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      魚肉內(nèi)源酶對(duì)發(fā)酵魚糜凝膠特性的影響*

      2015-12-25 02:00:22楊方夏文水
      食品與發(fā)酵工業(yè) 2015年11期
      關(guān)鍵詞:肌原纖維內(nèi)源酸性

      楊方,夏文水

      (江南大學(xué)食品學(xué)院,食品科學(xué)與技術(shù)國(guó)家重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室,江蘇無(wú)錫,210042)

      利用生物發(fā)酵技術(shù)加工及保藏魚糜制品獲得了國(guó)內(nèi)外廣泛的關(guān)注[1-4]。通過(guò)生物發(fā)酵產(chǎn)酸,大多數(shù)病原微生物的生長(zhǎng)被抑制,產(chǎn)品保質(zhì)期延長(zhǎng)[3];通過(guò)發(fā)酵過(guò)程中內(nèi)源酶或微生物產(chǎn)酶對(duì)脂肪和蛋白質(zhì)的水解,產(chǎn)品被賦予了獨(dú)特的發(fā)酵風(fēng)味并提高了營(yíng)養(yǎng)價(jià)值[5];通過(guò)發(fā)酵產(chǎn)酸,魚肉蛋白交聯(lián)形成具有一定強(qiáng)度的有序的凝膠網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu),使產(chǎn)品具有彈性和良好的口感[6]。

      魚糜制品的凝膠特性決定了其自身質(zhì)量以及加工特性[7]?,F(xiàn)有文獻(xiàn)對(duì)加熱及冷藏冷凍過(guò)程中,內(nèi)源酶活變化對(duì)魚肉及魚糜產(chǎn)品的凝膠特性的影響有大量報(bào)道[8-10],然而在酸性條件下,酶活變化如何影響魚糜凝膠特性尚不清楚。隨著pH下降,一些內(nèi)源蛋白酶和交聯(lián)酶的活性也發(fā)生變化,對(duì)凝膠特性產(chǎn)生重要影響。對(duì)于蛋白酶,大部分文獻(xiàn)報(bào)道認(rèn)為其破壞了蛋白的骨架結(jié)構(gòu),從而對(duì)凝膠起到劣化作用[7,11];但也有文獻(xiàn)認(rèn)為在蛋白酶有限的水解下,部分基團(tuán)被酶切,從而暴露出更多的疏水基團(tuán),疏水相互作用被加強(qiáng),反而提高了凝膠特性[12]。魚糜內(nèi)源蛋白酶在發(fā)酵過(guò)程中的酶活變化對(duì)凝膠形成具有積極作用還是消極作用,在何階段發(fā)揮主要作用因而有待研究。對(duì)于交聯(lián)酶,大多數(shù)研究集中在谷氨酰胺轉(zhuǎn)氨酶(TG酶)上,普遍認(rèn)為在低溫(4~40℃)放置一段時(shí)間,TG酶會(huì)催化ε-(γ-Glu)-Lys鍵生成,從而提高魚糜凝膠強(qiáng)度[13]。然而現(xiàn)有資料對(duì)TG酶的研究主要是在中性范圍內(nèi)[10],發(fā)酵過(guò)程pH落入酸性范圍,在此條件下其如何作用魚糜凝膠有待研究。

      本文選取1株被廣泛應(yīng)用于魚糜發(fā)酵的菌種——植物乳桿菌,以及食品中廣泛應(yīng)用的酸化劑——葡萄糖酸內(nèi)酯(GDL),通過(guò)對(duì)發(fā)酵體系及酸性模擬體系的研究來(lái)解決上述問(wèn)題。

      1 材料與方法

      1.1 材料與設(shè)備

      1.1.1 主要材料

      白鰱:2~3 kg/條,鮮活,購(gòu)于超市。

      菌種:植物乳桿菌,由江南大學(xué)食品學(xué)院提供。

      1.1.2 主要試劑

      亮抑肽酶、胃酶抑素 A、N-乙基馬來(lái)酰亞胺(NEM),Sigma公司;葡萄糖酸內(nèi)酯(GDL),上海綠宙食品添加劑有限公司;青霉素,中諾藥業(yè)有限公司;鏈霉素,深圳華藥南方制藥有限公司;兩性霉素B,上海金穗生物科技有限公司;TG酶(120 U/g),泰興市東圣食品科技有限公司;其余試劑均為分析純,購(gòu)于國(guó)藥集團(tuán)化學(xué)試劑有限公司。

      1.1.3 主要儀器和設(shè)備

      SQ2119DX西貝樂(lè)食品料理機(jī),上海帥佳電子科技有限公司;T18高速分散機(jī),上海易絲生物科技有限公司;隔水式培養(yǎng)箱、DK-8AXX型電熱恒溫水槽,上海一恒科學(xué)儀器有限公司;4K-15高速冷凍離心機(jī),德國(guó)Sigma公司;Fluoro Max4熒光光譜儀,美國(guó)Horiba JY公司;UV-1000分光光度計(jì),上海天美科學(xué)儀器有限公司;電泳儀,北京六一儀器廠;電泳槽、ChemiDoc XRS+化學(xué)發(fā)光凝膠成像系統(tǒng),美國(guó)Bio-Rad公司;pH計(jì),梅特勒-托利多儀器上海有限公司;TA-XT2i質(zhì)構(gòu)儀,英國(guó)Stable Micro Systems公司。

      1.2 實(shí)驗(yàn)方法

      1.2.1 兩個(gè)體系的建立

      發(fā)酵魚糜體系:(1)蛋白酶測(cè)定組:內(nèi)源酶組配方為100 g魚糜添加2 g NaCl,2.5 g GDL及抗生素(青霉素8000 I.U.,鏈霉素20 mg,兩性霉素 B 50 mg);空白組在上述配方基礎(chǔ)上添加100 μmol亮抑肽酶和1 μmol胃酶抑素A,兩組均放在30℃下保溫48 h;(2)TG酶測(cè)定組:內(nèi)源酶組配方為100 g魚糜添加2 g NaCl,3 g葡萄糖,1 mL活化2次的菌種液(含有107~108CFU的發(fā)酵菌),放在30℃下保溫48 h。菌種活化方法為冷凍保藏菌種在液體MRS培養(yǎng)基中30℃培養(yǎng)24 h。活化菌種4℃冷藏并當(dāng)天使用。空白組為內(nèi)源酶組再添加1 mmol NEM。

      酸性模擬體系:肌原纖維蛋白中加入質(zhì)量分?jǐn)?shù)為2%的NaCl,2.5%的GDL后,與內(nèi)源蛋白酶粗酶液在40 ℃下反應(yīng),通過(guò)在不同時(shí)間(0、10、20、30、45 min,1、2、4 h)對(duì)8組樣品添加1 mmol/L(最終濃度)亮抑肽酶和10 μmol/L胃酶抑素A終止水解進(jìn)行,4 h后取出所有樣品,4℃冷藏,隔天進(jìn)行質(zhì)構(gòu)及電泳分析。肌原纖維蛋白提取方法參照文獻(xiàn)方法[6]。內(nèi)源蛋白酶粗酶液提取方法參照Sovik[14]法。

      1.2.2 pH測(cè)定

      參照文獻(xiàn)方法[15]。

      1.2.3 蛋白酶酶活測(cè)定方法

      參照Sovik[14]法。1個(gè)蛋白酶活力單位(U)定義為在30℃下每克粗酶液中的水溶蛋白每小時(shí)水解釋放1 mg多肽。多肽含量由Lowry[16]法測(cè)定。粗酶液中水溶蛋白含量由雙縮脲法[17]測(cè)定,以牛血清蛋白繪制標(biāo)準(zhǔn)曲線。

      1.2.4 TG酶酶活測(cè)定方法

      發(fā)酵魚糜加入質(zhì)量濃度為4倍的提取緩沖液(5 mmol/L EDTA,10 mmol/L NaCl,3 mmol/L DTT,20 mmol/L Tris-HCl,pH 7.5)均質(zhì)后,用冷凍離心機(jī)16 000 g離心20 min后取上清液得粗酶液。測(cè)定時(shí),2 mL粗酶液加入2 mL反應(yīng)液(2 mg/mL N,N-二甲基化酪蛋白,30 μmol/L單丹磺酰尸胺,5 mmol/L CaCl2,3 mmol/L DTT,50 mmol/L Tris-HCl,pH 7.5)在37℃下反應(yīng)10 min后,在激發(fā)波長(zhǎng)(350 nm)和發(fā)射波長(zhǎng)(480 nm)下測(cè)定熒光值。

      1.2.5 凝膠強(qiáng)度測(cè)定方法

      將樣品修整為相同尺寸(12 mm i.d.×20 mm),使用球形探頭(P/0.25S)做凝膠破斷實(shí)驗(yàn)。測(cè)前、中、后的速度為10 mm/s,觸發(fā)力為5 g,形變量為80%,凝膠強(qiáng)度表示為破斷力(g)×凹陷深度(mm)。

      1.2.6 電泳測(cè)定方法

      結(jié)合 Balage[18]法和 Laemmli[19]法并稍有改進(jìn)。即,2 g樣品加入18 mL質(zhì)量濃度為50 g/L的十二烷基硫酸鈉(SDS)溶液,在100℃下煮1 h后,收集12 000 g離心20 min后的上清液,調(diào)整蛋白質(zhì)量濃度為4 mg/mL后,與上樣緩沖液混合(0.125 mol/L Tris-HCl,pH 6.8,4%SDS,20% 甘油,10% β-巰基乙醇,0.005%溴酚藍(lán))。該混合液煮沸5 min后采用4%濃縮膠,10%分離膠進(jìn)行電泳實(shí)驗(yàn)。電泳電壓維持在100 V。染色液為0.125%考馬斯亮藍(lán)R250、25%甲醇和10%乙酸,染色3 h;脫色液為40%甲醇和10%乙酸,脫色1~2 h。

      1.2.7 蛋白聚集狀態(tài)對(duì)蛋白酶水解蛋白效率的影響的分析方法

      建立3組:(1)pH 4.3蛋白聚集前組。含有0.6 mol/L NaCl的肌原纖維蛋白用HCl調(diào)至4.3后,立即與內(nèi)源蛋白酶粗酶液40℃下反應(yīng);(2)pH 4.3蛋白聚集后組。含有0.6 mol/L NaCl的肌原纖維蛋白加入質(zhì)量濃度2.5%的GDL在4℃平衡4 h后與酶液40℃下反應(yīng);(3)pH 7.0組。含有0.6 mol/L NaCl的肌原纖維蛋白pH調(diào)至7.0后,立即與酶液40℃下反應(yīng)。比例為10 g蛋白加1 mL酶液。TCA可溶解性肽測(cè)定方法參照文獻(xiàn)方法[15]。實(shí)驗(yàn)(2)組0 min取出的樣品測(cè)定值已扣除4 h平衡過(guò)程中酸水解增加的肽含量值。

      1.2.8 非二硫共價(jià)鍵測(cè)定方法

      由于內(nèi)源TG酶較少會(huì)導(dǎo)致測(cè)定系統(tǒng)誤差偏大,所以添加質(zhì)量濃度為0.25%外源TG酶進(jìn)行測(cè)試。用上述方法提取的肌原纖維蛋白溶液分別添加0、0.25%、1%、1.5%、2.5%、3%GDL在30℃下放置24 h后,使pH分別達(dá)到6.91、6.13、5.53、4.89、4.51、4.18,測(cè)定此時(shí)非二硫共價(jià)鍵的生成比例。添加蛋白酶抑制劑和抗生素(濃度見(jiàn)上)抑制蛋白酶和微生物作用。

      測(cè)定方法參照文獻(xiàn)方法[6]稍作修改如下,稱量魚糜凝膠質(zhì)量,記為w1,離心管質(zhì)量記為w0。魚糜凝膠加入質(zhì)量濃度為5倍的溶液(0.6 mol/L NaCl+8 mol/L尿素+0.5 mol/L β-巰基乙醇)均質(zhì)后,在4℃下攪拌30 min,混合液14 000 g離心20 min后倒去上清液,真空干燥至恒重(<0.02 g)后,稱取沉淀和離心管總質(zhì)量w2。

      1.2.9 數(shù)據(jù)處理

      圖表由OriginPro 8.6繪制,數(shù)據(jù)分析采用SPSS 18.0,顯著性差異定義為P<0.05。

      2 數(shù)據(jù)與分析

      2.1 發(fā)酵階段內(nèi)源酶酶活變化

      2個(gè)發(fā)酵體系的pH都從最初的7.0附近下降到4.3附近(表1),分別是由GDL緩慢釋酸和乳酸菌產(chǎn)酸造成的[20]。研究?jī)?nèi)源蛋白酶時(shí),因?yàn)橹参锶闂U菌也具有一定的產(chǎn)蛋白酶能力,所以利用GDL產(chǎn)酸代替乳酸菌產(chǎn)酸;研究?jī)?nèi)源TG酶時(shí)因?yàn)槿樗峋划a(chǎn)TG酶,因此采用原態(tài)發(fā)酵體系,減少系統(tǒng)誤差。

      由表1可得,發(fā)酵期間內(nèi)源蛋白酶總酶活逐漸增加,且前12 h變化劇烈,與此階段迅速下降的pH相對(duì)應(yīng)。說(shuō)明pH的變化對(duì)內(nèi)源總蛋白酶活的影響顯著;在發(fā)酵階段,酸性蛋白酶為關(guān)鍵酶類,且活性較高。表1中,空白組的蛋白酶抑制劑對(duì)酸性蛋白酶的酶活抑制率達(dá)85%以上,驗(yàn)證了水解實(shí)驗(yàn)中該抑制劑組可作為水解反應(yīng)終止劑的可行性。從表1還可以看出,發(fā)酵期間內(nèi)源TG酶酶活力降低,與其是中性蛋白酶有關(guān)[7],因而其在酸性條件下容易失活。10 mmol/kg NEM對(duì)酶活的抑制率在53% ~70%,與其他文獻(xiàn)報(bào)道類似[21]。

      表1 發(fā)酵階段pH及內(nèi)源酶酶活變化Table 1 The change of pH and endogenous enzymatic activities during fermentation

      2.2 不同水解程度對(duì)酸誘導(dǎo)凝膠特性的影響

      肌原纖維蛋白是魚肉肌肉蛋白中的重要組成部分,其凝膠特性與魚糜的凝膠特性密切相關(guān)。因而理解內(nèi)源蛋白酶對(duì)肌原纖維蛋白的水解與其凝膠特性的聯(lián)系具有重要意義。由表2可得,該酸性模擬體系的pH變化與發(fā)酵體系的pH變化相差不大,可以用此模型理解發(fā)酵體系。

      表2 酸性模擬體系pH和凝膠強(qiáng)度的變化Table 2 The change of pH and gel strength in the GDL acidified system

      在水解初期(30 min以內(nèi)),水解時(shí)間增加沒(méi)有使凝膠強(qiáng)度加強(qiáng),說(shuō)明適度的內(nèi)源蛋白酶水解不能增強(qiáng)凝膠強(qiáng)度。雖然酶切作用可能使蛋白暴露更多的疏水基團(tuán),但是隨著pH下降,逐漸靠近肌原纖維蛋白等電點(diǎn),蛋白正負(fù)電荷中和,斥力起主導(dǎo)作用,加之內(nèi)源蛋白酶的酶切位置沒(méi)有形成合適的距離,導(dǎo)致暴露的疏水基團(tuán)之間沒(méi)有形成疏水相互作用,從而沒(méi)能增加凝膠強(qiáng)度。隨著酸的釋放,水解時(shí)間增長(zhǎng),凝膠強(qiáng)度下降。然而,這一改變是由于pH下降對(duì)蛋白酶的激活作用,還是肌原纖維蛋白隨pH發(fā)生構(gòu)象改變形成對(duì)蛋白酶水解有利的構(gòu)象還不清楚,將在下面實(shí)驗(yàn)進(jìn)行補(bǔ)充說(shuō)明。

      由圖1可知,肌球蛋白重鏈(MHC)的降解是造成凝膠強(qiáng)度下降的主要原因。肌動(dòng)蛋白(Actin)在酸性體系水解完畢后只有輕微降解。Montero[22]等也認(rèn)為,MHC的交聯(lián)與蛋白凝膠強(qiáng)度的增加存在正相關(guān)。

      2.3 內(nèi)源蛋白酶影響凝膠強(qiáng)度的機(jī)理初步探究

      圖1 酸性模擬體系水解時(shí)間對(duì)肌原纖維蛋白的影響Fig.1 Effect of hydrolysis time on myofibrillar protein in the GDL acidified system

      上述實(shí)驗(yàn)說(shuō)明了內(nèi)源蛋白酶對(duì)凝膠的劣化作用,然而由于體系pH的下降會(huì)同時(shí)造成酸性蛋白酶的激活和蛋白質(zhì)構(gòu)象的改變,因而無(wú)法說(shuō)明哪種因素為主要因素。圖2實(shí)驗(yàn)結(jié)果解決了這一問(wèn)題。由圖可知,內(nèi)源蛋白酶對(duì)沒(méi)有進(jìn)行酸性平衡的組(pH 4.3蛋白聚集前)和進(jìn)行過(guò)酸性平衡后的組(pH 4.3蛋白聚集后)的水解效率沒(méi)有顯著差異,而pH不同組(pH 4.3蛋白聚集前和pH 7.0組)的水解效率卻有顯著差異。說(shuō)明pH改變是造成內(nèi)源蛋白酶影響發(fā)酵魚糜凝膠特性的主要因素,蛋白質(zhì)構(gòu)象的改變?cè)谶@個(gè)過(guò)程中起到的作用較小。

      圖2 pH和蛋白聚集對(duì)內(nèi)源酶水解的影響Fig.2 Effect of pH and aggregation of protein on hydrolysis efficiency

      2.4 酸性條件下TG酶對(duì)凝膠特性的影響

      比較圖3的空白組和內(nèi)源酶組發(fā)現(xiàn),兩者的差異隨著發(fā)酵時(shí)間的進(jìn)行而減小,說(shuō)明TG酶對(duì)蛋白的交聯(lián)作用主要集中在發(fā)酵前期,在發(fā)酵后期交聯(lián)能力變?nèi)酢?/p>

      圖3 TG酶在酸性條件下對(duì)凝膠強(qiáng)度的影響Fig.3 Effect of TGase on gel strength in the GDL acidified system

      NaCl、尿素及β-巰基乙醇的混合試劑可以破壞離子鍵、氫鍵、疏水相互作用以及二硫共價(jià)鍵,但無(wú)法破壞非二硫共價(jià)鍵[23]。由圖4可知,在中性范圍附近(6.1~7.0),TG酶組和空白組差異顯著,但在酸性范圍內(nèi)(4.2~5.5),差異變小。這說(shuō)明在中性范圍內(nèi),主要是由TG酶生成了ε-(γ-Glu)-Lys鍵,而在酸性范圍內(nèi),是由其他因素導(dǎo)致了其他非二硫共價(jià)鍵的生成。

      圖4 不同酸性條件對(duì)非二硫共價(jià)鍵生成的影響Fig.4 Effect of pH on production of non-disulphide covalent bonds

      3 結(jié)論

      發(fā)酵魚糜內(nèi)源蛋白酶活力在發(fā)酵階段逐漸增加,主要在后期對(duì)魚糜凝膠起劣化作用;pH對(duì)內(nèi)源蛋白酶的激活作用是造成凝膠劣化的主要因素;TG酶活力在發(fā)酵階段逐漸降低,主要在前期增強(qiáng)了魚糜凝膠強(qiáng)度;pH降低會(huì)減弱TG酶作用,但會(huì)誘導(dǎo)其他非二硫共價(jià)鍵的生成。本文闡明了發(fā)酵魚糜內(nèi)源酶酶活變化、對(duì)凝膠的作用效果、作用時(shí)期及原因,對(duì)后續(xù)開展如何控制內(nèi)源酶活,提高發(fā)酵魚糜制品的凝膠特性的工作具有一定指導(dǎo)意義。

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      云南化工(2021年10期)2021-12-21 07:33:28
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