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    酪蛋白和工藝對再制稀奶油穩(wěn)定性的影響

    2020-08-22 08:06:42王筠鈉張列兵
    食品科學(xué) 2020年15期
    關(guān)鍵詞:酪蛋白均質(zhì)奶油

    李 揚(yáng),李 妍,王筠鈉,張列兵,

    (1.中國農(nóng)業(yè)大學(xué)食品科學(xué)與營養(yǎng)工程學(xué)院,北京 100083;2.北京工商大學(xué) 北京市食品添加劑工程技術(shù)研究中心,北京 100048)

    近年來,稀奶油作為食品工業(yè)重要的原料,需求量增加迅猛,但國內(nèi)市場上的稀奶油產(chǎn)品很大程度上依賴于進(jìn)口。據(jù)統(tǒng)計(jì),2005年奶油進(jìn)口量為0.31萬 t,至2016年進(jìn)口量增至8.19萬 t,增加了約26 倍[1],巨大的市場空間及不充分的基礎(chǔ)研究促使稀奶油成為近年來乳品工業(yè)研究的熱點(diǎn)之一。傳統(tǒng)的稀奶油生產(chǎn)方式是從新鮮牛乳中分離得到稀奶油,對原料產(chǎn)地有很大的依賴性,這在一定程度上限制了稀奶油工業(yè)的發(fā)展。再制稀奶油是將乳脂(或氫化植物油脂)、蛋白及乳化劑等配料按一定比例復(fù)配后制備得到的水包油乳液,其優(yōu)勢在于可根據(jù)應(yīng)用需求對配方及工藝進(jìn)行調(diào)整,同時(shí)也極大地降低了原料的產(chǎn)地依賴性[2]。

    乳蛋白因同時(shí)具有親水基團(tuán)和疏水基團(tuán),常作為乳化劑用于再制稀奶油的制備。蛋白分子可吸附在油-水界面上降低界面張力,促進(jìn)稀奶油體系的形成,隨之在界面上形成黏彈性的界面膜阻止脂肪球的聚集和聚結(jié),穩(wěn)定稀奶油體系[3]。研究發(fā)現(xiàn)蛋白的乳化作用受蛋白種類及濃度等多種因素的影響。Gülseren等報(bào)道β-乳球蛋白在油-水界面吸附平衡時(shí)界面張力較酪蛋白酸鈉高,說明其乳化能力較酪蛋白酸鈉差[4]。不同蛋白在油-水界面上的吸附也存在一定競爭關(guān)系,且競爭關(guān)系受蛋白濃度的影響。在酪蛋白酸鈉與乳清蛋白共同制備的稀奶油體系中,當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)量分?jǐn)?shù)小于3%時(shí),油-水界面乳清蛋白吸附量較高;而蛋白質(zhì)量分?jǐn)?shù)大于3%時(shí),界面上酪蛋白吸附量較高[5]。有研究發(fā)現(xiàn)蛋白濃度低于形成單層油-水界面膜的臨界濃度時(shí),無法形成穩(wěn)定的水包油乳液;蛋白濃度增加,乳液粒徑下降,乳液穩(wěn)定性改善[6-7]。此外,工藝條件也會對稀奶油的品質(zhì)產(chǎn)生不同程度的影響。Long Zhao等研究發(fā)現(xiàn)較強(qiáng)的滅菌強(qiáng)度(高壓蒸汽滅菌)使稀奶油粒徑增加,體系網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)更為致密,稀奶油樣品更接近固體[8],增加均質(zhì)次數(shù)稀奶油粒徑明顯下降,且分布范圍變窄[9]。Ková?ová等研究發(fā)現(xiàn)超高溫滅菌可降低稀奶油粒徑[10],均質(zhì)也可降低稀奶油粒徑,并可增加稀奶油貯藏穩(wěn)定性。這些研究表明蛋白和工藝對稀奶油的影響因稀奶油組成及工藝條件的不同而有所不同。

    酪蛋白作為牛乳中含量最高的一類蛋白,其功能特性在很大程度上會影響全乳蛋白的應(yīng)用特性。因此本實(shí)驗(yàn)選擇膠束酪蛋白濃縮(micelle casein concentrate,MCC)粉及酪蛋白酸鈣(calcium caseinate,CaC)粉兩種商業(yè)酪蛋白產(chǎn)品為研究對象,分析二者對油-水界面張力的影響,比較二者的乳化活性。此后,以無水黃油為乳相,分別以MCC和CaC為蛋白原料制備再制稀奶油,分析兩種酪蛋白對再制稀奶油理化性質(zhì)(粒徑、界面蛋白含量、黏度及微流變特性)及穩(wěn)定性的影響,同時(shí)考察滅菌及二次均質(zhì)后稀奶油理化性質(zhì)及穩(wěn)定性的變化情況,分析兩種再制稀奶油對工藝的敏感程度。本研究旨在為再制稀奶油的工業(yè)化生產(chǎn)提供更多的技術(shù)借鑒。

    1 材料與方法

    1.1 材料與試劑

    無水黃油(脂肪質(zhì)量分?jǐn)?shù)99.9%) 新西蘭安佳公司;MCC(蛋白質(zhì)量分?jǐn)?shù)80.0%) 美國Leprino公司;CaC(蛋白質(zhì)量分?jǐn)?shù)88.1%) 丹麥Arla公司;單甘酯廣州美晨公司。

    1.2 儀器與設(shè)備

    K100界面張力儀 德國Kruss公司;APV-1000均質(zhì)機(jī) 丹麥APV公司;LX-B35L滅菌鍋 合肥華泰公司;LS230粒徑分析儀 美國Beckman公司;K9860凱氏定氮儀 濟(jì)南海能公司儀器;DV3T黏度計(jì)美國Brookfield公司;Rheolaser Master微流變儀 法國Formulaction公司;LUMiFuge穩(wěn)定性分析儀 德國LUM公司。

    1.3 方法

    1.3.1 再制稀奶油的制備流程

    將無水黃油加熱至70 ℃以上,稱取單甘酯溶于無水黃油,使其熔化徹底。稱取酪蛋白,在65 ℃左右水浴中攪拌60 min,作為水相。將油相與水相混合,攪拌均勻后定容。樣品經(jīng)一次均質(zhì)后,于121 ℃、7 min進(jìn)行滅菌,再于4 MPa進(jìn)行二次均質(zhì)。再制稀奶油中脂肪的質(zhì)量分?jǐn)?shù)為35.5%,單甘酯質(zhì)量分?jǐn)?shù)為0.4%,酪蛋白質(zhì)量分?jǐn)?shù)為1.0%或2.0%。

    分別取一次均質(zhì)后、滅菌后及二次均質(zhì)后的樣品進(jìn)行分析,測定再制稀奶油的理化性質(zhì)及穩(wěn)定性。

    1.3.2 界面張力測定

    利用Wilhelmy吊板法測定蛋白溶液與無水黃油的界面張力,在O'sullivan等報(bào)道方法[11]的基礎(chǔ)上略作調(diào)整。將測量杯中加入15 mL質(zhì)量分?jǐn)?shù)1.5%蛋白溶液,將鉑金吊板部分浸入該液體,加入約50 mL無水黃油后,立即開始界面張力測定,實(shí)驗(yàn)在42 ℃下進(jìn)行,每次測量持續(xù)5 000 s。

    1.3.3 粒徑測定

    利用LS230粒徑分析儀測定樣品的粒徑分布以及大?。ㄒ员砻娣e平均粒徑D3,2表示)。將樣品用去離子水稀釋10 倍后緩緩滴入樣品池,使遮光度處于8%~12%之間。樣品折射率和吸收率分別設(shè)定為1.460與0.001,分散相折射率設(shè)定為1.333。

    1.3.4 界面蛋白含量的測定

    采用離心分離法測定界面蛋白含量,在Long Zhao等方法[9]的基礎(chǔ)上略作調(diào)整。稱取8.5~10.0 g(精確至0.000 1 g)再制稀奶油樣品于50 mL離心管中,4 ℃下離心1 h,轉(zhuǎn)速為10 000 r/min。離心結(jié)束后取出下層清液及沉淀,用凱氏定氮法測量其中蛋白含量。按下式計(jì)算界面蛋白含量,其中比表面積(specific surface area,SSA)由LS230粒徑分析儀測定。

    1.3.5 黏度的測定

    使用Brookfield DV3T黏度計(jì)測定樣品黏度,轉(zhuǎn)子型號為SC4-18,測試時(shí)間180 s,測量溫度25 ℃。

    1.3.6 微流變性質(zhì)的測定

    利用Rheolaser Master微流變儀分析樣品的微流變性質(zhì),在平底瓶中裝入約20 mL的樣品,旋緊蓋子后立即置于測量池中進(jìn)行測定,在室溫條件下測定120 min。用均方根位移(mean square displacement,MSD)(單位時(shí)間內(nèi)粒子運(yùn)動的面積)表示體系的微流變性質(zhì)。

    1.3.7 穩(wěn)定性的測定

    利用LUMiFuge穩(wěn)定分析儀測定樣品的失穩(wěn)系數(shù),在Li Xin等方法[12]的基礎(chǔ)上略作調(diào)整。測試溫度25 ℃,離心轉(zhuǎn)速4 000 r/min,光因子1.0,30 s取值一次,測定120 min。

    1.4 數(shù)據(jù)處理與分析

    利用Excel 2013軟件繪制數(shù)據(jù)圖;利用SPSS 20.0軟件中的單因素方差分析方法和T-檢驗(yàn)進(jìn)行顯著性分析,當(dāng)P<0.05時(shí)認(rèn)為在統(tǒng)計(jì)學(xué)上差異顯著。

    2 結(jié)果與分析

    2.1 界面張力分析結(jié)果

    圖1 膠束酪蛋白與酪蛋白酸鈣對油-水界面張力的影響Fig.1 Influence of micelle casein and calcium caseinate on the interfacial tension between oil and water phases

    蛋白可吸附在油-水界面上降低界面張力促進(jìn)稀奶油體系的形成,動態(tài)界面張力的變化可反應(yīng)蛋白的乳化活性[11,13]。如圖1所示,MCC和CaC對界面張力的影響無明顯差異。MCC與CaC的界面張力分別由(7.95±1.07)、(7.08±0.11)mN/m下降至1.10 mN/m左右(5 000 s),此時(shí)酪蛋白在油-水界面的吸附接近平衡狀態(tài)。MCC中酪蛋白分子多以天然的膠束狀態(tài)存在[14],CaC制備過程中酪蛋白膠束解離,但因?yàn)镃a2+的存在,解離的酪蛋白分子會發(fā)生一定程度的聚集[15]。雖然兩種酪蛋白的聚集狀態(tài)不同,但其乳化活性相似,蛋白濃度更高或更低時(shí),兩種蛋白對界面張力的影響也無明顯差別(數(shù)據(jù)未給出)。Lazzaro等也報(bào)道過相似的結(jié)果,不同解離程度的酪蛋白對油-水界面張力的影響類似[16]。研究認(rèn)為有多種因素可影響油-水界面張力,如油相種類及乳化劑種類等[3],因此實(shí)驗(yàn)條件下可能有其他因素對油-水界面張力的影響較酪蛋白的更大。

    2.2 粒徑分析結(jié)果

    圖2 酪蛋白和工藝對再制稀奶油粒徑分布和D3,2的影響Fig.2 Influence of caseins as well as sterilization and homogenization on the particle size distribution and D3,2 of recombined dairy cream

    稀奶油粒徑的分布及大小可一定程度上反映蛋白的乳化能力,也可反映稀奶油的穩(wěn)定性[16]。由圖2A可知,一次均質(zhì)后1.0% MCC再制稀奶油中可見兩個(gè)分離的分布峰,粒徑范圍分別約為0.4~1.6、1.6~7.5 μm;2.0%MCC再制稀奶油脂肪球的粒徑呈單峰分布,粒徑范圍約為0.5~7.5 μm。1.0%、2.0% CaC再制稀奶油脂肪球的粒徑呈單峰分布,粒徑范圍約為0.4~9.8 μm,兩種添加量下CaC再制稀奶油中脂肪球分散均勻。對比圖2A與圖2B可看出,1.0% MCC再制稀奶油滅菌后小粒徑脂肪球分布峰消失,大粒徑分布峰范圍變寬,約為1.3~44.0 μm,微觀圖像上可見較大的脂肪球聚集體;2.0% MCC再制稀奶油粒徑分布范圍也明顯變寬,為0.8~44.0 μm。1.0%、2.0% CaC再制稀奶油脂肪球的粒徑分布與滅菌前幾乎無差異。二次均質(zhì)后1.0%、2.0% MCC再制稀奶油粒徑分布變窄,粒徑范圍分別約為0.4~8.9 μm和0.4~10.0 μm,CaC稀奶油粒徑范圍幾乎無明顯變化(圖2C)。

    由圖2D可知,一次均質(zhì)后,MCC再制稀奶油粒徑較同添加量的CaC再制稀奶油大,如添加量為1.0%時(shí),MCC再制稀奶油粒徑為(2.92±0.09)μm,CaC再制稀奶油粒徑為(2.66±0.13)μm,差異明顯。滅菌后1.0%、2.0% MCC再制稀奶油D3,2顯著增加(P<0.05);而CaC再制稀奶油D3,2無顯著變化。MCC再制稀奶油脂肪球粒徑的增大與熱處理引起的脂肪球聚集有關(guān)(圖2B),Dickinson等也報(bào)道了類似的結(jié)果,乳清蛋白制備的乳液熱處理后存在脂肪球聚集現(xiàn)象[17]。二次均質(zhì)后再制MCC稀奶油D3,2顯著下降,CaC再制稀奶油D3,2有不同程度的下降,表明此時(shí)小粒徑脂肪球占比增多,這與Ková?ová等報(bào)道的結(jié)果類似,其研究發(fā)現(xiàn)脫脂乳制備的稀奶油經(jīng)超高溫滅菌后再均質(zhì)脂肪球的粒徑也呈現(xiàn)下降趨勢[10]。

    2.3 界面蛋白含量分析結(jié)果

    圖3 酪蛋白和工藝對再制稀奶油界面蛋白含量的影響Fig.3 Influence of caseins as well as sterilization and homogenization on the adsorbed protein amount of recombined dairy cream

    由圖3可知,一次均質(zhì)后,界面蛋白含量隨蛋白添加量的增加而明顯增加。添加量由1.0%增至2.0%時(shí),MCC再制稀奶油界面蛋白含量由(6.91±0.30)mg/m2增加至(9.59±1.71)mg/m2;CaC再制稀奶油界面蛋白含量由(3.91±0.84)mg/m2增加至(5.49±0.70)mg/m2。添加量相同時(shí),MCC再制稀奶油界面蛋白含量明顯高于CaC再制稀奶油,這可能與兩種酪蛋白分子的聚集狀態(tài)不同有關(guān)。Ye Aiqian研究也發(fā)現(xiàn)蛋白添加量相同時(shí),膠束酪蛋白制備的乳液界面蛋白含量最高,隨著蛋白解離程度的增加,界面蛋白含量會逐漸降低[18],這與本實(shí)驗(yàn)結(jié)果相似。MCC再制稀奶油滅菌后界面蛋白含量有較大程度增加,與滅菌前樣品差異顯著(P<0.05)。CaC再制稀奶油界面蛋白含量略有增加。二次均質(zhì)后,1.0%、2.0% MCC再制稀奶油界面蛋白含量下降,分別為(7.89±0.47)、(17.65±0.86)mg/m2。1.0%、2.0% CaC再制稀奶油界面蛋白含量分別為(3.55±0.35)、(7.22±0.96)mg/m2,1.0% CaC界面蛋白含量略有下降,而2.0% CaC界面蛋白含量無明顯變化。界面蛋白含量與蛋白吸附總量及脂肪球的比表面積有關(guān)[9],實(shí)驗(yàn)條件下兩種再制稀奶油滅菌后界面蛋白吸附總量均顯著增加(數(shù)據(jù)未給出),MCC再制稀奶油滅菌后粒徑增加,比表面積下降,因而界面蛋白含量有較大程度的增加;而CaC再制稀奶油滅菌后粒徑和比表面積變化程度較小,因此CaC界面蛋白含量增加程度較小。二次均質(zhì)后,脂肪球粒徑有不同程度的下降(圖2D),界面比表面積增加,界面蛋白吸附總量無顯著變化(數(shù)據(jù)未給出),因而界面蛋白含量有不同程度的下降(2.0% CaC除外)。

    2.4 黏度分析結(jié)果

    由圖4可知,一次均質(zhì)后,2.0% MCC再制稀奶油黏度較1.0% MCC再制稀奶油高,CaC再制稀奶油黏度隨添加量的變化趨勢與MCC相同。蛋白添加量增加,液相中未吸附蛋白的含量也逐漸增加,有研究報(bào)道未吸附蛋白含量的增加可引起稀奶油黏度的增加[19]。滅菌后MCC再制稀奶油黏度顯著增加(P<0.05),而CaC再制稀奶油黏度滅菌后無明顯變化。MCC再制稀奶油二次均質(zhì)后黏度顯著下降(P<0.05),CaC再制稀奶油黏度在二次均質(zhì)后無顯著變化。Ková?ová[10]和Martin-González[20]等發(fā)現(xiàn)均質(zhì)工藝可顯著增加乳液的黏度,這與本研究不一致。在一定的壓力范圍內(nèi)乳液黏度隨均質(zhì)壓力的增加而增加[20],本實(shí)驗(yàn)中所采用的均質(zhì)壓力遠(yuǎn)小于Martin-González等[20]報(bào)道所采用的壓力,因而可能是均質(zhì)強(qiáng)度不同引起此差異。

    圖4 酪蛋白和工藝對再制稀奶油黏度的影響Fig.4 Influence of caseins as well as sterilization and homogenization on the viscosity of recombined dairy cream

    2.5 微流變特性分析結(jié)果

    微流變技術(shù)利用光學(xué)技術(shù)監(jiān)控樣品中顆粒的布朗運(yùn)動,從而可對樣品的體系結(jié)構(gòu)進(jìn)行分析。相較于剪切及振蕩的測量方式,其優(yōu)勢是測量過程中不會破壞樣品的結(jié)構(gòu)[21]。由圖5可知,所有再制稀奶油樣品的MSD隨去相關(guān)時(shí)間的變化趨勢呈非線性,表明樣品有一定的黏彈性。此時(shí)體系中存在網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu),顆粒的運(yùn)動會受到一定的限制[22]。由圖5A可知,去相關(guān)時(shí)間1.0 s時(shí),1.0%、2.0% MCC再制稀奶油MSD分別為(1 193.8±53.5)、(1 343.6±47.0)nm2;1.0%、2.0% CaC的MSD分別為(422.1±19.9)、(456.4±67.7)nm2。由圖5B可知,去相關(guān)時(shí)間1.0 s時(shí),1.0%、2.0% MCC再制稀奶油滅菌后MSD分別為(688.3±62.3)、(538.3±35.4)nm2,較滅菌前明顯降低,表明形成了較強(qiáng)的網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu),CaC再制稀奶油滅菌后MSD變化程度較小。二次均質(zhì)后,MCC再制稀奶油MSD增加(圖5C),添加量為1.0%及2.0%時(shí),MSD分別為(1 236.3±92.9)、(1 053.1±93.7)nm2,CaC再制稀奶油MSD的變化程度仍較小。

    圖5 酪蛋白和工藝對再制稀奶油MSD的影響Fig.5 Influence of caseins as well as sterilization and homogenization on the MSD value of recombined dairy cream

    2.6 穩(wěn)定性分析結(jié)果

    圖6 酪蛋白和工藝對再制稀奶油失穩(wěn)系數(shù)的影響Fig.6 Influence of caseins as well as sterilization and homogenization on the instability index of recombined dairy cream

    穩(wěn)定性是稀奶油最重要的性質(zhì),可直接影響稀奶油產(chǎn)品貨架期的長短。本研究利用LUMiFuge穩(wěn)定性分析儀對再制稀奶油樣品的穩(wěn)定性進(jìn)行評估,失穩(wěn)系數(shù)越小,體系穩(wěn)定性越高[12,23]。由圖6可以看出,酪蛋白和工藝對再制稀奶油穩(wěn)定性有較大的影響。一次均質(zhì)后1.0%、2.0% MCC再制稀奶油失穩(wěn)系數(shù)分別為0.396±0.011、0.032±0.001,表明MCC再制稀奶油穩(wěn)定性隨添加量的增加而明顯增加。1.0%、2.0% CaC再制稀奶油失穩(wěn)系數(shù)分別為0.313±0.031、0.375±0.008,表明CaC添加量增加,再制稀奶油穩(wěn)定性明顯下降。1.0%、2.0% MCC再制稀奶油滅菌后失穩(wěn)系數(shù)分別為0.337±0.024、0.198±0.011,與滅菌前的樣品相比,分別呈現(xiàn)顯著下降和上升趨勢(P<0.05)。1.0%與2.0% CaC再制稀奶油滅菌后的失穩(wěn)系數(shù)分別為0.383±0.007、0.329±0.012,與滅菌前相比分別呈現(xiàn)顯著上升和下降趨勢。二次均質(zhì)后,1.0% MCC再制稀奶油失穩(wěn)系數(shù)為0.385±0.016,較滅菌后樣品相比略有增加;2.0% MCC再制稀奶油的失穩(wěn)系數(shù)顯著下降(P<0.05),為0.077±0.030。CaC再制稀奶油二次均質(zhì)后穩(wěn)定性變化規(guī)律MCC再制稀奶油類似。

    3 討 論

    MCC與CaC乳化活性相同,但乳化能力卻明顯不同,MCC乳化能力較CaC低。在較高的添加量(2.0%)時(shí),MCC再制稀奶油體系中脂肪球才可呈單峰分布,分散均勻。MCC添加量增加,一方面界面蛋白含量增加,界面吸附的蛋白分子排列更為緊密,可能會形成多層的界面膜結(jié)構(gòu)增加脂肪球間的空間位阻[24],增加穩(wěn)定性;另一方面,再制稀奶油的粒徑下降,黏度增加,體系乳析速率也相應(yīng)下降,因此2.0% MCC再制稀奶油穩(wěn)定性較好。CaC乳化能力較高,添加量為1.0%時(shí)即可形成脂肪球均勻分散的乳液結(jié)構(gòu),添加量為2.0%時(shí),再制稀奶油穩(wěn)定性下降,此時(shí)液相中有過量的未吸附蛋白(數(shù)據(jù)未給出),這些蛋白發(fā)生聚集并形成沉淀,導(dǎo)致體系穩(wěn)定性下降。此外,當(dāng)體系中未吸附酪蛋白顆粒粒徑與脂肪球顆粒粒徑在特定范圍內(nèi)時(shí),也可引起排斥絮凝使體系穩(wěn)定性下降[25]。

    稀奶油體系的穩(wěn)定性與乳液粒徑、界面蛋白含量及體系結(jié)構(gòu)(黏度及微流變特性)等理化性質(zhì)有關(guān)[26]。工藝過程會導(dǎo)致再制稀奶油這些理化性質(zhì)不同程度的改變,因而體系穩(wěn)定性也會隨之變化。滅菌過程中可能存在界面蛋白分子間、界面與非吸附蛋白分子間以及非吸附蛋白分子間的交互作用[27]。MCC和CaC再制稀奶油滅菌后界面蛋白吸附總量增加,未吸附蛋白含量下降,表明存在界面蛋白分子與未吸附蛋白分子間的交互作用。此外,MCC再制稀奶油滅菌后粒徑顯著增加,且存在大顆粒的脂肪球聚集體,表明可能還存在界面蛋白分子間的相互作用。膠束酪蛋白的熱穩(wěn)定性較差[14],非膠束酪蛋白有較好的熱穩(wěn)定性[25],MCC和CaC熱穩(wěn)定性的差異可能是引起兩種再制稀奶油滅菌后結(jié)構(gòu)變化不一致的原因。本研究發(fā)現(xiàn),添加量為1.0%和2.0%時(shí),同種蛋白制備的再制稀奶油滅菌后粒徑、界面蛋白含量、體系結(jié)構(gòu)變化趨勢一致,但穩(wěn)定性的變化卻不同,如滅菌后1.0%、2.0% MCC再制稀奶油的脂肪球粒徑增加,界面蛋白含量增加,體系網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)增強(qiáng),而二者的穩(wěn)定性卻分別呈現(xiàn)上升和下降的趨勢。類似的,二次均質(zhì)后,添加量為1.0%和2.0%時(shí),同種酪蛋白制備的再制稀奶油理化性質(zhì)的變化趨勢相似,但穩(wěn)定性的變化卻不同。1.0% MCC和1.0% CaC再制稀奶油二次均質(zhì)后穩(wěn)定性略有下降,而2.0% MCC與2.0% CaC再制稀奶油穩(wěn)定性則明顯增加。2.0% CaC再制稀奶油在滅菌后及二次均質(zhì)后穩(wěn)定性的增加可能與液相未吸附蛋白含量的下降有關(guān),此時(shí)沉淀量減少,排斥絮凝程度下降,Srinivasan等也報(bào)道過類似結(jié)果[28]。1.0%、2.0% MCC再制稀奶油及1.0% CaC再制稀奶油在工藝過程中穩(wěn)定性的變化與單一理化性質(zhì)的變化無明顯的相關(guān)性。

    本研究發(fā)現(xiàn),兩種不同形式酪蛋白產(chǎn)品的乳化能力不同,MCC乳化能力較CaC低,在低添加量時(shí)(1.0%)無法形成脂肪球均勻分散的乳液結(jié)構(gòu);較高添加量(2.0%)時(shí),MCC再制稀奶油的乳析穩(wěn)定性最好。MCC和CaC再制稀奶油對滅菌工藝敏感性不同,MCC再制稀奶油對滅菌工藝較敏感,滅菌后2.0% MCC再制稀奶油的乳析穩(wěn)定性有較大程度的下降,因此以MCC為原料制備再制稀奶油時(shí),可采用較低強(qiáng)度的滅菌工藝。

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    奶油里的兔子洞
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    冬日養(yǎng)生,“煲”出奶油肌膚
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    酪蛋白磷酸肽-鈣絡(luò)合物對酸乳貯藏特性的影響
    中國釀造(2016年12期)2016-03-01 03:08:23
    非均質(zhì)巖心調(diào)堵結(jié)合技術(shù)室內(nèi)實(shí)驗(yàn)
    酪蛋白膠束結(jié)構(gòu)和理化性質(zhì)的研究進(jìn)展
    牛乳酪蛋白抗氧化乳基料的制備及其分離純化
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