動(dòng)物宰后肌內(nèi)膠原蛋白變化與肉嫩度關(guān)系分析

常海軍，王 強(qiáng)，徐幸蓮，周光宏，*

(1.南京農(nóng)業(yè)大學(xué)教育部肉品加工與質(zhì)量控制重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室，農(nóng)業(yè)部農(nóng)畜產(chǎn)品加工與質(zhì)量控制重點(diǎn)開放實(shí)驗(yàn)室，江蘇南京210095;2.重慶工商大學(xué)環(huán)境與生物工程學(xué)院，重慶400067;3.重慶教育學(xué)院生命科學(xué)與化學(xué)系，重慶400067)

動(dòng)物宰后肌內(nèi)膠原蛋白變化與肉嫩度關(guān)系分析

常海軍1，2，王 強(qiáng)3，徐幸蓮1，周光宏1，*

(1.南京農(nóng)業(yè)大學(xué)教育部肉品加工與質(zhì)量控制重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室，農(nóng)業(yè)部農(nóng)畜產(chǎn)品加工與質(zhì)量控制重點(diǎn)開放實(shí)驗(yàn)室，江蘇南京210095;2.重慶工商大學(xué)環(huán)境與生物工程學(xué)院，重慶400067;3.重慶教育學(xué)院生命科學(xué)與化學(xué)系，重慶400067)

動(dòng)物肌內(nèi)結(jié)締組織對(duì)肉的嫩度起到重要的影響作用，這些影響主要是通過肌內(nèi)膜和肌束膜內(nèi)膠原蛋白的變化而影響肉的嫩度，表現(xiàn)為膠原蛋白的含量、熱溶解性、交聯(lián)程度以及熱變性程度等。而膠原蛋白的這些特性還受到動(dòng)物宰前和宰后諸多不同因素的影響，進(jìn)而影響到肉的嫩度，本文綜述了膠原蛋白在宰后成熟、加熱烹調(diào)、超聲波和高壓嫩化處理以及弱有機(jī)酸結(jié)合NaCl腌制中的變化，分析和闡述了膠原蛋白的變化對(duì)肉嫩度的影響。

肌內(nèi)結(jié)締組織，膠原蛋白，特性，變化，嫩度，宰后

Abstract:Intramuscular connective tissue has made significant influence on meat tenderness.Those effects were executed by the characteristics changes of collagen from endomysia and perimysia，being represented by the changes of collagen contents，solubility，crosslinking and thermal transition and so on.Moreover，those properties of collagen were affected bymanyfactorstherebyaffecting meattenderness.The review discussed the characteristics changes of collagen under postmortem ageing，heating treatment，ultrasonic and high pressure tenderization，curing with weak organic acids and NaCl，the effects of collagen variation on meat tenderness were analyzed and discussed.

Key words:intramuscular connective tissue;collagen;characteristics;variation;tenderness;postmortem

肉類營養(yǎng)價(jià)值豐富，含有人體必需的多種營養(yǎng)成分，是人類日常膳食蛋白的重要來源。肉類的5個(gè)品質(zhì)指標(biāo)，即嫩度、多汁性、風(fēng)味、肉色和吸水力，其中，嫩度是肉品質(zhì)量的首要指標(biāo)，也是影響消費(fèi)的重要因素之一［1］。肉的嫩度是指入口咀嚼時(shí)，肉對(duì)形變和破碎的抵抗力，是肉中肌原纖維、結(jié)締組織、肉中的脂肪含量、分布和化學(xué)結(jié)構(gòu)性狀等因素的綜合反映［2］。因此，如何改善肉的嫩度，特別是牛肉嫩度，多年來一直是國內(nèi)外肉品科學(xué)研究工作的熱點(diǎn)問題之一。影響肉嫩度的因素有很多，包括宰前因素如品種［3－4］、年齡［5－6］、性別以及解剖部位［6］、營養(yǎng)［7－8］、應(yīng)激等，宰后因素如冷卻方式、胴體吊掛方式、成熟、烹調(diào)方式和時(shí)間等［9－10］。這些外在因素對(duì)肉嫩度的影響，歸根到底主要是影響肉的基本組織結(jié)構(gòu)——肌原纖維與結(jié)締組織的結(jié)構(gòu)和生化特性，從而導(dǎo)致嫩度產(chǎn)生差異。肉的嫩化方法主要有物理方法、化學(xué)方法和機(jī)械方法等，這些方法用于肉的嫩化時(shí)，各有優(yōu)缺點(diǎn)。傳統(tǒng)的成熟嫩化主要依靠內(nèi)源蛋白酶，然而這種方法費(fèi)時(shí)且其有效性在不同的動(dòng)物之間有所不同［11］。電刺激主要是用來防止肉由于冷收縮而造成的硬化［12］。用外源酶嫩化處理可引起肉過度的嫩化，并且當(dāng)用針注射酶液時(shí)可破壞肉的結(jié)構(gòu)。當(dāng)肉中注射含有氯化鈉、氯化鈣和磷酸鹽的腌制液和有機(jī)酸時(shí)會(huì)影響肉的風(fēng)味，并且注射針會(huì)破壞肉的結(jié)構(gòu)［13－15］。機(jī)械嫩化法如刀刃切割嫩化由于機(jī)械的破壞作用，會(huì)影響肉的質(zhì)構(gòu)和表面特性［16］。深入了解肉類硬度產(chǎn)生機(jī)理和肌肉嫩化機(jī)制是準(zhǔn)確控制肉類可變性和嫩度一致性的先決條件，因而肉類嫩化機(jī)制的研究也成為肉類研究者關(guān)注的焦點(diǎn)。肉的嫩化過程是由于自然條件下蛋白質(zhì)分解作用所致，物理化學(xué)條件可對(duì)內(nèi)源肽酶的蛋白分解活性進(jìn)行正、負(fù)調(diào)控，這一概念業(yè)內(nèi)已受到很多學(xué)者的支持。肉的嫩化主要表現(xiàn)在宰后成熟過程中對(duì)肌原纖維蛋白的降解變化而使肉的嫩度得到提高，而結(jié)締組織對(duì)肉嫩度的影響在學(xué)術(shù)界爭議很大，尤其是結(jié)締組織膠原蛋白在宰后不同影響因素條件下的變化對(duì)肉嫩度的影響。本文就宰后肌肉嫩化過程中肌內(nèi)膠原蛋白的變化對(duì)肉嫩度的影響進(jìn)行全面綜述。

1 宰后成熟過程中肌內(nèi)膠原蛋白變化對(duì)肉嫩度的影響

宰后成熟(Postmortem ageing)是肉的質(zhì)地不斷改善的過程，目前認(rèn)為成熟主要是肌原纖維蛋白在內(nèi)源酶的作用下發(fā)生降解和結(jié)締組織弱化的過程，且肌原纖維蛋白降解是一個(gè)快速過程，發(fā)生在成熟階段的早期，而結(jié)締組織的弱化是一個(gè)慢速過程，發(fā)生在成熟階段的后期(14d 以后)［9－10］。

宰后成熟過程中肌內(nèi)結(jié)締組織發(fā)生的變化主要表現(xiàn)在:肌束膜和肌內(nèi)膜出現(xiàn)裂痕，肌內(nèi)膜蜂窩狀結(jié)構(gòu)發(fā)生變形，肌束膜內(nèi)膠原纖維松散，蛋白多糖降解，肌束膜機(jī)械性質(zhì)指標(biāo)的下降等，但這些變化都發(fā)生在成熟 14d 以后［17－19］。

早期人們認(rèn)為膠原蛋白的可溶性不受成熟時(shí)間和溫度的影響，而Stanton和Light研究表明結(jié)締組織(肌束膜和肌內(nèi)膜)結(jié)構(gòu)在成熟過程中(14d)被破壞，膠原蛋白可溶性增加，從而使肉的嫩度得到改善［20－21］。Nishimura等認(rèn)為牛肉宰后肌內(nèi)結(jié)締組織結(jié)構(gòu)的變化最少需要10d，但在14d之后變化清晰可見，因此，該學(xué)者實(shí)驗(yàn)指出，牛肉在2～4周的成熟過程中，肌內(nèi)結(jié)締組織的變化對(duì)肉嫩度起到積極的作用［9］。Liu等研究了宰后成熟過程中雞半腱肌肌內(nèi)結(jié)締組織結(jié)構(gòu)的變化，用改進(jìn)的掃描電鏡觀察了半腱肌肌內(nèi)結(jié)締組織肌束膜和肌內(nèi)膜結(jié)構(gòu)在成熟過程中的變化，研究認(rèn)為，4℃成熟12h，肌內(nèi)膜和肌束膜分解成單個(gè)的膠原纖維，這種變化最少需要6h，但在12h之后變化清晰可見，他們認(rèn)為結(jié)締組織的這種分解是成熟過程中肉得到嫩化的主要原因［22］。另外，Nishimura等對(duì)牛肉宰后成熟過程中蛋白多糖(PGs)的降解與結(jié)締組織結(jié)構(gòu)的弱化關(guān)系進(jìn)行了研究，實(shí)驗(yàn)指出，4℃成熟28d后，肌束膜中的蛋白多糖發(fā)生很大程度的降解，蛋白多糖的降解是肌內(nèi)結(jié)締組織結(jié)構(gòu)弱化的主要原因［10］。

Judge和Aberle報(bào)道宰后成熟過程中(45min、24h、7d)，牛背最長肌膠原蛋白熱變性溫度逐漸下降，說明宰后24h內(nèi)肌內(nèi)結(jié)締組織就已經(jīng)開始發(fā)生了變化［23］。

2 宰后不同處理過程中肌內(nèi)膠原蛋白變化對(duì)肉嫩度的影響

2.1 加熱(烹調(diào))對(duì)膠原蛋白及其嫩度的影響

加熱是不可食肉變?yōu)榭墒橙獾淖罱K環(huán)節(jié)，肉的最終嫩度取決于加熱方式和加熱時(shí)間。加熱對(duì)肉嫩度的影響分為三個(gè)階段:

第一階段，牛肉在50℃以下時(shí)，當(dāng)溫度升高時(shí)，其硬度不斷增加，這是由于肌纖維蛋白肌動(dòng)蛋白和肌球蛋白變性，肌節(jié)收縮纖維組織收縮，汁液排出［2］。

在60～70℃之間，由膠原蛋白組成的肌內(nèi)膜和肌束膜變性而引起的收縮導(dǎo)致切割力第二次增加。第二次收縮所產(chǎn)生的張力大小取決于肌束膜的熱穩(wěn)定性，后者是由交聯(lián)的質(zhì)和量所決定。動(dòng)物越老，其熱穩(wěn)定交聯(lián)越多，在收縮時(shí)產(chǎn)生的張力越大［24］。

溫度在70～80℃，溫度升高時(shí)，其硬度也開始不斷增加，有學(xué)者認(rèn)為是由膠原蛋白的熱變性，引起肌纖維收縮，進(jìn)而增加肌肉的硬度［25］，并且肌纖維的收縮程度由膠原間成熟而耐熱的穩(wěn)定性交聯(lián)決定;溫度升至80～90℃時(shí)，膠原蛋白最后會(huì)凝膠化，使肌肉的剪切力逐步下降，這由于加熱過程中膠原纖維溶解度提高而成為液態(tài)，在肌肉纖維里起著潤滑脂的作用，改善肌肉的剪切力和咀嚼力［24］。

很多學(xué)者對(duì)加熱過程中肉嫩度的變化機(jī)制進(jìn)行了研究，歸納起來，有兩種相反的觀點(diǎn):一種觀點(diǎn)認(rèn)為65℃以下剪切力值的增加是由于肌原纖維蛋白(主要是肌球蛋白)熱變性造成的，65℃以上剪切力值的增加是由于膠原蛋白熱變性所致［26］;而另一觀點(diǎn)與此正相反，65℃以下剪切力值的增加是由于膠原蛋白熱變性造成的，65℃以上剪切力值的增加是由于肌原纖維蛋白熱變性所致［27－28］。

肌束膜由結(jié)締組織組成，蛋白質(zhì)的熱變性主要表現(xiàn)在微觀空間結(jié)構(gòu)，這種微觀結(jié)構(gòu)上的變化可能導(dǎo)致肌束膜發(fā)生縱向(平行于膠原纖維走向)收縮，但對(duì)化學(xué)性質(zhì)(膠原蛋白可溶性)和肌束膜厚度影響不大。無論何種觀點(diǎn)，總體上說是由于肌原纖維蛋白和膠原蛋白在受熱變性時(shí)表現(xiàn)出不同的性質(zhì)所導(dǎo)致，肉變嫩或變硬關(guān)鍵決定于兩者中哪一個(gè)占主導(dǎo)地位。

李春保在研究了加熱對(duì)牛肉嫩度的影響后指出，加熱過程中(40～90℃)，牛肉水分含量和肌纖維直徑下降，結(jié)締組織殘?jiān)图羟辛χ翟黾?65℃是影響牛肉嫩度的關(guān)鍵加熱溫度;肌原纖維和肌內(nèi)結(jié)締組織的性質(zhì)和狀態(tài)決定著牛肉嫩度。兩者所起作用的大小因加熱溫度的變化而改變，65℃以下肌原纖維起主要作用，75℃以上結(jié)締組織起主要作用，65～75℃兩者共同起主要作用［29］。

2.2 超聲波處理對(duì)膠原蛋白及其嫩度的影響

用超聲波處理可對(duì)肉起到一定程度的嫩化效果，肉的超聲波嫩化可能原因是由于超聲波對(duì)溶酶體、肌原纖維蛋白和結(jié)締組織的破壞。有學(xué)者對(duì)低頻超聲波用于肉的嫩化處理進(jìn)行了研究［30］，有學(xué)者研究認(rèn)為，低頻超聲波(22～40kHz)處理可使肉的嫩度提高，或短時(shí)間超聲處理(25.9kHz;4min)可提高嫩度，但是當(dāng)長時(shí)間處理(8～16min)可使肉的嫩度降低［31］。有研究認(rèn)為超聲處理不會(huì)使肉的嫩度提高，這或許是由于使用相對(duì)低強(qiáng)度的超聲水浴(0.29～1.55W/cm2)［32－33］，或高強(qiáng)度超聲(62W/cm2)短時(shí)間(15s)作用于某些單個(gè)的區(qū)域［34］，對(duì)肉無嫩化效應(yīng)。原料肉用超聲(20kHz)處理后，用對(duì)流加熱爐加熱［33－35］其肉的嫩度與不用超聲波處理直接用對(duì)流加熱爐加熱，或在沸水浴中蒸煮肉嫩度相差無幾。Lyng研究了牛背最長肌、半膜肌和股二頭肌在不同強(qiáng)度超聲波水浴處理后的嫩度、膠原蛋白的溶解性，研究指出，膠原的溶解性在背最長肌和股二頭肌中無顯著差異，超聲波處理對(duì)肉的嫩度無影響［32］。

綜上所述研究，關(guān)于超聲波處理是否對(duì)肉起到嫩化作用，眾說紛紜，有些認(rèn)為超聲波對(duì)肉不起嫩化作用，有些認(rèn)為可以降低或增加肉的嫩度。其作用有待于進(jìn)一步的研究。

2.3 高壓處理對(duì)膠原蛋白及其嫩度的影響

高壓處理技術(shù)是肉嫩化的常用方法之一，有許多研究報(bào)道了由于高壓的作用引起的肌原纖維蛋白的變化而導(dǎo)致的肉的嫩化或加速肉的成熟［36－38］。Ratcliff等認(rèn)為高壓和熱結(jié)合處理可以有效的降低肌原纖維蛋白的硬度，而處理樣肉的嫩度受結(jié)締組織(背景硬度)的限制和影響［39］。

Suzuki等研究了高壓處理對(duì)牛肉肌內(nèi)膠原蛋白超微結(jié)構(gòu)和熱力性質(zhì)的影響，研究認(rèn)為高壓處理對(duì)結(jié)締組織無影響，高壓引起的肉的嫩度變化主要是對(duì)肌動(dòng)球蛋白、肌原纖維蛋白的影響［38］。該學(xué)者研究結(jié)果表明，單獨(dú)的高壓處理(無熱處理)，對(duì)肌內(nèi)膠原無顯著影響，高壓引起的尸僵后肌肉嫩度的提高主要是對(duì)肌動(dòng)球蛋白的作用，該學(xué)者在研究中高壓處理后立即提取肌肉膠原蛋白，其超微結(jié)構(gòu)和熱學(xué)性質(zhì)和未經(jīng)高壓處理組相比均未發(fā)生變化，如果肌肉高壓處理后貯藏?cái)?shù)天，再提取膠原蛋白，和未經(jīng)高壓處理的對(duì)照組相比，或許會(huì)發(fā)生超微結(jié)構(gòu)和熱學(xué)性質(zhì)的變化，因?yàn)橛捎诟邏簩?duì)肌肉細(xì)胞膜的破壞，肌肉中的溶膠原酶(如組織蛋白酶B和L)會(huì)從溶酶體中釋放，因而會(huì)對(duì)膠原蛋白發(fā)生一定的作用。

Beilken等通過實(shí)驗(yàn)研究了牛肉僵直后在40～80℃加熱時(shí)結(jié)合150MPa高壓處理和不經(jīng)高壓處理時(shí)剪切力值的變化［40］。研究發(fā)現(xiàn)，對(duì)于拉伸的肌肉，經(jīng)高壓處理和不經(jīng)高壓處理相比，在較高的溫度下，發(fā)生明顯的由于結(jié)締組織的變化而導(dǎo)致的剪切力值的降低。對(duì)于收縮的肌肉，高壓處理抑制了剪切力值隨著加熱溫度的增加而增加的現(xiàn)象(由于肌原纖維蛋白的變硬)。該研究指出:a.在熱處理過程中用150MPa高壓處理抑制了由于肌原纖維而導(dǎo)致的肉的變硬;b.在40～80℃范圍內(nèi)高壓處理對(duì)結(jié)締組織的變硬幾乎沒有影響，而單獨(dú)用熱處理會(huì)降低這種成分以及降低肉的剪切力;c.當(dāng)溫度在50～60℃時(shí)，由于結(jié)締組織的作用，使肉的硬度降低，但這種現(xiàn)象在收縮的肉中由于肌原纖維的作用而表現(xiàn)不明顯。

由此可見，很多研究者認(rèn)為高壓處理對(duì)肉的嫩度效果主要是對(duì)肉中肌原纖維蛋白成分的作用，而對(duì)肌內(nèi)結(jié)締組織以及膠原蛋白的影響研究結(jié)論存在爭論，影響機(jī)理仍需深入的研究和探討。

2.4 弱有機(jī)酸結(jié)合NaCl腌制對(duì)膠原蛋白及其嫩度的影響

鹽腌是我國傳統(tǒng)特色肉制品加工中的關(guān)鍵環(huán)節(jié)，NaCl是肉制品中必不可少的添加劑，鹽的嫩化機(jī)制可能涉及到以下幾方面:a.使用一定離子強(qiáng)度的食鹽時(shí)，由于增加了肌肉中肌球蛋白的溶解性，提高肉的保水性;b.降低膠原蛋白熱穩(wěn)定性;c.離子強(qiáng)度對(duì)蛋白質(zhì)—蛋白質(zhì)、蛋白質(zhì)—水之間相互作用的影響;d.加速了蛋白水解酶(主要是鈣激活蛋白酶)的激活［41－43］。

Horgan等研究了腌制pH對(duì)膠原蛋白熱變性溫度的影響。研究發(fā)現(xiàn)，膠原蛋白的熱變性溫度受許多因素的影響，包括離子環(huán)境(離子強(qiáng)度)、胞外基質(zhì)粘多糖、加熱過程中的物理抑制劑、亞氨酸含量和分子內(nèi)交聯(lián)的結(jié)構(gòu)等，當(dāng)pH在4.25～7.40范圍內(nèi)，隨著pH的增加，膠原蛋白的熱變性溫度降低［44］。

Kijowski用DSC(差示掃描量熱法)研究了腌制對(duì)老母雞雞腿肉結(jié)締組織熱變性溫度影響，實(shí)驗(yàn)表明，在2%的NaCl，1.5%的醋酸或乳酸中腌制72h可顯著的降低膠原蛋白的變性溫度［45］。

Kijowski等研究發(fā)現(xiàn)，雞腿肉在1.5%的醋酸或乳酸溶液中浸泡或滾揉腌制可對(duì)肉起到有效的嫩化作用［46］。Nakamura等研究了不同年齡雞肌內(nèi)膠原蛋白對(duì)肉嫩度的影響，研究表明膠原蛋白的溶解性影響雞肉的嫩度［47］。Ruantrakool等研究了不同加熱方法對(duì)雞胸肉和雞胃組織中酸溶性膠原和鹽溶性膠原含量的影響，報(bào)道了在含有醋酸溶液的沸水中對(duì)雞胃進(jìn)行蒸煮可顯著降低其硬度［48］。

Hastings等利用DSC技術(shù)研究了在7%的醋酸溶液中腌制青魚(低含量膠原組織)的熱變性溫度的變化［49］。Lim發(fā)現(xiàn)碘化鈉、溴化鈉、氯化鈣和氯化鎂可引起膠原熱變性溫度的降低，降低程度與其鹽的濃度成反比［50］。Aktas為了研究鹽的相關(guān)嫩化機(jī)制，以豬肉為實(shí)驗(yàn)材料，用DSC對(duì)NaCl溶液處理的肌間結(jié)締組織進(jìn)行了研究，肌間結(jié)締組織的變性起始溫度(To)和變性峰溫度(Tp)都比對(duì)照顯著降低［51］。

3 結(jié)論

綜上所述，肉的硬度主要由基礎(chǔ)硬度(Background Tough)和尸僵硬度(Rigor－induced Tough)兩個(gè)方面組成。尸僵硬度的改善是肉類工業(yè)中提高肉類嫩度的主要途徑，主要是宰后成熟過程中對(duì)肌原纖維蛋白的降解變化而使肉的嫩度得到提高。肉的基礎(chǔ)硬度也叫背景硬度，是由肌內(nèi)結(jié)締組織決定，肌內(nèi)結(jié)締組織對(duì)肉的嫩度起著重要的作用，主要表現(xiàn)為肌內(nèi)膜和肌束膜內(nèi)膠原蛋白一系列特性變化對(duì)嫩度的影響，涉及到膠原蛋白的含量、熱溶解性、交聯(lián)程度以及熱變性程度等。而膠原蛋白的這些特性還受到動(dòng)物宰前和宰后諸多不同因素的影響，宰后成熟、加熱烹調(diào)、超聲波和高壓嫩化處理以及弱有機(jī)酸結(jié)合NaCl腌制等都會(huì)對(duì)肌內(nèi)膠原蛋白的上述特性產(chǎn)生一定的影響，進(jìn)而影響到肉的嫩度。Chang 等的最新系列研究也證明了這一觀點(diǎn)［52－54］。因此，可以通過相關(guān)研究，在肉的不同嫩化處理中對(duì)這些因素進(jìn)行調(diào)控，從而達(dá)到對(duì)肉嫩化的目的，極大地提高和改善肉的食用品質(zhì)。

［1］湯曉艷，周光宏，徐幸蓮，等.肉嫩度決定因子及牛肉嫩化技術(shù)研究進(jìn)展［J］.中國農(nóng)業(yè)科學(xué)，2007，40(12):2835－2841.

［2］周光宏.肉品學(xué)［M］.北京:中國農(nóng)業(yè)科技出版社，1999.

［3］Delgado E F.The calpain system in three muscles of normal and callipyge sheep ［J］.Journal of Animal Science，2001，79:398－412.

［4］Delgado E F.Properties of myofibril－bound calpain activity in longissimus muscle of callipyge and normal sheep［J］.Journal of Animal Science，2001，79:2097－2107.

［5］Shorthose W R，Harris P V.Effects of animal age on the tenderness of selected beef muscles［J］.Journal of Food Science，1990，55:1－8.

［6］Young O A，Braggins T J.Tenderness ofovine semimembranosus:Is collagen concentration of solubility the critical factor［J］.Meat Science，1993，35:213－222.

［7］Crouse J D，Calkins C R，Seideman S C.The effects of rate of change in body weight on tissue development and meat quality of youth bulls［J］.Journal of Animal Science，1986，63:1824－1829.

［8］McCormick R J.The influence of nutrition on collagen metabolism and stability［J］.Reciprocal Meat Conference Proceedings，1989，42:137－148.

［9］Nishimura T，Hattori A，Takahashi K.Structural weakening of intramuscular connective tissue during conditioning of beef［J］.Meat Science，1995，39:127－133.

［10］Nishimura T，Hattori A，Takahashi K.Relationship between degradation of proteoglycans and weakening of the intramuscular connective tissue during post－ mortem ageing of beef［J］.Meat Science，1996，42:251－260.

［11］Koohmaraie M.Muscle proteinases and meat ageing［J］.Meat Science，1994，36:93－104.

［12］Hwang I H，Devine C E，Hopkins D L.The biochemical and physical effects of electrical stimulation on beef and sheep meat tenderness［J］.Meat Science，2003，65(2):677－691.

［13］Berge P，Ertbjerg P，Larsen L M.Tenderization of beef by lactic acid injected at different times post mortem ［J］.Meat Science，2001，57(4):347－357.

［14］Eilers J D，Morgan J B，Martin A M.Evaluation of calcium chloride and lactic acid injection on chemical，microbiological and descriptive attributes of mature cow beef［J］.Meat Science，1994，38(3):443－451.

［15］Lawrence T E，Dikeman M E，Hunt M G.Effects of enhancing beef longissimus with phosphate plus salt，or calcium lactate plus non－phosphate water binders plus rosemary extract［J］.Meat Science，2004，67(1):129－137.

［16］Hayward L H，Hunt M C，Kastner C L.Blade tenderization effects on beef longissimus sensory and instrontextural measurements［J］.Journal of Food Science，1980，45(4):925－930，935.

［17］Nishimura T，Ojima K，Liu A，et al.Structural changes in the intramuscular connective tissue during development of bovine semitendinosus muscle［J］.Tissue and Cell，1996，28:527－536.

［18］Nishimura T，Ojima K，Hattori A，et al.Developmental expression of extracellular matrix components in intramuscular connective tissue of bovine semitendinosus muscle［J］.Histochem Cell Biol，1997，107:215－221.

［19］Nishimura T，Liu A，Hattori A，et al.Changes in mechanical strength of intramuscular connective tissue during postmortem ageing of beef［J］.Journal of Animal Science，1998，76:528－532.

［20］Stanton C，Light A.The effects of conditioning on meat collagen:part 2－direct biochemical evidence for proteolytic damage in insoluble perimysial collagen after conditioning ［J］.Meat Science，1988，23:179－199.

［21］Stanton C，Light A.The effects of conditioning on meat collagen:part 3－evidence for proteolytic damage to insoluble perimysial collagen after conditioning ［J］.Meat Science，1990，27:41－54.

［22］Liu A，Nishimura T，Takahashi K.Structural weakening of intramuscular connective tissue during post mortem ageing of chicken semitendinosus［J］.Meat Science，1995，39:135－142.

［23］Judge M D，Aberle E D.Effect of chronological and postmortem ageing on thermal shrinkage temperature of bovine intramuscular collagen ［J］.Journal of Animal Science，1982，54:68－71.

［24］McCormick R J.The flexibility of the collagen compartment of muscle［J］.Meat Science，1994，36:79－91.

［25］Powell T H，Hunt M C，Dikeman M E.Enzymatic assay to determine collagen thermal denaturation and solubilization［J］.Meat Science，2000，54:307－311.

［26］Bouton P E，Harris P V.Changes in the tenderness of meat cooked at 50－ 65℃ ［J］.Journal of Food Science，1981，46:474－479.

［27］Davey C L，Gilbert K V.Temperature dependent cooking toughness in beef［J］.Journal of the Science of Food and Agriculture，1974，25:931－938.

［28］Christensen M，Purslow P P，Larsen L M.The effect of cooking temperature on mechanical properties of whole meat，single muscle fibers and perimysial connective tissue ［J］.Meat Science，2000，55:301－307.

［29］李春保.牛肉肌內(nèi)結(jié)締組織變化對(duì)其嫩度影響的研究［D］.南京農(nóng)業(yè)大學(xué)，2006:51－53.

［30］Jayasooriya S D，Torley P J，D’Arcy B R.Effect of high power ultrasound and ageing on the physical properties of bovine Semitendinosus and Longissimus muscles ［J］.Meat Science，2007，75:628－639.

［31］Dickens J A，Lyon C E，Wilson R L.Effect of ultrasonic radiation on some physical characteristics of broiler breast muscle and cooked meat［J］.Poultry Science，1991，70(2):389－396.

［32］Lyng J G，Allen P，McKenna B M.The influence of high intensity ultrasound baths on aspects of beef tenderness ［J］.Journal of Muscle Foods，1997，8:237－249.

［33］Pohlman F W，Dikeman M E，Kropf D H.Effects of high intensity ultrasound treatment，storage time and cooking method on shear，sensory，instrumental color and cooking properties of packaged and unpackaged beef pectoralis muscle［J］.Meat Science，1997，46(1):89－100.

［34］Lyng J G，Allen P，McKenna B M.The effects of pre－and post－rigor high－intensity ultrasound treatment on aspects of lamb tenderness ［J］.Lebensmittel Wissenschaft und Technologic，1998，31:334－338.

［35］Pohlman F W，Dikeman M E，Zayas J F.Effects of ultrasound and convection cooking to differentend point temperatures on cooking characteristics，shear force and sensory properties，composition，and microscopic morphology of beef longissimus and pectoralis muscles［J］.Journal of Animal Science，1997，75(2):386－401.

［36］Cheftel J C，Culioli J.Effects of high pressure on meat:a review ［J］.Meat Science，1997，46:211－236.

［37］Locker R H，Wild D J C.Tenderization of meat by pressure－h(huán)eat involves weakening of the gap filaments in myofibrils［J］.Meat Science，1984，10:207－233.

［38］Suzuki A，Watanabe M，Ikeuchi Y，et al.Effects of high pressure treatment on the ultrastructure and thermal behavior of beef intramuscular collagen ［J］.Meat Science，1993，35:17－25.

［39］Ratcliff D，Bouton P E，F(xiàn)ord A L.Pressure－h(huán)eat treatment of post－rigor muscle:Objective－subjective measurements［J］.Journal of Food Science，1977，42:857－859，865.

［40］Beilken S L，Macfarlane J J，Jones P N.Effect of high pressure during heat treatment on the warner－bratzler shear force values of selected beef muscles ［J］.Journal of Food Science，1990，55:15－18，42.

［41］Koohmaraie M，Crouse J D，Mersmann H J.Acceleration of post mortem tenderization in ovine carcasses through infusion of calcium chloride:effect of concentration and ionic strength［J］.Journal of Animal Science，1989，67:934－942.

［42］Ouali A.Meat tenderization:possible causes and mechanisms［J］.Journal of Muscle Foods，1990，1:129－165.

［43］Wu F Y，Smith S B.Ionic strength and myobrillar protein solubilization ［J］.Journal of Animal Science，1987，65:597－608.

［44］Horgan D J，Kurth L B，Kuypers R.pH effect on thermal transition temperature of collagen ［J］.Journal of Food Science，1991，56:1203－1204，1208.

［45］Kijowski J.Thermal transition temperature of connective tissues from marinated spent hen drumsticks［J］.International Journal of Food Science and Technology，1993，28:587－594.

［46］Kijowski J，Mast G.Tenderization of spent fowl drumsticks by marination in weak organic solutions［J］.International Journal of Food Science and Technology，1993，28:337－342.

［47］Nakamura R，Sekoguchi S，Sato Y.The contribution of intramuscular collagen to the tenderness of meat from chicken with different ages［J］.Poultry Science，1975，54:1604－1612.

［48］Ruantrakool B，Chen T C.Collagen contents of chicken gizzard and breast meat as affected by cooking methods ［J］.Journal of Food Science，1986，51:301－304.

［49］Hastings R J，Rodger G W，Park R，et al.Differential scanning calorimetry of fish muscle:The effect of processing and species variation［J］.Journal of Food Science.1985，50:503－506，510.

［50］Lim J J.Transition temperature and enthalpy change dependence of stabilizing and destabilizing ions in the helix－coli transition in native tendon collagen ［J］.Biopolymers，1976，15:2371－2378.

［51］Akatas N M.Influence of weak organic acids and salts on the denaturation charactenrustic of intramuscular connective tissue:a differential scanning calorimetry study ［J］.Meat Science，2001，58:413－419.

［52］Chang H J，Dai Y，Chang Y，et al.DSC Analysis of heatinduced changes of thermal shrinkage temperatures for perimysium and endomysium collagen from beef Semitendinosus muscle［C］.Proceedings of 55th International Congress of Meat Science and Technology，Copenhagen，Denmark，August 17－21，2009.

［53］Chang H J，Xu X L，Zhou G H.et al.Effect of heat－induced changes of connective tissue and collagen on meat texture properties of beef Semitendinosus muscle［J］.International Journal of Food Properties，2009，(in press).

［54］Chang H J，Xu X L，Zhou G H，et al.Effects of characteristics changes of collagen on meat physicochemical propertiesofbeefSemitendinosusmuscle during ultrasonic processing［J］.Food and Bioprocess Technology，2009:10.1007/s11947－009－0269－9.

Analysis of relationship between collagen variation and meat tenderness postmortem

CHANG Hai－jun1，2，WANG Qiang3，XU Xing－lian1，ZHOU Guang－h(huán)ong1，*
(1.Key Lab of Meat Processing and Quality Control of Ministry of Education，Key Lab of Food Processing and Quality Control of Ministry of Agriculture，Nanjing Agricultural University，Nanjing 210095，China;2.College of Environmental and Biological Engineering，Chongqing Technology and Business University，Chongqing 400067，China;3.Department of Life Science and Chemistry，Chongqing Education College，Chongqing 400067，China)

TS201.2

A

1002－0306(2010)08－0404－05

2009－08－10 *通訊聯(lián)系人

常海軍(1980－)，男，博士研究生，研究方向:畜產(chǎn)品加工與質(zhì)量控制研究。

農(nóng)業(yè)部948項(xiàng)目［2006G35(2)］。