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    轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶誘導(dǎo)調(diào)質(zhì)大豆分離蛋白凝膠的水分分布及凝膠特性

    2018-03-20 03:29:41田海娟胡耀輝于寒松王玉華樸春紅劉俊梅代偉長劉景圣
    食品科學(xué) 2018年5期
    關(guān)鍵詞:調(diào)質(zhì)谷氨酰胺凝膠

    田海娟,胡耀輝*,于寒松,王玉華,樸春紅,劉俊梅,代偉長,劉景圣

    (1.吉林農(nóng)業(yè)大學(xué)食品科學(xué)與工程學(xué)院,吉林 長春 130118;2.吉林工商學(xué)院 糧油食品深加工吉林省高校重點實驗室,吉林 長春 130507;3.國家大豆產(chǎn)業(yè)技術(shù)體系研發(fā)中心加工實驗室,吉林 長春 130118;4.小麥和玉米深加工國家工程實驗室,吉林 長春 130118)

    大豆分離蛋白是一種在食品工業(yè)中普通使用的植物蛋白,其含有兩種主要的蛋白,分別為11S大豆球蛋白與7S伴大豆球蛋白,分別占總蛋白質(zhì)量的40%與30%[1-3]。蛋白中11S與7S比例不同,會影響蛋白凝膠過程中的交聯(lián),進而對凝膠的水分分布與凝膠特性產(chǎn)生影響。Nakamura等[4]研究發(fā)現(xiàn),在pH 7.6、0.4 mol/L NaCl溶液條件下,7S和11S球蛋白凝膠形成的最低質(zhì)量分?jǐn)?shù)分別為7.5%與2.5%,11S球蛋白凝膠的硬度比7S球蛋白凝膠的大。轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶可以使大豆蛋白質(zhì)中的賴氨酸殘基與谷氨酸殘基發(fā)生轉(zhuǎn)?;磻?yīng),從而形成ε-(γ-谷氨?;┵嚢彼徭I,致使蛋白之間發(fā)生交聯(lián)聚合,酶反應(yīng)過程比較溫和,形成凝膠不需要通過加熱、改變pH值和離子強度,可以避免乳液的顯著失穩(wěn)[5-6],目前對于轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶誘導(dǎo)11S與7S不同比例的調(diào)質(zhì)大豆分離蛋白凝膠的水分分布與凝膠特性鮮有報道。本實驗以調(diào)質(zhì)大豆分離蛋白為原料,用轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶誘導(dǎo)蛋白凝膠,通過低場核磁共振和質(zhì)構(gòu)分析等,研究不同組成的大豆分離蛋白凝膠的橫向弛豫時間(T2)、質(zhì)構(gòu)特性、熱穩(wěn)定性及微觀結(jié)構(gòu)的變化,以揭示調(diào)質(zhì)大豆分離蛋白凝膠的形成機理,為調(diào)質(zhì)大豆分離蛋白凝膠的工業(yè)化應(yīng)用提供參考。

    1 材料與方法

    1.1 材料與試劑

    黑河53號大豆 黑龍江省農(nóng)業(yè)科學(xué)院黑河分院;商用大豆分離蛋白 山東萬德福實業(yè)集團有限公司。

    大豆轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶(20 U/g) 泰興市東圣食品科技有限公司;3595Q Marker(分子質(zhì)量為6.5~100.0 kDa) 日本Takara公司;甘油、丙烯酰胺、甲叉丙烯酰胺、過硫酸銨、Tris、四甲基乙二胺、尿素北京鼎國昌盛生物技術(shù)有限責(zé)任公司;CuSO4、K2SO4、H2SO4、硼酸、甲基紅、溴甲酚氯、冰醋酸、HCl、NaOH 北京化工廠;考馬斯亮藍試劑盒 北京索萊寶科技有限公司。

    1.2 儀器與設(shè)備

    3K15型高速冷凍離心機 美國Sigma公司;Delta 320型數(shù)顯pH計、ME54E/204E型分析天平 梅特勒-托利多儀器(上海)有限公司;DYCZ-26B電泳儀電泳槽北京六一生物科技有限公司;凝膠成像儀 美國伯樂公司;NMR PQ001低場核磁測定儀 上海紐邁電子有限公司;Phenom ProX臺式掃描電子顯微鏡 復(fù)納科學(xué)儀器(上海)有限公司;Inf i nite 200酶標(biāo)儀 瑞士TECAN公司;1-2真空冷凍干燥箱 德國Christ公司;TA-XT plus質(zhì)構(gòu)儀 英國Stable Micro Systems公司;85-Ⅱ型磁力攪拌器 杭州儀表電機有限公司;Q20型差示掃描量熱(differential scanning calorimetry,DSC)儀 美國TA公司;K1100全自動凱氏定氮儀 濟南海能儀器股份有限公司。

    1.3 方法

    1.3.1 大豆分離蛋白的制備

    大豆粉碎過100 目篩,大豆粉與丙酮以1∶3(m/V)比例混合攪拌脫脂,制備脫脂大豆粉;脫脂大豆粉按照1∶10(m/V)比例加入蒸餾水,磁力攪拌1 h,用2 mol/L NaOH溶液調(diào)節(jié)pH值至9.0,磁力攪拌2 h,4 ℃、9 400×g離心30 min,取上清液,用1 mol/L HCl溶液調(diào)節(jié)上清液的pH值為4.5,10 ℃、3 800×g離心20 min,取沉淀,將沉淀重新分散于蒸餾水中,再用2 mol/L NaOH溶液調(diào)節(jié)pH值至7.5。放于4 ℃冰箱,去離子水透析24 h,期間換水4 次,透析完成后蛋白溶液凍干即得到大豆分離蛋白[7-8],通過凱氏定氮方法測定提取分離蛋白的純度為88.62%。

    1.3.2 11S球蛋白的制備

    將1.3.1節(jié)中制備的脫脂大豆粉,按照1∶10(m/V)的比例加入蒸餾水,磁力攪拌1 h,4 ℃、9 400×g離心30 min,取上清液,用1 mol/L HCl溶液調(diào)節(jié)pH值至6.5,4 ℃冰箱中過夜,4 ℃、9 400×g離心20 min,取沉淀,溶于去離子水,透析24 h,期間換水4 次,透析完成后蛋白溶液凍干即得到大豆11S球蛋白樣品[9],通過凱氏定氮法測定提取11S球蛋白樣品的純度為83.68%。

    1.3.3 SDS-PAGE樣品處理

    取0.5 g大豆分離蛋白粉末溶于50 mL去離子水中,用考馬斯亮藍試劑盒測定蛋白溶液質(zhì)量濃度,在此基礎(chǔ)上將蛋白溶液質(zhì)量濃度調(diào)整為3 mg/mL。制備12%的分離膠,5%的濃縮膠。樣品處理:10 μL蛋白樣品溶液溶于10 μL十二烷基硫酸鈉-聚丙烯酰胺凝膠電泳(sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis,SDS-PAGE)樣品緩沖液(0.125 mol/L Tris-HCl緩沖液,含1% SDS、2%巰基乙醇、5%甘油和0.025%溴酚藍),電泳前煮沸4 min。上樣量為5 μL,凝膠電泳在恒壓模式下進行,電壓為120 V。經(jīng)過染色脫色后,用凝膠成像儀觀察凝膠片,用Image Lab 5.2.1軟件定性定量分析樣品的11S與7S蛋白的比例[10-12]。

    1.3.4 調(diào)質(zhì)大豆分離蛋白樣品的制備

    由1.3.1與1.3.2節(jié)方法提取出的大豆分離蛋白、11S球蛋白,根據(jù)1.3.3節(jié)方法計算2 種蛋白質(zhì)中11S球蛋白的質(zhì)量分?jǐn)?shù),將11S球蛋白加入大豆分離蛋白中,或?qū)?3號大豆分離蛋白加入提取的11S球蛋白中,將待測大豆分離蛋白樣品中11S球蛋白的質(zhì)量分?jǐn)?shù)分別調(diào)整為60%、70%、80%。

    1.3.5 轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶催化制備調(diào)質(zhì)大豆分離蛋白凝膠

    調(diào)質(zhì)后大豆分離蛋白分散于蒸餾水中,制備成質(zhì)量分?jǐn)?shù)13%的乳液,蛋白溶液中加入20 U/g的轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶,快速攪拌,再將蛋白溶液置于水浴鍋中,60℃保溫45 min后,4 ℃冷藏過夜,待測。

    1.3.6 NMR自旋-自旋弛豫時間測定

    蛋白凝膠弛豫時間測試條件:共振頻率23.137 MHz,磁體強度0.55 T,線圈直徑為15 mm,磁體溫度為32 ℃;按照1.3.5節(jié)方法制備的凝膠樣品放入直徑為15 mm的核磁管,核磁管放入磁體腔中心處測試。自旋-自旋弛豫時間T2用Carr-Purcell-Mebiboom-Gill(CPMG)序列進行測量。測試參數(shù)為:回波時間100 μs,8 000 個回波,重復(fù)掃描32 次,重復(fù)掃描間隔時間為3 000 ms,得到的信號衰減曲線為指數(shù)衰減曲線。利用核磁共振弛豫時間反演擬合軟件Ver 4.09進行反演[13]。

    1.3.7 調(diào)質(zhì)大豆分離蛋白凝膠質(zhì)構(gòu)特性測定

    將1.3.5節(jié)方法制備的不同蛋白凝膠樣品從4 ℃冰箱中取出,室溫平衡30 min,切成2.5 cm×1.0 cm的圓柱體。利用質(zhì)構(gòu)儀檢測蛋白凝膠樣品的質(zhì)構(gòu)特征。參數(shù)設(shè)定:探頭型號P/0.5,測試前速率1 mm/s,測試速率5 mm/s,測中速率與測后速率均為5 mm/s,位移7.5 mm,觸發(fā)力5.0 g[14]。

    1.3.8 調(diào)質(zhì)大豆分離蛋白凝膠DSC測定

    稱取1.3.5節(jié)步驟制備的凝膠凍干樣品5.0 mg放在鋁盒中壓片,氮氣流速為20 mL/min,掃描溫度20~80 ℃,升溫速率為3 ℃/min,得到測試的DSC曲線[15]。

    1.3.9 調(diào)質(zhì)大豆分離蛋白凝膠微觀結(jié)構(gòu)觀察

    按照1.3.5節(jié)步驟制備的凝膠,切成厚度低于2 mm的薄片,加入0.1 mol/L磷酸鹽緩沖液(phosphate buffered saline,PBS)、2.5%戊二醛溶液固定24 h,倒掉固定液,再用0.1 mol/L PBS浸洗2 次,每次30 min;用30%、50%、70%、90%乙醇進行梯度洗脫,每次1 h;最后用100%乙醇洗脫3 次,每次1 h;真空凍干后,真空條件下鍍金,掃描電子顯微鏡觀察[16-18]。

    1.4 數(shù)據(jù)處理

    實驗數(shù)據(jù)使用SPSS 16.0軟件單因素方差分析與Origin 7.5軟件進行處理與分析。

    2 結(jié)果與分析

    2.1 SDS-PAGE測定結(jié)果

    通過Image Lab 5.2.1分析SDS-PAGE結(jié)果(圖1),獲得調(diào)質(zhì)后蛋白質(zhì)組成的比例。從黑河53號大豆中提取總蛋白,其11S球蛋白質(zhì)量分?jǐn)?shù)為55.17%。對提取的大豆分離蛋白中的11S球蛋白的質(zhì)量分?jǐn)?shù)進行調(diào)整,制備調(diào)質(zhì)大豆分離蛋白,通過Image Lab 5.2.1軟件分析。

    圖1 調(diào)質(zhì)大豆分離蛋白樣品組成的SDS-PAGE分析Fig.1 SDS-PAGE analysis of modif i ed SPI samples

    2.2 調(diào)質(zhì)大豆分離蛋白樣品轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶酶誘導(dǎo)凝膠中T2水分分布及遷移的影響

    圖2 調(diào)質(zhì)大豆分離蛋白樣品凝膠水分分布的變化Fig.2 Changes in moisture distribution of TGase-induced SPI gels with various glycinin contents

    如圖2所示,調(diào)質(zhì)大豆分離蛋白樣品凝膠中水分分布與凝膠中11S球蛋白的比例有關(guān)系。測試蛋白凝膠中水分分布在0.1~1 000.0 ms之間,實驗樣品出現(xiàn)3 個特征峰,其中T21(0.1~35.0 ms)區(qū)間是蛋白質(zhì)分子中極性基團與水以氫鍵鍵合的水,結(jié)合比較緊密,該區(qū)間的水被認(rèn)為是結(jié)合水[19-20];T22(35~180 ms)區(qū)間為蛋白質(zhì)分子中的酰胺基與水以較小鍵能結(jié)合,為蛋白凝膠中多分子層水,與蛋白結(jié)合程度相對較差,是被凝膠網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)束縛的水分,被認(rèn)為是不易流動的水;T23(180~1 000 ms)區(qū)間為自由水,即蛋白樣品凝膠過程中未束縛進網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)的水,附著于蛋白凝膠的表面。實驗蛋白凝膠樣品是在相同質(zhì)量下所測得水分分布變化,從圖2中可知,隨著11S球蛋白在蛋白樣品中的比例提高,其弛豫時間向左偏移,即隨著11S球蛋白質(zhì)量分?jǐn)?shù)提高,短弛豫時間內(nèi)結(jié)合的H質(zhì)子增多,被凝膠束縛在網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)中的結(jié)合水結(jié)合的更加緊密。

    表1 不同調(diào)質(zhì)蛋白凝膠聚集體水分的變化Table1 Changes in moisture distribution of TGase-induced SPI gels with various glycinin contents

    T21區(qū)間代表結(jié)合水,對于蛋白凝膠的組成具有實際意義。由表1可知,當(dāng)11S球蛋白的質(zhì)量分?jǐn)?shù)由60%提高到70%,蛋白凝膠結(jié)合的H質(zhì)子的量提高,當(dāng)11S球蛋白的質(zhì)量分?jǐn)?shù)提高到80%時,蛋白凝膠結(jié)合的H質(zhì)子的量急劇減少,這一結(jié)果表明,蛋白組成中11S與7S比例對凝膠中結(jié)合H質(zhì)子的能力有影響,11S球蛋白比例過高,影響蛋白凝膠的交聯(lián),形成的聚集體較為疏松,導(dǎo)致蛋白凝膠結(jié)合的H質(zhì)子的量減少,T23區(qū)間對應(yīng)的面積比提高,說明蛋白凝膠結(jié)合H質(zhì)子的能力下降。商用蛋白凝膠T21區(qū)間對應(yīng)面積比較高,結(jié)合的H質(zhì)子的量較多。T23區(qū)間未檢測出,說明商用蛋白在膠凝過程中結(jié)合的H質(zhì)子以結(jié)合水和不易流動性水為主,相對穩(wěn)定。

    2.3 調(diào)質(zhì)大豆分離蛋白凝膠質(zhì)構(gòu)特性

    表2 轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶誘導(dǎo)調(diào)質(zhì)大豆分離蛋白的凝膠質(zhì)構(gòu)特性Table2 Effect of various glycinin contents on texture properties of TGase-induced SPI gels

    由表2可知,調(diào)質(zhì)大豆分離蛋白凝膠硬度與11S球蛋白的質(zhì)量分?jǐn)?shù)相關(guān),11S球蛋白質(zhì)量分?jǐn)?shù)不同的調(diào)質(zhì)蛋白凝膠硬度有顯著差異(P<0.05),隨著11S球蛋白質(zhì)量分?jǐn)?shù)的提高,蛋白凝膠的硬度下降;而11S球蛋白質(zhì)量分?jǐn)?shù)為60%蛋白凝膠與11S球蛋白質(zhì)量分?jǐn)?shù)為70%蛋白凝膠的黏度相似,當(dāng)11S球蛋白質(zhì)量分?jǐn)?shù)提高到80%的蛋白凝膠黏度略微提高;蛋白凝膠的彈性與11S球蛋白質(zhì)量分?jǐn)?shù)的變化關(guān)系不大,呈現(xiàn)先降低而后稍微提高的趨勢;蛋白凝膠的內(nèi)聚性隨著11S球蛋白質(zhì)量分?jǐn)?shù)的提高,呈現(xiàn)升高趨勢;內(nèi)聚性是指形成樣品形態(tài)所需內(nèi)部結(jié)合力的大小,實驗結(jié)果表明11S球蛋白對于蛋白凝膠內(nèi)部結(jié)合力的加強具有貢獻作用,隨著11S球蛋白在蛋白中含量的提高,凝膠內(nèi)部分子間的結(jié)合力加強,形成的凝膠抵抗受損、保持凝膠完整性的能力提高。調(diào)質(zhì)蛋白質(zhì)凝膠的黏性指標(biāo)的變化與11S球蛋白在調(diào)質(zhì)蛋白中所占的質(zhì)量分?jǐn)?shù)有相關(guān)性,當(dāng)11S球蛋白質(zhì)量分?jǐn)?shù)是60%時,凝膠的黏性相對較高,與11S球蛋白質(zhì)量分?jǐn)?shù)分別是70%、80%的蛋白凝膠黏性有顯著性差異(P<0.05),隨著11S球蛋白質(zhì)量分?jǐn)?shù)繼續(xù)提高,其黏性指標(biāo)無明顯差異。3 種調(diào)質(zhì)蛋白凝膠的彈力指標(biāo)差不明顯。商用蛋白的各項質(zhì)構(gòu)參數(shù)具高于實驗研究調(diào)質(zhì)蛋白凝膠參數(shù),且差異顯著(P<0.05)。

    2.4 調(diào)質(zhì)大豆分離蛋白凝膠的DSC分析

    調(diào)質(zhì)大豆分離蛋白凝膠的DSC測試數(shù)據(jù)見表3,由于蛋白質(zhì)為高分子化合物,測試升溫采用慢速升溫過程,以提高測試準(zhǔn)確度。由表3可知,11S球蛋白在調(diào)質(zhì)大豆分離蛋白中的質(zhì)量分?jǐn)?shù)對蛋白凝膠的熱特性有很大影響,當(dāng)11S球蛋白質(zhì)量分?jǐn)?shù)由60%提高到70%,其蛋白凝膠的熱變性溫度顯著提高(P<0.05),當(dāng)11S球蛋白質(zhì)量分?jǐn)?shù)提高到80%時,其熱變性溫度急劇下降,組間對比差異明顯(P<0.05),商用蛋白的熱變性溫度稍低。蛋白質(zhì)的熱穩(wěn)定性由變性溫度表征,變性溫度升高是由于蛋白質(zhì)凝膠中11S與7S的共價交聯(lián),當(dāng)11S球蛋白質(zhì)量分?jǐn)?shù)很高時,調(diào)質(zhì)蛋白中的單體7S量減少,導(dǎo)致其交聯(lián)程度降低,從而表現(xiàn)出變性溫度開始下降,穩(wěn)定性降低。

    表3 轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶致調(diào)質(zhì)大豆分離蛋白凝膠熱特性參數(shù)的顯著性分析Table3 Significance analysis of the effect of various glycinin contents on texture properties of TGase-induced SPI gels

    與蛋白質(zhì)變性有關(guān)的熱焓變(ΔH),由于交聯(lián)蛋白質(zhì)分子之間氫鍵斷裂及非極性基團更多的暴露需要更多的能量,其DSC曲線顯示為吸熱峰,隨著11S球蛋白質(zhì)量分?jǐn)?shù)在調(diào)質(zhì)大豆分離蛋白中的提高,ΔH先降低后升高,與變性溫度變化趨勢相對應(yīng)。在轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶酶誘導(dǎo)的蛋白凝膠中,由于交聯(lián)程度的提高,使得生成的蛋白結(jié)構(gòu)更為穩(wěn)定,當(dāng)11S球蛋白質(zhì)量分?jǐn)?shù)提高到70%,凝膠的交聯(lián)反應(yīng)會破壞蛋白質(zhì)內(nèi)的非共價相互作用;因此導(dǎo)致ΔH降低,但交聯(lián)使得生成的結(jié)構(gòu)更為穩(wěn)定,不易發(fā)生變形,因此其變性溫度提高,也有可能使交聯(lián)度增加,蛋白質(zhì)變性的程度受到限制,導(dǎo)致變性溫度升高而ΔH降低;當(dāng)11S球蛋白質(zhì)量分?jǐn)?shù)提高到80%時,由于7S球蛋白含量過低,限制了蛋白凝膠中的交聯(lián)程度,變性溫度降低而ΔH升高,ΔH相對高,其蛋白凝膠更易失去水分。商用蛋白的熱穩(wěn)定性低于60%的11S球蛋白與70%的11S球蛋白凝膠組,且ΔH高于其他組,其結(jié)合的水分更易損失。

    2.5 調(diào)質(zhì)大豆分離蛋白凝膠微觀結(jié)構(gòu)變化

    在掃描電子顯微鏡下觀察不同11S球蛋白含量的轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶酶誘導(dǎo)大豆分離蛋白凝膠,如圖3所示,調(diào)質(zhì)大豆分離蛋白凝膠微觀結(jié)構(gòu)有明顯差異,這與其中的11S球蛋白含量變化有關(guān)。從圖3A~C可以看出,在相同放大倍數(shù)下,隨著11S球蛋白質(zhì)量分?jǐn)?shù)的提高,凝膠的微觀結(jié)構(gòu)顯示出由聚集狀態(tài)到松散狀態(tài)的現(xiàn)象,當(dāng)11S球蛋白質(zhì)量分?jǐn)?shù)達到60%時,形成致密的微觀結(jié)構(gòu),孔洞細密且均勻。11S球蛋白質(zhì)量分?jǐn)?shù)為70%的大豆分離蛋白凝膠形成的網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)較平整,孔洞變大且較均勻;11S球蛋白質(zhì)量分?jǐn)?shù)為80%的大豆分離蛋白凝膠形成的孔洞繼續(xù)增大,網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)疏松,表面不平整。11S球蛋白質(zhì)量分?jǐn)?shù)為60%凝膠形成的致密結(jié)構(gòu)可以束縛更多的游離水,進而使得形成的凝膠具有較好的持水性與凝膠強度;這一結(jié)果與2.2、2.3、2.4節(jié)分析結(jié)果一致。圖3顯示的商用大豆分離蛋白凝膠微觀結(jié)構(gòu)有別與調(diào)質(zhì)大豆分離蛋白凝膠微觀結(jié)構(gòu),商用蛋白凝膠形成的網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)孔洞不明顯,微觀結(jié)構(gòu)出現(xiàn)片狀層次。

    圖3 調(diào)質(zhì)大豆分離蛋白凝膠的微觀結(jié)構(gòu)(×5 000)Fig.3 Typical SEM images of TGase-induced SPI gels (× 5 000)

    3 結(jié) 論

    調(diào)質(zhì)大豆分離蛋白中11S球蛋白的質(zhì)量分?jǐn)?shù)變化,引起其蛋白凝膠的橫向弛豫時間T2、凝膠的質(zhì)構(gòu)特征、熱力學(xué)特性及微觀結(jié)構(gòu)發(fā)生顯著變化。11S球蛋白的質(zhì)量分?jǐn)?shù)由60%提高到80%時,蛋白凝膠的橫向弛豫時間先縮短后延長;凝膠的硬度、黏性、咀嚼性3 項指標(biāo)值均有不同程度的降低,黏度、彈性、內(nèi)聚力及彈性變化不明顯;蛋白凝膠的熱穩(wěn)定性先提高后降低,70%的11S球蛋白蛋白凝膠ΔH最低,凝膠中水分不易失去;11S球蛋白質(zhì)量分?jǐn)?shù)分別為60%與70%的大豆分離蛋白凝膠形成的網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)表面較平整,孔洞較小且相對均勻;綜上,11S球蛋白在大豆分離蛋白中所占的質(zhì)量分?jǐn)?shù)并不是越高越好,結(jié)果表明,11S球蛋白質(zhì)量分?jǐn)?shù)在60%~70%區(qū)間,獲得的各項指標(biāo)較好。

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