低鈉鹽對豬肉鹽溶蛋白凝膠特性的影響

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(南京農(nóng)業(yè)大學(xué)食品科技學(xué)院,江蘇南京 210095)

低鈉鹽對豬肉鹽溶蛋白凝膠特性的影響

張雅瑋,郭秀云,尹敬,彭增起*

(南京農(nóng)業(yè)大學(xué)食品科技學(xué)院,江蘇南京 210095)

為降低肉品中的食鹽用量,本研究以豬肉肌原纖維蛋白為研究對象,研究了新型低鈉鹽在與食鹽等質(zhì)量及等離子強(qiáng)度條件下對豬肉背最長肌鹽溶蛋白的提取率、溶解度、濁度、凝膠特性(保水性、彈性、強(qiáng)度)及流變特性的影響。結(jié)果表明,與3% NaCl相比,等離子強(qiáng)度的低鈉鹽的添加使鹽溶蛋白溶解度由76.22%顯著提高至83.03%(p<0.05);鹽溶蛋白貯能模量變化率提高了89.90%。3%與4.252%低鈉鹽均顯著增強(qiáng)了鹽溶蛋白凝膠保水性與凝膠強(qiáng)度(p<0.05),表明低鈉鹽在降低鈉含量的同時(shí)提高了鹽溶蛋白的凝膠特性,為低鈉肉制品的研究提供了理論基礎(chǔ)。

低鈉鹽,鹽溶蛋白,凝膠特性,豬肉

肉糜類產(chǎn)品及重組肉制品品質(zhì)直接取決于肌肉蛋白質(zhì)的加工特性,鹽溶蛋白作為最主要的肌肉蛋白質(zhì),直接影響著肌肉蛋白質(zhì)的功能特性與產(chǎn)品品質(zhì)[1]。鹽溶蛋白良好的凝膠形成能力是肉糜類及重組肉制品加工的重要功能特性之一,對肉制品的質(zhì)構(gòu)與感官品質(zhì)具有重要的影響。影響鹽溶蛋白凝膠特性的因素有鹽濃度、鹽種類、pH、蛋白濃度、肌肉類型及加熱溫度等,因此不同鹽種類及鹽濃度對鹽溶蛋白凝膠特性產(chǎn)生不同的影響。對于肉糜類產(chǎn)品及重組肉制品的加工,通常需要添加2%～3%(w/w)的食鹽以充分提取蛋白質(zhì)從而獲得良好的品質(zhì)特性。然而,世界大多數(shù)國家食鹽攝入量都偏高,超過世界衛(wèi)生組織建議的標(biāo)準(zhǔn)(6 g/d),尤其是中國,人均每日食鹽攝入量12 g[2],而肉制品是人們?nèi)粘ｏ嬍持惺雏}攝入量的主要來源之一[3]。食鹽的過量攝入會誘發(fā)一系列疾病,如高血壓和心血管疾病等[4-6],因此降低肉制品加工中的食鹽用量引起了國內(nèi)外的廣泛研究。但是,降低NaCl含量使得鹽溶蛋白不能充分提取,從而導(dǎo)致形成的凝膠結(jié)構(gòu)粗糙、凝膠強(qiáng)度和彈性差、凝膠持水力差等[7-8]。因而如何降低食鹽用量的同時(shí)保持肌肉鹽溶蛋白的加工特性是低鈉重組肉制品及肉糜類產(chǎn)品所面臨的重要科學(xué)問題。

基于前期研究的基礎(chǔ)上,本實(shí)驗(yàn)采用新型低鈉鹽(ZL 201110341045.1,該低鈉鹽在與NaCl相同咸度的條件下,鈉含量降低40%～50%),研究低鈉鹽在與食鹽等質(zhì)量及等離子強(qiáng)度條件下對豬肉背最長肌鹽溶蛋白的提取率、溶解度、濁度、凝膠特性(保水性、彈性、強(qiáng)度)及流變特性的影響,以探索低鈉鹽對豬肉鹽溶蛋白凝膠特性的作用規(guī)律,為低鈉肉制品加工提供新的思路。

1 材料與方法

1.1材料與儀器

三元雜交豬(淮南豬×長白豬×約克夏)背最長肌 江蘇省食品總公司。豬宰前活重(97±5) kg,按照常規(guī)工藝屠宰,剝離背最長肌,于0～4 ℃冷庫冷卻4～5 h。剔除可見結(jié)締組織和脂肪,切成約1 cm×1 cm×1 cm的肉丁。用自封袋進(jìn)行包裝,每袋100 g肉丁,0～4 ℃保存,備用。食鹽(NaCl)南京蘇果超市;低鈉鹽(由NaCl、KCl及氨基酸組成)專利號ZL 201110341045.1;磷酸氫二鉀、濃硫酸、氫氧化鈉、四水合酒石酸鉀鈉、牛血清蛋白 上海阿拉丁試劑有限公司。

Waring Blender 8010ES高速組織打碎機(jī) 美國Waring公司;DU-730紫外/可見分光光度計(jì) 美國Beckmen Coulter有限公司;Avanti J-E高速離心機(jī) 美國Beckman Coulter公司;K-370全自動凱氏定氮儀 瑞士BUCH公司;SY-1水浴鍋 廣東基創(chuàng)儀器有限公司;TA-XT2i質(zhì)構(gòu)儀 英國S
Table Micro Systems公司;MCR301流變儀 奧地利安東帕公司。

1.2實(shí)驗(yàn)方法

1.2.1 鹽溶性蛋白溶液的制備 鹽溶性蛋白溶液的制備在Hashimoto等[9]方法的基礎(chǔ)上做了修改。將50 g上述切好的肉丁放入組織搗碎機(jī)中,按照1∶16倍數(shù)的比例分別加入800 mL濃度為3% NaCl溶液(m/m,離子強(qiáng)度I=0.26,其中鈉離子為1.18%)、3%低鈉鹽(m/m,等質(zhì)量濃度,I=0.19,其中鈉離子為0.47%)、4.252%低鈉鹽(m/m,等離子強(qiáng)度,I=0.26,其中鈉離子為0.66%)和0.015 mol/L磷酸氫二鉀溶液。轉(zhuǎn)速由小(18000 r/min)到大(22000 r/min)將勻漿物充分混合2 min后測定pH。再將蛋白勻漿物置于大燒杯中,在4 ℃冰箱中靜置24～48 h。再用紗布過濾,制得鹽溶性蛋白溶液。

1.2.2 提取率的測定 在全自動凱氏定氮儀中測量豬背最長肌中的蛋白質(zhì)含量。準(zhǔn)確稱取1～3 g肉樣3份于消化管中,在消化管中加入二粒消化片(硫酸鉀與硫酸銅)和12 mL濃硫酸,在消化爐中消化2 h后于全自動凱氏定氮儀中測量其蛋白質(zhì)含量。實(shí)驗(yàn)重復(fù)三次,結(jié)果以平均值±標(biāo)準(zhǔn)差表示。

蛋白提取率(%)=鹽溶蛋白中蛋白質(zhì)含量/肉樣中蛋白含量×100

式(1)

1.2.3 濁度的測定 鹽溶蛋白溶液蛋白濃度稀釋到2 mg·mL-1,25 ℃水浴放置20 min后測其340 nm吸光度值,濁度即為OD340。實(shí)驗(yàn)重復(fù)三次,結(jié)果以平均值±標(biāo)準(zhǔn)差表示。

1.2.4 溶解度的測定 測定完濁度后的蛋白質(zhì)溶液在4 ℃下,8000×g離心10 min 取上清液測其蛋白質(zhì)濃度,實(shí)驗(yàn)重復(fù)三次,結(jié)果以平均值±標(biāo)準(zhǔn)差表示。溶解度根據(jù)以下公式計(jì)算[10]:

溶解度(%)=離心后上清液中蛋白質(zhì)濃度/2 mg/mL×100

式(2)

1.2.5 凝膠制備 將制備好的鹽溶蛋白分別裝入10 mL離心管(用于測定凝膠保水性)和25 mL燒杯(用于測定凝膠強(qiáng)度和凝膠彈性)中,將其壓實(shí)且注意防止產(chǎn)生氣泡,并置于水浴鍋中,從25 ℃開始以1 ℃/min的速率升溫至75 ℃,保溫20 min,取出燒杯置于自來水中保持30 min迅速降溫,隨后置于4 ℃下冷藏12 h,取出凝膠在室溫下放置1 h待測。

1.2.6 凝膠保水性測定 將制備好的凝膠分裝于10 mL離心管,分別稱重后置于離心機(jī)中于5000×g(7610 r/min)下離心10 min,除去水分后再稱重,計(jì)算凝膠保水性,實(shí)驗(yàn)重復(fù)三次,結(jié)果以平均值±標(biāo)準(zhǔn)差表示[11]。

式(3)

式中:W1:離心管和離心除水后的凝膠重,g;W2:離心管和凝膠初重,g;W:離心管重,g。

1.2.7 凝膠強(qiáng)度和彈性測定 凝膠強(qiáng)度和彈性使用質(zhì)構(gòu)儀測定,實(shí)驗(yàn)重復(fù)三次,結(jié)果以平均值±標(biāo)準(zhǔn)差表示。設(shè)定參數(shù)如下:

凝膠強(qiáng)度測定:探頭:P/0.5 s;測試模式的選擇:回到重啟;預(yù)測試速度:2.0 mm/s;測試速度:1.0 mm/s;后測試速度:1.0 mm/s;壓縮距離:5 mm;觸發(fā)力:5 g。凝膠強(qiáng)度取決于凝膠破裂點(diǎn),是下壓測定過程中的第一個(gè)最大峰值。

凝膠彈性測定:探頭:P/50;測試模式的選擇:回到重啟;預(yù)測試速度:2.0 mm/s;測試速度:1.0 mm/s;后測試速度:1.0 mm/s;距離:5 mm;觸發(fā)力:2 g。凝膠彈性取測定過程中第二次下壓時(shí)間與第一次下壓時(shí)間的比值。

1.2.8 動態(tài)粘彈性測定 利用流變儀測定流變學(xué)特性。采用50 mm平行板,頻率0.1 Hz,應(yīng)變2%,上下板間距1 mm。25 ℃預(yù)熱5 min后,以1 ℃ min-1的升溫速率從25 ℃升溫至85 ℃。板間縫隙的蛋白表面覆上液體硅油,防止揮發(fā)。記錄加熱過程中貯能模量(G′)、損失模量(G″)和相位角(δ)的變化,計(jì)算貯能模量變化率,其計(jì)算公式如下:

式(4)

1.3數(shù)據(jù)處理

采用SAS 9.0軟件進(jìn)行統(tǒng)計(jì)處理分析。采用鄧肯多重比較法(Duncan’s multiple range test)進(jìn)行差異顯著性分析(p<0.05)。

2 結(jié)果與分析

2.1低鈉鹽對鹽溶蛋白溶解度的影響

低鈉鹽對鹽溶蛋白溶解度的影響如圖1所示。結(jié)果表明,與對照3% NaCl相比,3%低鈉鹽使得蛋白溶解度由76.22%升高至79.92%,但差異并不顯著(p>0.05);4.252%低鈉鹽的添加顯著提高了鹽溶蛋白溶解度,使之由76.22%升高至83.03%(p<0.05)。眾所周知,在溶液環(huán)境一致的條件下,鹽溶蛋白的溶解度隨著溶液離子強(qiáng)度的增加而增加[12-13],而本實(shí)驗(yàn)結(jié)果表明,低鈉鹽在與NaCl相同離子強(qiáng)度下(I=0.26)顯著提高了鹽溶蛋白的溶解性,這將有利于形成良好的蛋白質(zhì)凝膠[13-14]。

圖1 低鈉鹽對鹽溶蛋白溶解度的影響(n=3)Fig.1 Effect of low sodium salton the solubility of salt-soluble proteins(n=3)注:1=3% NaCl(I=0.26);2=3%低鈉鹽(I=0.19);3=4.252%低鈉鹽(I=0.26)。a～b:不同字母間代表差異顯著(p<0.05),圖2～圖4同。

2.2低鈉鹽對鹽溶蛋白濁度的影響

與對照食鹽組相比,等質(zhì)量濃度的低鈉鹽使得鹽溶蛋白濁度略有降低,但差異并不顯著(p>0.05);與對照食鹽等離子強(qiáng)度的低鈉鹽使得鹽溶蛋白濁度由0.46%顯著降低至0.41%(p<0.05)。該實(shí)驗(yàn)結(jié)果與上述本實(shí)驗(yàn)中溶解度實(shí)驗(yàn)結(jié)果是相對應(yīng)的。

圖2 低鈉鹽對鹽溶蛋白濁度的影響(n=3)Fig.2 Effect of low sodium salton the turbidity of salt-soluble proteins(n=3)

2.3低鈉鹽對鹽溶蛋白提取率的影響

低鈉鹽對鹽溶蛋白提取率的影響如圖3所示。結(jié)果表明,與對照食鹽組相比,等質(zhì)量濃度的低鈉鹽以及等離子強(qiáng)度的低鈉鹽均未引起鹽溶蛋白提取率的顯著性變化(p>0.05),說明低鈉鹽對鹽溶蛋白提取率無影響。

圖3 低鈉鹽對鹽溶蛋白提取率的影響(n=3)Fig.3 Effect of low sodium salton the yield of salt-soluble proteins(n=3)

2.4低鈉鹽對鹽溶蛋白凝膠保水性的影響

與對照食鹽組相比,等質(zhì)量濃度的低鈉鹽豬肉鹽溶蛋白熱誘導(dǎo)凝膠的保水性由89.45%升高至93.79%(p<0.05)(圖4);等離子強(qiáng)度的低鈉鹽亦使豬肉鹽溶蛋白熱誘導(dǎo)凝膠的保水性由89.45%顯著升高至95.96%(p<0.05)。結(jié)果表明,在等離子強(qiáng)度條件甚至降低離子強(qiáng)度條件下,低鈉鹽能夠顯著提高鹽溶蛋白凝膠保水性。研究發(fā)現(xiàn),良好的蛋白溶解度有助于提高蛋白凝膠的保水性[12,14],這與本實(shí)驗(yàn)中低鈉鹽的添加提高了鹽溶蛋白溶解度同時(shí)增強(qiáng)了凝膠保水性的結(jié)果是一致的。

圖4 低鈉鹽對鹽溶蛋白凝膠保水性的影響(n=3)Fig.4 Effect of low sodium salt on the water-holdingcapacity of salt-soluble protein gel(n=3)

2.5低鈉鹽對鹽溶蛋白凝膠強(qiáng)度和彈性的影響

表1反映了低鈉鹽對豬肉鹽溶蛋白凝膠強(qiáng)度和彈性的影響。由表1可知,與3% NaCl相比,3%低鈉鹽(I=0.19)處理顯著地增強(qiáng)了鹽溶蛋白的凝膠強(qiáng)度(p<0.05),但對凝膠彈性無顯著影響(p>0.05);4.252%低鈉鹽(I=0.26)處理亦提高了鹽溶蛋白的凝膠強(qiáng)度(p<0.05),而并未顯著影響鹽溶蛋白凝膠彈性。Tahergorabi 等人[15]研究發(fā)現(xiàn),相同濃度的NaCl與低鈉鹽的添加也并未顯著影響魚糜凝膠彈性。

表1 低鈉鹽對鹽溶蛋白凝膠特性的影響(n=3)Table 1 Effect of low sodium salton gel properties of salt-soluble proteins(n=3)

注:表中數(shù)值表示為平均數(shù)±標(biāo)準(zhǔn)差;字母不同代表每列平均數(shù)之間差異顯著(p<0.05)；表2同。

2.6低鈉鹽對鹽溶蛋白動態(tài)粘彈性的影響

圖5反映了鹽溶蛋白熱誘導(dǎo)凝膠形成過程中動態(tài)粘彈性的變化。隨著溫度的升高和時(shí)間的延長,所有處理組的動態(tài)粘彈性變化趨勢基本一致,但是不同處理組之間存在著明顯的差異。

圖5 NaCl和低鈉鹽對鹽溶蛋白凝膠形成過程中動態(tài)黏彈性變化的影響Fig.5 Effect of NaCl and low sodium salt on the rehoelogicalproperties during gelation of salt-soluble proteins

對于3% NaCl和3%低鈉鹽兩個(gè)處理組而言,G′從42 ℃開始上升,即熱轉(zhuǎn)變溫度(IP)為42 ℃,說明鹽溶蛋白分散體系內(nèi)的蛋白質(zhì)在此溫度下開始發(fā)生互作形成交聯(lián);當(dāng)溫度繼續(xù)升高至50 ℃時(shí),G′迅速下降,直至溫度達(dá)55 ℃時(shí),G′達(dá)到最小值,說明此時(shí)形成的交聯(lián)不穩(wěn)定;在55 ℃之后,G′值迅速上升,此時(shí)δ驟降,這意味著蛋白分散體系在此溫度下由溶膠轉(zhuǎn)變成為凝膠[16]。

4.252%低鈉鹽處理時(shí),G′從32 ℃開始上升,即熱轉(zhuǎn)變溫度為32 ℃,比3% NaCl處理組提前了10 ℃,說明鹽溶蛋白分散體系內(nèi)的蛋白質(zhì)在此溫度下開始發(fā)生互作形成交聯(lián);在32～48 ℃范圍內(nèi),G′隨著溫度的升高和時(shí)間的延遲而升高,可能是由于蛋白質(zhì)分散體系內(nèi)有內(nèi)源性TG酶的存在,TG酶能夠作用于鹽溶蛋白中的主要蛋白(肌球蛋白和肌動蛋白),催化其分子內(nèi)和分子間發(fā)生交聯(lián)[17];當(dāng)溫度升高至48 ℃時(shí),G′開始下降,說明形成的交聯(lián)不穩(wěn)定,這可能是由于蛋白質(zhì)分散體系內(nèi)能夠水解鹽溶蛋白的組織蛋白酶L的活性增加[18-22];當(dāng)溫度繼續(xù)升高至54 ℃時(shí),G′開始迅速上升,δ值驟降,意味著蛋白分散體系在此溫度下由溶膠轉(zhuǎn)變成為凝膠。隨著溫度的升高和時(shí)間的延長,組織蛋白酶L失去活性,蛋白質(zhì)繼續(xù)發(fā)生交聯(lián),直至形成良好的凝膠網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)。與3%食鹽處理組相比,4.252%低鈉鹽使鹽溶蛋白最終貯能模量提高了59.63%。

在加熱的過程中,4.252%低鈉鹽(等離子強(qiáng)度)處理的G′值顯著大于3%食鹽組(p<0.05),而3%低鈉鹽組與3%食鹽組無顯著性差異(p>0.05);經(jīng)計(jì)算,3%NaCl、3%低鈉鹽和4.252%低鈉處理的ΔG′如表2所示。3% NaCl的ΔG′為8.12,4.252%低鈉鹽使ΔG′升高至15.42(p<0.05),3%低鈉鹽的ΔG′為8.24,與食鹽組無顯著性差異(p>0.05)。與3%食鹽處理組相比,4.252%低鈉鹽使鹽溶蛋白貯能模量變化率提高了89.90%。在相同的蛋白濃度和pH等條件下,等離子強(qiáng)度的低鈉鹽使得蛋白分散體系獲得了一個(gè)較大的G′和ΔG′,說明其形成的凝膠具有致密有序的三維網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu),從而具有更好的凝膠特性。

表2 低鈉鹽對鹽溶蛋白凝膠形成過程中ΔG′的影響(n=3)Table 2 Effect of low sodium salt on ΔG′ duringgelation of salt-soluble proteins(n=3)

3 討論

與NaCl對照處理組等離子強(qiáng)度的低鈉鹽處理能夠顯著增加豬肉鹽溶蛋白的溶解度,降低鹽溶蛋白濁度,但對提取率無顯著影響。眾所周知,使用KCl提取鹽溶蛋白與等離子強(qiáng)度的NaCl處理對鹽溶蛋白的溶解度無顯著差別,則本實(shí)驗(yàn)結(jié)果說明低鈉鹽中的氨基酸組分能夠促進(jìn)鹽溶蛋白溶解,這與以前的結(jié)果相一致[23-25]。Krishnamurthy等人研究發(fā)現(xiàn),當(dāng)雞胸肉肌原纖維蛋白使用含5 mmol/LL-組氨酸脫洗時(shí),能夠使得肌原纖維蛋白溶解在低離子強(qiáng)度溶液中,增加了肌原纖維蛋白溶解度。Hayakawa等人[26-27]研究發(fā)現(xiàn),在低離子強(qiáng)度(1 mmol/L)以及生理離子強(qiáng)度(0.15 mol/L)條件下,L-組氨酸能夠提高雞胸肉肌球蛋白的溶解度,且在低離子強(qiáng)度條件下L-組氨酸作用效果更加顯著,而在高離子強(qiáng)度(0.6 mol/L)條件下卻沒有作用。他們認(rèn)為L-組氨酸能夠拉長肌球蛋白桿狀區(qū)域,從而使得肌球蛋白纖絲弱化,進(jìn)而增加肌球蛋白在低離子強(qiáng)度條件下的溶解度。Takai等人[28]研究發(fā)現(xiàn),在一定離子強(qiáng)度(1～300 mmol/L)條件下,L-賴氨酸肌球蛋白之間特異性相互作用從而破壞了肌球蛋白間的靜電作用,從而抑制了肌球蛋白纖絲的形成從而能夠提高肌球蛋白溶解度。

凝膠特性測定結(jié)果表明,低鈉鹽能夠顯著提高鹽溶蛋白的保水性及凝膠彈性。這與鹽溶蛋白溶解度的增加有關(guān)。低鈉鹽處理引起豬肉鹽溶蛋白溶解度變大,使得蛋白質(zhì)解聚合,暴露出更多的活性基團(tuán),在加熱過程中形成更多的交聯(lián),使得形成的凝膠網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)更加致密,對水分的保持能力強(qiáng),從而凝膠保水性與彈性增加[8]。

對于鹽溶蛋白動態(tài)粘彈性,等離子強(qiáng)度低鈉鹽處理引起了豬肉鹽溶蛋白熱誘導(dǎo)凝膠形成過程中動態(tài)粘彈性的變化。4.252%低鈉鹽處理時(shí),在32～48 ℃范圍內(nèi),隨著溫度的升高,G′值快速增加、G″緩慢增加而δ值略下降,隨著溫度升高至54 ℃,G′值和G″值下降,而δ值迅速增加并達(dá)到最大值,這與之前的研究結(jié)果相似[29-32]。Xiong等人認(rèn)為,在30～50 ℃范圍內(nèi),G′隨著溫度的升高和時(shí)間的延遲而升高,可能是由于蛋白質(zhì)分散體系內(nèi)有TG酶的存在;隨后溫度的繼續(xù)升高,G′值隨之下降,這可能是由于蛋白質(zhì)分散體系內(nèi)組織蛋白酶L的活性增加;而隨著溫度進(jìn)一步升高,組織蛋白酶L失去活性,蛋白交聯(lián)不斷形成,G′值不斷升高,直至形成良好的凝膠網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)。而Tahergorabi[30]認(rèn)為,初始的G′值增加是由于肌球蛋白之間的相互交聯(lián),在此過程中伴隨著肌動蛋白的變性和聚集;隨著溫度的升高,G′值迅速下降,說明形成的交聯(lián)不穩(wěn)定,隨著溫度的升高而被破壞,這主要是由于肌球蛋亞結(jié)構(gòu)白酶解肌球蛋白輕鏈和S-1的變性導(dǎo)致了流動性增加[33-34]。4.252%低鈉鹽處理后,其G′和ΔG′均高于3% NaCl處理組,說明在熱誘導(dǎo)凝膠形成過程中形成了更多的蛋白交聯(lián)。低鈉鹽引起了鹽溶蛋白溶解度的增加,增加蛋白凝膠形成過程中的交聯(lián)位點(diǎn)數(shù),從而形成良好的熱誘導(dǎo)凝膠。

4 結(jié)論

與3%食鹽等離子強(qiáng)度的低鈉鹽的添加顯著提高了豬肉鹽溶蛋白在溶膠中的分散程度,從而提高了豬肉鹽溶蛋白的溶解度,并使鹽溶蛋白貯能模量和貯能模量變化率分別提高了59.63%和89.90%(p<0.05),顯著增強(qiáng)了鹽溶蛋白凝膠保水性與凝膠強(qiáng)度,實(shí)現(xiàn)了降低鈉含量的同時(shí)保持并提高豬肉蛋白質(zhì)凝膠特性。為降低肉中食鹽用量提供了參考。

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Effectoflowsodiumsaltonthegelpropertiesofporksalt-solubleproteins

ZHANGYa-wei,GUOXiu-yun,YINJing,PENGZeng-qi*

(College of Food Science and Technology,Nanjing Agricultural University,Nanjing 210095,China)

The effect of low sodium salt(the same quality conentration and ionic strength with NaCl)on the yield,solubility,turbidity,gel properties(water holding capability,gel springness and gel strength)and rheological properties of salt-soluble protein from porcine longissimus dorsi were studied for reducing the sodium chloride used in meat products. The results showed that,compared with 3% NaCl,low sodium salt with the same ionic strength caused a significant increase in the solubility of salt-soluble protein from 76.22% to 83.03%(p<0.05). ΔG′ of salt-soluble protein was increased by 89.90% in 4.252% low sodium salt solution. The gel strength and water holding capability of salt-soluble protein gel were significantly increased in both 3% and 4.252% low sodium salt solution,suggesting that the low sodium salt reduced the sodium content and enhanced the gel functionality of salt-soluble proteins. The present study provided reference for the development of low sodium meat product.

low sodium salt;salt-soluble proteins;gel properties;pork

TS201.1

A

1002-0306(2017)19-0006-06

10.13386/j.issn1002-0306.2017.19.002

2017-03-22

張雅瑋(1986-),女,博士,研究方向:畜產(chǎn)品加工與質(zhì)量控制,E-mail:zhangyawei@njau.edu.cn。

*通訊作者:彭增起(1956-),男,博士,教授,研究方向:畜產(chǎn)品加工與質(zhì)量控制,E-mail:zqpeng@njau.edu.cn。

國家自然科學(xué)基金(31601491)。