關(guān)蛋白質(zhì)和食品活性小分子相互作用的研究，一直是食品科學、藥學與化學等領(lǐng)域的熱門研究課題.已報道的相關(guān)配體包括藥物活性組分、食品添加劑、表面活性劑等類型，而相關(guān)的受體蛋白主要集中在卵清蛋白、人血清白蛋白、溶菌酶及牛血清白蛋白等.該研究領(lǐng)域的主要研究方法包括滴定法、熒光分析法、圓二色譜法、紫外線光譜法、核磁共振法、傅立葉紅外光譜法以及計算機模擬分子對接法等.

1 相關(guān)研究內(nèi)容

1.1 蛋白質(zhì)

胃蛋白酶是一種對人體很重要的消化蛋白酶，主要由胃黏膜主細胞分泌，其功能是將食物中的蛋白質(zhì)分解成短肽片段.胃蛋白酶的最佳pH環(huán)境在1.5～2.0之間，且能夠與芳香族氨基酸或酸性氨基酸的氨基的肽鍵相互作用.Li等[1]在利用光譜技術(shù)研究β-胡蘿卜素和蝦青素與胰蛋白酶和胃蛋白酶的相互作用時，以胃蛋白酶為受體，證明了β-胡蘿卜素和蝦青素與胃蛋白酶的相互作用，得出了完整且準確的數(shù)據(jù)，有助于了解胡蘿卜素與蝦青素對蛋白質(zhì)功能及其對人體內(nèi)生物活性的影響.

人血清白蛋白(Human serum albumin，HSA)在體液中可以運輸氨基酸、脂肪酸、類固醇激素、膽色素、金屬離子和一些治療分子等，同時維持血液正常的滲透壓，其包含585個氨基酸，分子量為66 000 Da.在人血漿中HSA濃度為42 g/L，約占血漿總蛋白的60%.Pan等[2]利用多光譜法研究了檸檬黃(Tartrazine，TZ)與HSA的相互作用，結(jié)果表明TZ可導致HSA的構(gòu)象和一些微環(huán)境變化，這可能影響HSA的生理功能，研究結(jié)論為檸檬黃在生物體內(nèi)的毒性機制提供了重要的依據(jù).

牛血清白蛋白(Bovine albumin，BSA)是牛血清中的一種球蛋白，其包含607個氨基酸殘基，分子量為66446 Da，理化性質(zhì)接近HSA，且價格相對HSA有很大優(yōu)勢，因此也常被用作相互作用的配體以替代HSA.Jahanban-Esfahlan等[3]研究了BSA與功能性食品基料谷胱甘肽(glutathione,r-glutamyl cysteingl+glycine,GSH)的相互作用，證明了GSH作為內(nèi)源性抗氧化劑的食品基料可以有效地結(jié)合BSA并在血漿中轉(zhuǎn)移.

卵清蛋白(Ovalbumin，OVA)主要來源于蛋清當中，也是蛋清的主要蛋白成分，其相對分子量為44 500 Da，含有4個自由巰基及385個氨基酸殘基.其中，氨基酸殘基相互纏繞折疊形成球形二級結(jié)構(gòu)，大部分為α螺旋和β折疊，是蛋白質(zhì)與小分子相互作用領(lǐng)域中應用較廣的受體.Ognjenovic等[4]在研究食物過敏原OVA與茶多酚的主要成分表沒食子兒茶素沒食子酸酯(Epigallocatechin gallate，EGCG)的相互作用時，發(fā)現(xiàn)EGCG與OVA相互作用時OVA結(jié)構(gòu)發(fā)生變化，進一步證實了EGCG與食物過敏原OVA相互作用可促進其多種生物活性并可能損害抗原呈遞細胞對抗原的攝取機制.

溶菌酶(Lysozyme，LYZ)是一種能水解致病菌中黏多糖的堿性酶.LYZ作為無毒、無副作用的蛋白質(zhì)具有一定的溶菌作用.根據(jù)此特性，LYZ常用作天然的食品防腐劑，現(xiàn)已廣泛應用于各類食品中起防腐作用.其相對分子量為14 000 Da，由18種129個氨基酸殘基構(gòu)成的單一肽鏈，富含堿性氨基酸，有4對二硫鍵維持酶構(gòu)型，是一種堿性蛋白質(zhì)，其N端與賴氨酸相接，C端與亮氨酸相接.Zhang等[5]研究了柚皮苷棕櫚酸酯與LYZ的結(jié)合，證明了二者的相互作用.其研究發(fā)現(xiàn)，柚皮苷棕櫚酸酯的添加沒有導致LYZ發(fā)生結(jié)構(gòu)變化，LYZ的生理效應保持完整，但柚皮苷棕櫚酸與LYZ則呈現(xiàn)更好的結(jié)合效果.該研究對添加柚皮苷棕櫚酸酯于溶菌酶復合物功能性食品的開發(fā)具有指導意義.

此外，隨著蛋白質(zhì)與小分子相互作用研究的深入，其他蛋白質(zhì)諸如唾液蛋白、胰蛋白酶、麥谷蛋白、醇溶蛋白等大分子也逐漸被用作相互作用的受體而應用于本領(lǐng)域的相關(guān)研究中.

1.2 食品添加劑

食品添加劑作為改善食品的色、香、味等品質(zhì)，以及為防腐和加工工藝的需要而加入食品中的人工合成或者天然的物質(zhì)，具體有防腐劑、著色劑、抗結(jié)劑、酸度調(diào)節(jié)劑、消泡劑、增味劑等.在現(xiàn)有報道的相互作用研究中，配體小分子以食品抗氧化劑、食品防腐劑、食品著色劑為主，最多為食品著色劑與蛋白質(zhì)的作用研究.現(xiàn)有檸檬黃、莧菜紅、胭脂紅、誘惑紅、偶氮玉紅、納他霉素、乳酸鏈球菌素等約幾十種食品添加劑的相關(guān)研究.

2 主要研究方法

2.1 熒光分析法

目前，熒光分析法是相互作用領(lǐng)域研究中用得最多的研究方法，其基本原理是分子吸收光能之后發(fā)射出波長在紫外、紅外區(qū)的熒光光譜，可以根據(jù)光譜所顯示的結(jié)果進行定性和定量分析.在蛋白質(zhì)與活性小分子的相互作用領(lǐng)域中，熒光滴定常用來測定結(jié)合常數(shù)，通過時間分辨來判斷熒光猝滅類型，以及利用同步熒光/三維熒光測定酪氨酸和氨基酸殘基的變化[6-7].

熒光滴定法利用熒光分光光度計記錄數(shù)據(jù)，圖1是Wu等[8]在研究食品抗氧化劑丁基化羥基茴香醚(BHA)及其代謝產(chǎn)物(TBHQ、TBQ)與LYZ的結(jié)合時滴定記錄測得數(shù)據(jù)后制作的熒光猝滅圖譜.在其研究中，用不同量的BHA、TBHQ和TBQ滴定LYZ，觀察到熒光信號的明顯收縮和最大LYZ波長的紅移，并用Stern-Volmer方程(見式1)進行定量分析計算Ksv值并畫出線型圖，通常，Ksv隨溫度升高而降低，表明相互作用的猝滅機制，BHA/TBHQ/TBQ和LYZ之間發(fā)生靜態(tài)猝滅.

F0/F=1+Kq·τ0[Q]=1+Ksv[Q]

(1)

式中，F(xiàn)0為加入猝滅劑前物質(zhì)的熒光強度，F(xiàn)為加入猝滅劑后物質(zhì)的熒光強度，Kq為生物分子猝滅速率常數(shù)，τ0為無猝滅劑時熒光物質(zhì)的平均壽命，[Q]為猝滅劑濃度，Ksv為猝滅常數(shù).

(a)BHA對LYZ的熒光猝滅圖譜；(b)TBHQ對LYZ的熒光猝滅圖譜；

(c)TBQ對LYZ的熒光猝滅圖譜

圖1 3種熒光猝滅圖譜

同時Wu等[8]還利用時間分辨法以不同濃度的TBHQ與LYZ結(jié)合制成TBHQ對應的LYZ的熒光衰減曲線圖(圖2)，進行熒光壽命分析，結(jié)果顯示TBHQ對LYZ內(nèi)源熒光的猝滅遵循靜態(tài)猝滅機理，TBHQ通過與LYZ結(jié)合形成了復合物.

圖2不同濃度TBHQ對應的LYZ的熒光衰減曲線

Lelis等[9]用熒光分析法研究了誘惑紅(Allura red AC)與牛血清白蛋白(BSA)，同樣通過觀察紅移和熒光發(fā)射峰以及測定Kb值等方法證明了誘惑紅(Allura red AC)與牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.根據(jù)Ksv值隨溫度的升高而降低，判斷猝滅類型為靜態(tài)猝滅.并利用雙對數(shù)曲線測定了其結(jié)合常數(shù)，并且在蛋白質(zhì)變性時，Allura red AC與一個非特異性BSA點位結(jié)合.

Basu等[10]在研究食品著色劑偶氮玉紅(Carmoisine)對LYZ淀粉樣纖維形成的相互作用及抑制作用時用同步熒光法所做的同步熒光光譜如圖3所示.當Δλ為60 nm時，LYZ的同步熒光光譜將提供有關(guān)氨基酸(Trp)殘基周圍環(huán)境的信息；當Δλ為15 nm時，同步熒光光譜將提供有關(guān)酪氨酸(Tyr)殘基周圍環(huán)境的信息.從熒光猝滅曲線上看出，當Δλ=60 nm時，LYZ的同步熒光顯著猝滅，該猝滅伴隨著發(fā)射最大值為6 nm的紅移，推測為氨基酸殘基轉(zhuǎn)移到更親水的環(huán)境當中導致；當Δλ=15 nm時，LYZ的同步熒光在加入Carmoisine時顯著猝滅，但發(fā)射最大值的位置沒有變化，表明沒有發(fā)生微環(huán)境的變化.Carmoisine的加入使該相互作用的位置更加靠近Trp殘基，證明了Carmoisine和LYZ的結(jié)合.

圖3 Carmoisine對LYZ曲線(1,10 μM)的同步熒光光譜

熒光分析法是較平衡透析、電子探針法、二極管陣列檢測等方法更為先進的一種相互作用分析方法，具有設備簡單、分析靈敏度高、選擇性強、使用簡便及可提供豐富準確的物理參數(shù)等優(yōu)點，其可測定的參數(shù)包括發(fā)射光譜、激發(fā)光譜、熒光強度、熒光壽命、熒光偏振及量子產(chǎn)率等.但熒光分析法也存在易受干擾且只可以表征有熒光的物質(zhì)等缺點.

2.2 圓二色譜法

圓二色譜法(Circular dichroism，CD)是研究蛋白質(zhì)與食用性小分子相互作用的一種典型方法.該方法用于研究蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)，其原理是基于物質(zhì)的圓二色性來探究物質(zhì)的空間結(jié)構(gòu).圓二色性的產(chǎn)生是由于發(fā)射平面偏振光通過具有旋光活性的介質(zhì)時，由于此介質(zhì)對所發(fā)射的光分解成的右旋和左旋圓偏振光吸收不同，出射時電場矢量的振幅不同，再次合成后的光是橢圓偏振光，由此產(chǎn)生圓二色性.一般蛋白質(zhì)的CD光譜在遠紫外CD區(qū)208 nm波長和222 nm波長處顯示2個負峰，表示α螺旋向肽鍵n-π*的躍遷，通過計算波長208 nm處的平均殘基橢圓率θ，并結(jié)合相應數(shù)學公式，可對蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的α螺旋進行定性、定量分析，也可采用在線分析軟件Dichroweb進一步定量分析α螺旋、β折疊、β轉(zhuǎn)角和無規(guī)卷曲各自的含量變化[11].

Panja等[12]在研究檸檬黃(Tartrazine，TZ)與人溶菌酶(HLZ)和雞蛋清溶菌酶(CEWLZ)的相互作用時利用CD光譜研究了TZ加入后兩種溶菌酶的二級結(jié)構(gòu)的變化(見圖4)，并且計算得到HLZ和CEWLZ的α螺旋含量估計值分別為25.45%和29.32%，通過調(diào)整配體濃度，實時監(jiān)測α螺旋的含量，證明了當TZ與HLZ相互結(jié)合時，蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)發(fā)生了改變.但在與CEWLZ結(jié)合的情況下，α螺旋含量受TZ濃度增加的影響要小得多.百分比的改變是由于TZ與氨基酸殘基作用致使溶菌酶蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)更疏松.

圖4 TZ加入后的HLZ(a)和CEWLZ(b)的遠紫外CD光譜

利用圓二色譜法不僅可以計算蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)，而且還非常適合研究蛋白質(zhì)構(gòu)象的變化，圓二色譜法儀器組成相對來說比較復雜、精密，但操作簡單，認可度高，因此被廣泛應用.但其對樣品要求較高，必須保持相對穩(wěn)定的純度且不含光吸收雜質(zhì).因此，圓二色譜法光譜測量一般都在離子濃度很低的稀溶液中進行.

2.3 紫外光譜法

紫外線光譜(Ultraviolet-visible spectroscopy，UV-vis)同樣用于研究蛋白質(zhì)的相互作用，原因是蛋白質(zhì)中的色氨酸、酪氨酸與苯丙氨酸等某些芳香性氨基酸基團在紫外區(qū)存在吸收峰，其殘基在波長190～310 nm的范圍內(nèi)有吸收，蛋白質(zhì)中色氨酸和酪氨酸的殘基吸收峰出現(xiàn)在波長280 nm附近，肽鍵的吸收峰出現(xiàn)在波長210 nm附近.根據(jù)這樣的特性，利用小分子與生物大分子相互作用前后吸收光譜的差異來研究二者間的結(jié)合情況[13].

吳克剛等[14]通過紫外可見分光光度計測了芳樟醇和BSA的結(jié)合，得到紫外吸收光譜如圖5所示.

圖5加入BSA前后芳樟醇的紫外光譜(a)及加入芳樟醇前后BSA的紫外光譜(b)

可以看出，BSA在207.50 nm和277.00 nm處有2個紫外特征吸收峰，隨著BSA濃度的增加，芳樟醇的吸收峰強度降低，隨著配體芳樟醇濃度的增加，在波長207.50 nm處發(fā)現(xiàn)紅移且BSA吸收峰強度明顯減弱，說明了BSA的α螺旋結(jié)構(gòu)變得更加松散了.波長277.0 nm處的吸收峰強度降低說明BSA微環(huán)境疏水性的增加，證明了芳樟醇和BSA的相互作用.

紫外光譜法操作簡便且靈敏度高，但其能提供的信息有限，在相關(guān)研究中多用來作為輔助手段.

2.4 核磁共振波譜法

核磁共振波譜法(Nuclear magnetic resonance spectroscopy，NMR)一般用來確定蛋白質(zhì)的三維結(jié)構(gòu)[15]，其原理是通過在強磁場中，原子核發(fā)生自旋能級分裂，當吸收外來電磁輻射時，將發(fā)生核自旋能級的躍遷，產(chǎn)生核磁共振信號.NMR能夠提供蛋白質(zhì)分子的結(jié)構(gòu)信息.在相互作用的領(lǐng)域中，現(xiàn)有研究主要集中在H譜、F譜、及飽和轉(zhuǎn)移差譜法(Saturation Transferred Difference,STD)方面.1H-NMR通過將分子中的1H的核磁共振效應體現(xiàn)于1H-NMR譜，通過分析譜圖中的含氫基團的化學位移、裂分情況及耦合常數(shù)等信息分析物質(zhì)結(jié)構(gòu).

Dantas等[16]用1H-NMR技術(shù)確定了小分子和蛋白質(zhì)相互作用的優(yōu)先區(qū)域，19F-NMR可以確定含氟小分子和蛋白質(zhì)大分子是否存在結(jié)合作用，通過比較原含氟小分子及小分子和蛋白質(zhì)結(jié)合后的19F-NMR譜可分析二者的相互作用.陳瑤[17]的研究發(fā)現(xiàn)，STD-NMR技術(shù)可以直觀地顯示蛋白質(zhì)—配體復合物的結(jié)合特征峰，結(jié)合部位的構(gòu)效信息，以此反應其相互作用的機理.從STD-NMR譜中，可觀察到化學位移及峰型的變化，還有結(jié)合部位發(fā)生的動力學過程如苯環(huán)的轉(zhuǎn)動、骨架和側(cè)鏈的柔性和剛性的變化等動力學信息.

目前，核磁共振波譜法因其具有分辯率較高，可分析的分子量大，固體液體樣品均可使用且不需要結(jié)晶等優(yōu)點而被廣泛應用于測定蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)領(lǐng)域.但NMR缺點也很明顯，如所需樣品含量較大，受分子量的限制，需要提前標記等[18].

2.5 傅里葉紅外分析

傅里葉紅外分析(Fourier transform infrared，F(xiàn)TIR)用來研究分子的結(jié)構(gòu)及化學鍵，在蛋白質(zhì)與活性小分子的相互作用的研究中，利用傅里葉紅外光譜儀，通過制備固體樣品粉末并設置相關(guān)參數(shù)后對粉末進行掃描獲得數(shù)據(jù)制成傅里葉紅外變換光譜圖，進而分析結(jié)果.FTIR之所以被廣泛應用于測定蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)相對含量，主要是因為蛋白質(zhì)在紅外光譜中有很多特征吸收帶，其中酰胺I帶(1 600～1 700 cm-1)，包含了非常豐富的蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)信息，如α螺旋、β折疊、β轉(zhuǎn)角、無規(guī)則卷曲結(jié)構(gòu)等，因此酰胺Ⅰ帶常用來解析蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)及蛋白質(zhì)分子的振動和轉(zhuǎn)動能級等.此外，Zhang等[19]用傅里葉紅外光譜技術(shù)證實了莧菜紅與人血清白蛋白相互作用會引起人血清白蛋白構(gòu)像的改變.

與紅外光譜分析相似的還有拉曼光譜分析，兩者都可以反應蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)信息，某些峰的紅外吸收波數(shù)和拉曼位移完全相同，但其產(chǎn)生機理不同，紅外光譜是吸收光譜，拉曼光譜是散射光譜.紅外光譜有著很多優(yōu)點，例如紅外光譜容易測量，信號好，特別是在鑒定有機化合物中可以得到較多的信息，但對水溶液，單晶和聚合物的檢測相對困難.拉曼光譜則更像是紅外光譜的互補手段，例如它對樣品要求就沒有紅外光譜那么高，幾乎可以不必特別制備樣品就可以開始進行分析，適合檢測無機化合物，但操作等較為復雜.

2.6 計算機模擬方法

通過計算機模擬的分子對接實驗常用于研究蛋白質(zhì)與活性小分子的相互作用，其利用牛頓力學模擬蛋白質(zhì)與小分子體系的運動，通過計算機軟件對已知三維結(jié)構(gòu)的受體和配體進行實時計算與優(yōu)化，最終找到配體和受體在活性區(qū)域結(jié)合時能量最低的構(gòu)像，即為最優(yōu)構(gòu)像.在最終構(gòu)像中可以觀察到小分子在蛋白質(zhì)分子中的結(jié)合點位，同時也可以顯示最接近小分子的蛋白質(zhì)殘基.目前，分子對接實驗常用的軟件有FlexX、Yasara、AutoDock、Discovery studio、Grid等，對接方法也分為剛性對接、半柔性對接、柔性對接[20]，不同的對接方法適用于不同的配體和受體.

Peng等[21]在研究食品偶氮染料和溶菌酶的結(jié)合模式和結(jié)構(gòu)中，以酸性紅(C.I Acid Red 2)為配體，雞蛋溶菌酶為受體，借助相關(guān)軟件進行了分子對接實驗，模擬了溶菌酶和酸性紅的結(jié)合模式，從結(jié)果中可以看到二者的結(jié)合點位(圖6(a))，以及最接近受體的蛋白質(zhì)殘基(圖6(b))，也就是參與結(jié)合的氨基酸殘基.同時，通過對對接結(jié)果圖進行分顏色標注來更加清楚地展示實驗結(jié)果，球棍模型表示配體(酸性紅)，粉紅色棒模型顯示Trp-63和H2O-221與配體之間的氫鍵，綠色棒模型解釋了Trp-62和C.I Acid Red 2之間的π-π和陽離子-π相互作用.

圖6酸性紅與雞蛋溶菌酶的結(jié)合模式和結(jié)構(gòu)

分子對接實驗因為能夠相對準確清楚地看到活性小分子在蛋白質(zhì)大分子處的結(jié)合點位且操作簡單，而成為本領(lǐng)域中研究蛋白質(zhì)與小分子結(jié)合后構(gòu)型的一種常用工具.

2.7 等溫滴定熱量法

等溫滴定熱量法(Isothermal titration calorimetry,ITC)同樣可以用于研究蛋白質(zhì)與小分子的相互作用，其通過功率補償原理，無損地研究物質(zhì)的熱力學，具有靈敏度高、準確度高與操作簡便的優(yōu)點.使用該方法無需對結(jié)合配體進行特定的修飾和熒光標記，便可以測定結(jié)合配體在自然狀態(tài)下的親和力.測量結(jié)合過程中的熱傳遞后計算可提供相互作用時的多種熱力學信息(結(jié)合常數(shù)、反應化學量、焓和熵等)，不但可以提供結(jié)合強度，還可以了解到熱力學參數(shù)相關(guān)的作用機制，其應用前景良好.

2.8 其他相關(guān)研究方法

隨著化學分析研究的深入以及相關(guān)儀器設備的不斷更新和提升，相關(guān)研究手段也在不斷完善，除上述幾大研究方法之外，還有許多非常規(guī)的研究方法，諸如X-晶體衍射[22]、質(zhì)譜法[23]、液相色譜法[24]、毛細管電泳法[25]、共振光散射技術(shù)[26]、平衡透析法[27]、二極管陣列檢測[28]、電化學以及動物實驗[29]等也不斷出現(xiàn)在相關(guān)的研究當中.

例如，Shi等[29]在研究卵清蛋白與丹參素的相互作用時用到了動物實驗，具體設置6組對照組，觀察有炎癥的小鼠的肺部切片，加入了丹參素—卵清蛋白復合物的實驗組的小鼠炎癥明顯降低，證明了丹參素與卵清蛋白相互作用可以降低卵清蛋白的過敏反應.Gnanamani等[30]研究直接黑38、直接棕1和酶相互作用促進了致癌胺的釋放，用高效液相色譜分析法確認了致癌氨的產(chǎn)生，用質(zhì)譜法確認了釋放的胺聯(lián)苯胺、4-氨基聯(lián)苯和2,4,5-三甲基苯胺的結(jié)構(gòu).Zhong等[31]利用了共振光散射技術(shù)，證明了牛血清白蛋白與胭脂紅的相互作用，并根據(jù)此特性，提出了一種新的納米級痕量蛋白質(zhì)的測定方法.

3 總結(jié)與展望

隨著對蛋白質(zhì)與小分子的相互作用的研究的深入，相關(guān)的分析方法和技術(shù)也在不斷發(fā)展.今后，在該領(lǐng)域一定不會是某個單一的研究方法或者是傳統(tǒng)固定的方法，因為蛋白質(zhì)在研究期間所處的生理環(huán)境的不同，導致了相對的不精確性，因此就要求綜合運用多種方法來精確展現(xiàn)蛋白質(zhì)與小分子作用的各種結(jié)果.

研究食品小分子與蛋白質(zhì)的相互作用也有很重要的現(xiàn)實意義.隨著消費者對食品安全問題的重視，需要研究如某些食品著色劑、防腐劑等食品添加劑與食品蛋白質(zhì)相互作用是否會對人體產(chǎn)生毒副作用.與此同時，深入分析食品小分子與人體內(nèi)某些運輸?shù)鞍踪|(zhì)如HSA等的相互作用，可以判斷毒性物質(zhì)的作用機理等信息，以指導食品添加劑的添加的限定值確認.除此之外，研究某些諸如功能類食品小分子與蛋白質(zhì)的相互作用，不僅可以揭示食品營養(yǎng)及其功能的作用機制，還可以建立食品組分與蛋白質(zhì)的相互識別模型，結(jié)合光調(diào)控蛋白質(zhì)構(gòu)像等研究，了解小分子在生物體內(nèi)的吸收、分布、代謝、消除過程.這些研究都為食品添加劑的合理應用提供了有價值的信息.

綜上所述，蛋白質(zhì)與食源性小分子的相互作用研究價值較大，在食品科學領(lǐng)域有著廣闊的應用前景.